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万見
- PDB-5g5n: Structure of the snake adenovirus 1 hexon-interlacing LH3 protein... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5g5n
タイトルStructure of the snake adenovirus 1 hexon-interlacing LH3 protein, methylmercury chloride derivative
要素LH3 HEXON-INTERLACING CAPSID PROTEIN
キーワードVIRAL PROTEIN / CAPSID PROTEIN / BETA-HELIX
機能・相同性Pectin lyase fold / Pectin lyase fold/virulence factor / virion component / METHYL MERCURY ION / Hexon-interlacing protein LH3
機能・相同性情報
生物種SNAKE ADENOVIRUS 1 (ウイルス)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 2.3 Å
データ登録者Nguyen, T.H. / Singh, A.K. / Albala-Perez, B. / van Raaij, M.J.
引用ジャーナル: Structure / 年: 2017
タイトル: Structure of a Reptilian Adenovirus Reveals a Phage Tailspike Fold Stabilizing a Vertebrate Virus Capsid.
著者: Rosa Menéndez-Conejero / Thanh H Nguyen / Abhimanyu K Singh / Gabriela N Condezo / Rachel E Marschang / Mark J van Raaij / Carmen San Martín /
要旨: Although non-human adenoviruses (AdVs) might offer solutions to problems posed by human AdVs as therapeutic vectors, little is known about their basic biology. In particular, there are no structural ...Although non-human adenoviruses (AdVs) might offer solutions to problems posed by human AdVs as therapeutic vectors, little is known about their basic biology. In particular, there are no structural studies on the complete virion of any AdV with a non-mammalian host. We combine mass spectrometry, cryo-electron microscopy, and protein crystallography to characterize the composition and structure of a snake AdV (SnAdV-1, Atadenovirus genus). SnAdV-1 particles contain the genus-specific proteins LH3, p32k, and LH2, a previously unrecognized structural component. Remarkably, the cementing protein LH3 has a trimeric β helix fold typical of bacteriophage host attachment proteins. The organization of minor coat proteins differs from that in human AdVs, correlating with higher thermostability in SnAdV-1. These findings add a new piece to the intriguing puzzle of virus evolution, hint at the use of cell entry pathways different from those in human AdVs, and will help development of new, thermostable SnAdV-1-based vectors.
履歴
登録2016年5月26日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02017年6月7日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年10月4日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year
改定 1.22017年10月11日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume ..._citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last
改定 1.32024年5月8日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: LH3 HEXON-INTERLACING CAPSID PROTEIN
B: LH3 HEXON-INTERLACING CAPSID PROTEIN
C: LH3 HEXON-INTERLACING CAPSID PROTEIN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)117,06432
ポリマ－113,9513
非ポリマー3,11329
水3,909217
1


  • 登録構造と同一
  • ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area14780 Å2
ΔGint-210 kcal/mol
Surface area29150 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)149.259, 149.259, 108.689
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number79
Space group name H-MI4

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要素

#1: タンパク質 LH3 HEXON-INTERLACING CAPSID PROTEIN


分子量: 37983.695 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) SNAKE ADENOVIRUS 1 (ウイルス) / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / Variant (発現宿主): JM109 / 参照: UniProt: A9CB85
#2: 化合物
ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#3: 化合物
ChemComp-MMC / METHYL MERCURY ION


分子量: 215.625 Da / 分子数: 10 / 由来タイプ: 合成 / 式: CH3Hg
#4: 化合物
ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 14 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 217 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
配列の詳細WE FOUND SEVERAL SEQUENCE DIFFERENCES BETWEEN OUR PCR- AMPLIFIED GENE AND THE DATABASE. HOWEVER, WE ...WE FOUND SEVERAL SEQUENCE DIFFERENCES BETWEEN OUR PCR- AMPLIFIED GENE AND THE DATABASE. HOWEVER, WE CONFIRMED OUR SEQUENCE IS CORRECT BY MASS SPECTROMETRY.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.68 Å3/Da / 溶媒含有率: 54 % / 解説: NONE
結晶化pH: 7
詳細: 10 MM TRIS-HCL, 5% (V/V) GLYCEROL, 24% (W/V) PEG4000, 50 MM MOPS-NAOH PH 7.0.

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALBA / ビームライン: XALOC / 波長: 1.0056
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2015年4月30日
詳細: VERTICAL FOCUSING MIRROR AND HORIZONTAL FOCUSING MIRROR ORTHOGONAL IN A KIRKPATRICK-BAEZ CONFIGURATION
放射モノクロメーター: CRYOGENICALLY COOLED CHANNEL-CUT DCM SI (111)
プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.0056 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.3→38.7 Å / Num. obs: 52927 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 9.1 % / Biso Wilson estimate: 41.9 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.1 / Net I/σ(I): 14.2
反射 シェル解像度: 2.3→2.37 Å / 冗長度: 8.9 % / Rmerge(I) obs: 0.8 / Mean I/σ(I) obs: 2.7 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0135精密化
MOSFLMデータ削減
Aimlessデータスケーリング
CRANK2位相決定
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散
開始モデル: NONE

解像度: 2.3→23 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.959 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.946 / SU B: 5.793 / SU ML: 0.138 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.267 / ESU R Free: 0.192 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. U VALUES REFINED INDIVIDUALLY RESIDUES 156-162 OF CHAIN A, 156-162 OF CHAIN B AND 156-160 OF CHAIN C ARE DISORDERED.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.20466 2689 5.1 %RANDOM
Rwork0.17154 ---
obs0.17317 50184 99.87 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 43.594 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.61 Å20 Å20 Å2
2--0.61 Å20 Å2
3----1.23 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.3→23 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数7738 0 64 217 8019
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0130.0197966
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0060.027336
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.5211.93510827
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.17316772
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.79551016
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg39.35524.155373
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg11.971151139
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg13.11549
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.090.21158
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0080.0219413
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0050.021976
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.1910.23186
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other0.1630.214252
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.1740.27844
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other0.0760.28396
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1280.2270
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined0.190.22
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.2940.29
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other0.2530.259
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.4870.22
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it3.4984.0944082
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other3.4954.0934081
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it5.2256.1315092
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it4.4194.5753884
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it6.8156.6755735
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2.3→2.359 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.297 187 -
Rwork0.24 3664 -
obs--100 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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