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- PDB-5gni: The crystal structure of PECAM-1 IgL1-2 trans-homophilic dimer -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5gni
タイトルThe crystal structure of PECAM-1 IgL1-2 trans-homophilic dimer
要素Platelet endothelial cell adhesion molecule
キーワードCELL ADHESION / Cell adhesion molecule / Immunoglobulin-like domain / Trans-homophilic dimer
機能・相同性
機能・相同性情報


diapedesis / cell recognition / positive regulation of protein localization to cell-cell junction / monocyte extravasation / glomerular endothelium development / cell-cell adhesion via plasma-membrane adhesion molecules / neutrophil extravasation / detection of mechanical stimulus / bicellular tight junction assembly / platelet alpha granule membrane ...diapedesis / cell recognition / positive regulation of protein localization to cell-cell junction / monocyte extravasation / glomerular endothelium development / cell-cell adhesion via plasma-membrane adhesion molecules / neutrophil extravasation / detection of mechanical stimulus / bicellular tight junction assembly / platelet alpha granule membrane / establishment of endothelial barrier / leukocyte cell-cell adhesion / Platelet sensitization by LDL / maintenance of blood-brain barrier / homophilic cell adhesion via plasma membrane adhesion molecules / PECAM1 interactions / positive regulation of intracellular signal transduction / Integrin cell surface interactions / phagocytosis / secretory granule membrane / Cell surface interactions at the vascular wall / cell-cell adhesion / cellular response to mechanical stimulus / vasodilation / transmembrane signaling receptor activity / cell-cell junction / Platelet degranulation / High laminar flow shear stress activates signaling by PIEZO1 and PECAM1:CDH5:KDR in endothelial cells / positive regulation of phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / cell surface receptor signaling pathway / positive regulation of MAPK cascade / immune response / positive regulation of cell migration / membrane raft / external side of plasma membrane / Neutrophil degranulation / nucleolus / signal transduction / protein homodimerization activity / protein-containing complex / extracellular space / extracellular exosome / nucleoplasm / plasma membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
C17orf99, Ig domain / C17orf99 Ig domain / : / Immunoglobulin domain / Immunoglobulin domain / Immunoglobulin subtype 2 / Immunoglobulin C-2 Type / Immunoglobulin subtype / Immunoglobulin / Ig-like domain profile. ...C17orf99, Ig domain / C17orf99 Ig domain / : / Immunoglobulin domain / Immunoglobulin domain / Immunoglobulin subtype 2 / Immunoglobulin C-2 Type / Immunoglobulin subtype / Immunoglobulin / Ig-like domain profile. / Immunoglobulin-like domain / Immunoglobulin-like domain superfamily / Immunoglobulin-like fold
類似検索 - ドメイン・相同性
Platelet endothelial cell adhesion molecule
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.008 Å
データ登録者Hu, M. / Zhang, H. / Liu, Q. / Hao, Q.
引用ジャーナル: Sci Rep / 年: 2016
タイトル: Structural Basis for Human PECAM-1-Mediated Trans-homophilic Cell Adhesion
著者: Hu, M. / Zhang, H. / Liu, Q. / Hao, Q.
履歴
登録2016年7月21日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02016年12月21日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年2月1日Group: Database references
改定 1.22024年11月13日Group: Data collection / Database references / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Platelet endothelial cell adhesion molecule
B: Platelet endothelial cell adhesion molecule


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)49,1002
ポリマ－49,1002
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2170 Å2
ΔGint-0 kcal/mol
Surface area19930 Å2
単位格子
Length a, b, c (Å)60.522, 141.496, 169.918
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number23
Space group name H-MI222

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要素

#1: タンパク質 Platelet endothelial cell adhesion molecule / PECAM-1 / EndoCAM / GPIIA' / PECA1


分子量: 24549.855 Da / 分子数: 2 / 断片: UNP residues 28-232 / 変異: N52Q, N84Q, N151Q / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PECAM1 / 発現宿主: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ) / 参照: UniProt: P16284
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.7 Å3/Da / 溶媒含有率: 66.8 %
結晶化温度: 291.15 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / 詳細: 0.1M MES pH6.5, 1.8M (NH4)2SO4, 0.01M CoCl2 / PH範囲: 6.2-6.8

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRF / ビームライン: BL17U / 波長: 1.0719 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2015年5月25日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.0719 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3→50 Å / Num. obs: 14823 / % possible obs: 99.7 % / 冗長度: 7.9 % / Rsym value: 0.086 / Net I/σ(I): 25.12

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.10.1_2155: ???)精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 3.008→45.447 Å / SU ML: 0.42 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.33 / 位相誤差: 31.58
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2806 557 4.7 %
Rwork0.2205 --
obs0.2234 11839 79.26 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.008→45.447 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3170 0 0 0 3170
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.013226
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.3434354
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d16.4422012
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.065504
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.007552
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
3.0077-3.31020.3025860.27151869X-RAY DIFFRACTION54
3.3102-3.7890.35321090.23772499X-RAY DIFFRACTION71
3.789-4.7730.27351680.21253286X-RAY DIFFRACTION93
4.773-45.45220.25771940.20963628X-RAY DIFFRACTION99
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 21.5017 Å / Origin y: 35.2888 Å / Origin z: 35.3553 Å
111213212223313233
T0.1685 Å2-0.0154 Å20.0271 Å2-0.5182 Å2-0.1063 Å2--0.3158 Å2
L1.2805 °2-0.2059 °20.5778 °2-1.3591 °2-1.3009 °2--5.4861 °2
S-0.006 Å °0.1281 Å °-0.0386 Å °-0.0332 Å °0.0093 Å °0.0826 Å °0.0971 Å °0.6982 Å °0.0254 Å °
精密化 TLSグループSelection details: all

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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