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- PDB-5g2m: Crystal structure of NagZ from Pseudomonas aeruginosa in complex ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5g2m
タイトルCrystal structure of NagZ from Pseudomonas aeruginosa in complex with N-acetylglucosamine
要素BETA-HEXOSAMINIDASE
キーワードHYDROLASE / CELL-WALL RECYCLING / ANTIBIOTIC RESISTANCE / GLYCOSIDE HYDROLASE / BETA-HEXOSAMINIDASE / PEPTIDOGLYCAN
機能・相同性
機能・相同性情報


beta-N-acetylhexosaminidase / peptidoglycan turnover / peptidoglycan biosynthetic process / beta-N-acetylglucosaminidase activity / cell wall organization / regulation of cell shape / carbohydrate metabolic process / cell division / response to antibiotic / cytosol
類似検索 - 分子機能
Beta-hexosaminidase, bacterial / : / Glycoside hydrolase, family 3, active site / Glycosyl hydrolases family 3 active site. / Glycoside hydrolase, family 3, N-terminal domain / Glycoside hydrolase, family 3, N-terminal / Glycoside hydrolase, family 3, N-terminal domain superfamily / Glycosyl hydrolase family 3 N terminal domain / Glycoside hydrolase superfamily / TIM Barrel ...Beta-hexosaminidase, bacterial / : / Glycoside hydrolase, family 3, active site / Glycosyl hydrolases family 3 active site. / Glycoside hydrolase, family 3, N-terminal domain / Glycoside hydrolase, family 3, N-terminal / Glycoside hydrolase, family 3, N-terminal domain superfamily / Glycosyl hydrolase family 3 N terminal domain / Glycoside hydrolase superfamily / TIM Barrel / Alpha-Beta Barrel / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Beta-hexosaminidase
類似検索 - 構成要素
生物種PSEUDOMONAS AERUGINOSA (緑膿菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3 Å
データ登録者Acebron, I. / Artola-Recolons, C. / Mahasenan, K. / Mobashery, S. / Hermoso, J.A.
引用ジャーナル: J. Am. Chem. Soc. / 年: 2017
タイトル: Catalytic Cycle of the N-Acetylglucosaminidase NagZ from Pseudomonas aeruginosa.
著者: Acebron, I. / Mahasenan, K.V. / De Benedetti, S. / Lee, M. / Artola-Recolons, C. / Hesek, D. / Wang, H. / Hermoso, J.A. / Mobashery, S.
履歴
登録2016年4月9日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02017年5月17日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年5月24日Group: Database references
改定 1.22017年5月31日Group: Database references
改定 1.32020年7月29日Group: Data collection / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / entity ...chem_comp / entity / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_entity_nonpoly / struct_site / struct_site_gen
Item: _chem_comp.name / _chem_comp.type ..._chem_comp.name / _chem_comp.type / _entity.pdbx_description / _pdbx_entity_nonpoly.name
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 1.42024年5月1日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: BETA-HEXOSAMINIDASE
B: BETA-HEXOSAMINIDASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)77,0784
ポリマ－76,6352
非ポリマー4422
水00
1
A: BETA-HEXOSAMINIDASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)38,5392
ポリマ－38,3181
非ポリマー2211
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
2
B: BETA-HEXOSAMINIDASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)38,5392
ポリマ－38,3181
非ポリマー2211
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)65.317, 74.550, 76.032
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 110.28, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質 BETA-HEXOSAMINIDASE / BETA-N-ACETYLHEXOSAMINIDASE / N-ACETYL-BETA-GLUCOSAMINIDASE / NAGZ


分子量: 38317.672 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
詳細: BOTH PROTEIN CHAINS CONTAIN A HIS RESIDUE AT POSITION -1 FROM THE FUSION TAG USED FOR PURIFICATION
由来: (組換発現) PSEUDOMONAS AERUGINOSA (緑膿菌) / 株: PAO1 / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: Q9HZK0, beta-N-acetylhexosaminidase
#2: 糖 ChemComp-NAG / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose / N-acetyl-beta-D-glucosamine / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-glucose / N-ACETYL-D-GLUCOSAMINE / N-アセチル-β-D-グルコサミン


タイプ: D-saccharide, beta linking / 分子量: 221.208 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: C8H15NO6
識別子タイププログラム
DGlcpNAcbCONDENSED IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
N-acetyl-b-D-glucopyranosamineCOMMON NAMEGMML 1.0
b-D-GlcpNAcIUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
GlcNAcSNFG CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
非ポリマーの詳細N-ACETYL-D-GLUCOSAMINE (NAG): NAG COMES FROM THE HYDROLYSIS OF THE SUBSTRATE NAG-ANHYDROMUR ...N-ACETYL-D-GLUCOSAMINE (NAG): NAG COMES FROM THE HYDROLYSIS OF THE SUBSTRATE NAG-ANHYDROMUR PENTAPEPTIDE THAT WAS USED FOR THE SOAKING
配列の詳細THE SEQUENCE CONTAINS A HIS-TAG AT THE N-TERMINUS CONTAINING A THROMBIN CLEAVAGE SITE

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.04 Å3/Da / 溶媒含有率: 39.6 % / 解説: NONE
結晶化pH: 6
詳細: 30% PEG 8000 100 MM SODIUM CACODYLATE PH 6.0 200 MM SODIUM ACETATE PH 6.0

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID23-1 / 波長: 0.87292
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2015年4月23日 / 詳細: TOROIDAL MIRROR
放射モノクロメーター: SI(111) CHANNEL-CUT / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.87292 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3→47.33 Å / Num. obs: 13847 / % possible obs: 99.8 % / Observed criterion σ(I): 1.5 / 冗長度: 3.3 % / Biso Wilson estimate: 67.94 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.11 / Net I/σ(I): 6
反射 シェル解像度: 3→3.18 Å / 冗長度: 3.3 % / Rmerge(I) obs: 0.58 / Mean I/σ(I) obs: 1.6 / % possible all: 99.9

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(PHENIX.REFINE)精密化
XDSデータ削減
Aimlessデータスケーリング
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: APO STRUCTURE OF NAGZ FROM PSEUDOMONAS AERUGINOSA

解像度: 3→45.441 Å / SU ML: 0.53 / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 29.19 / 立体化学のターゲット値: ML
詳細: RESIDUES 171-173 FROM CHAIN A AND RESIDUES 170-173 FROM CHAIN B ARE NOT IN THE STRUCTURE SINCE THERE ARE NO ELECTRON DENSITY TO FIGURE OUT WHERE THEY REALLY ARE
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2653 672 4.9 %
Rwork0.2117 --
obs0.2142 13822 99.73 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 81.37 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3→45.441 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5045 0 30 0 5075
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0025173
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.5657006
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d17.4143126
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.039773
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.004936
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
3-3.23160.38521400.34382586X-RAY DIFFRACTION100
3.2316-3.55670.39021330.27532614X-RAY DIFFRACTION99
3.5567-4.07110.27451390.22712625X-RAY DIFFRACTION100
4.0711-5.1280.22831270.18042634X-RAY DIFFRACTION100
5.128-45.44630.21061330.16742691X-RAY DIFFRACTION100
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
12.42080.65911.54182.10880.15894.53790.1913-0.0335-0.37270.0767-0.1233-0.00480.5598-0.4927-0.04780.5815-0.08950.09140.4534-0.04690.464969.2809-10.7582165.2091
28.1641.53936.58976.3536-3.43718.9488-0.08850.947-1.1187-1.05230.0498-0.12990.165-0.18370.11090.8352-0.1805-0.1010.6665-0.12270.596467.7081-5.2827154.8374
32.98560.7150.43947.3327-3.0738.90210.0672-0.2732-0.08440.20550.25790.2413-0.3689-0.4016-0.28910.4093-0.04860.04960.5113-0.15570.47673.173-3.8129168.5181
47.17441.1372-0.7974.43491.5438.9575-0.21840.10430.3545-0.0546-0.13330.63150.2275-0.26030.32890.5031-0.05140.00550.31540.03340.414480.0404-46.8851167.5791
55.57231.3258-2.14343.85280.57482.16310.15940.03840.9655-0.2710.23220.3821-1.21990.7705-0.27550.9443-0.2558-0.0590.7108-0.01560.694692.337-29.254172.9267
62.49780.7257-1.18013.8537-0.19853.9469-0.20550.48850.3394-0.79440.3311-0.3172-0.49291.0269-0.01690.6676-0.3391-0.04870.75810.0330.6771101.5446-34.0361158.7539
72.5699-0.1496-0.50834.67350.05243.5504-0.15050.5404-0.0647-1.0540.4902-0.331-0.03250.0114-0.23820.7956-0.14520.05360.68020.10210.504689.7449-46.6267153.7598
82.86590.2247-1.00563.4243.30487.32610.0235-0.97610.0650.89670.1854-0.06250.39810.8292-0.27120.6349-0.025-0.01150.76050.03360.565391.1734-38.8032179.6179
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1CHAIN 'A' AND (RESID -1 THROUGH 232 )
2X-RAY DIFFRACTION2CHAIN 'A' AND (RESID 233 THROUGH 256 )
3X-RAY DIFFRACTION3CHAIN 'A' AND (RESID 257 THROUGH 332 )
4X-RAY DIFFRACTION4CHAIN 'B' AND (RESID -1 THROUGH 66 )
5X-RAY DIFFRACTION5CHAIN 'B' AND (RESID 67 THROUGH 126 )
6X-RAY DIFFRACTION6CHAIN 'B' AND (RESID 127 THROUGH 232 )
7X-RAY DIFFRACTION7CHAIN 'B' AND (RESID 233 THROUGH 291 )
8X-RAY DIFFRACTION8CHAIN 'B' AND (RESID 292 THROUGH 332 )

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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