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- PDB-5g1x: Crystal structure of Aurora-A kinase in complex with N-Myc -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5g1x
タイトルCrystal structure of Aurora-A kinase in complex with N-Myc
要素
  • AURORA KINASE A
  • N-MYC PROTO-ONCOGENE PROTEIN
キーワードTRANSFERASE / AURORA / AURORA-A / KINASE / N-MYC / MYC / NEUROBLASTOMA
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of inner ear auditory receptor cell differentiation / embryonic skeletal system morphogenesis / Interaction between PHLDA1 and AURKA / autosome genomic imprinting / regulation of centrosome cycle / axon hillock / spindle assembly involved in female meiosis I / cilium disassembly / spindle pole centrosome / chromosome passenger complex ...regulation of inner ear auditory receptor cell differentiation / embryonic skeletal system morphogenesis / Interaction between PHLDA1 and AURKA / autosome genomic imprinting / regulation of centrosome cycle / axon hillock / spindle assembly involved in female meiosis I / cilium disassembly / spindle pole centrosome / chromosome passenger complex / positive regulation of oocyte maturation / histone H3S10 kinase activity / astrocyte differentiation / TGFBR3 expression / mitotic centrosome separation / positive regulation of programmed cell death / pronucleus / germinal vesicle / meiotic spindle / protein localization to centrosome / anterior/posterior axis specification / neuron projection extension / positive regulation of mesenchymal cell proliferation / spindle organization / centrosome localization / embryonic digit morphogenesis / Signaling by ALK / cartilage condensation / positive regulation of mitochondrial fission / mitotic spindle pole / branching morphogenesis of an epithelial tube / negative regulation of astrocyte differentiation / spindle midzone / negative regulation of reactive oxygen species metabolic process / SUMOylation of DNA replication proteins / negative regulation of protein binding / regulation of G2/M transition of mitotic cell cycle / centriole / liver regeneration / protein serine/threonine/tyrosine kinase activity / positive regulation of mitotic nuclear division / positive regulation of mitotic cell cycle / lung development / TP53 Regulates Transcription of Genes Involved in G2 Cell Cycle Arrest / molecular function activator activity / regulation of signal transduction by p53 class mediator / AURKA Activation by TPX2 / epithelial cell proliferation / regulation of cytokinesis / positive regulation of epithelial cell proliferation / mitotic spindle organization / FBXL7 down-regulates AURKA during mitotic entry and in early mitosis / APC/C:Cdh1 mediated degradation of Cdc20 and other APC/C:Cdh1 targeted proteins in late mitosis/early G1 / peptidyl-serine phosphorylation / kinetochore / regulation of protein stability / positive regulation of miRNA transcription / response to wounding / spindle / G2/M transition of mitotic cell cycle / kinase binding / spindle pole / Regulation of PLK1 Activity at G2/M Transition / sequence-specific double-stranded DNA binding / mitotic spindle / positive regulation of proteasomal ubiquitin-dependent protein catabolic process / mitotic cell cycle / microtubule cytoskeleton / protein autophosphorylation / midbody / DNA-binding transcription activator activity, RNA polymerase II-specific / Regulation of TP53 Activity through Phosphorylation / basolateral plasma membrane / proteasome-mediated ubiquitin-dependent protein catabolic process / microtubule / DNA-binding transcription factor activity, RNA polymerase II-specific / protein phosphorylation / non-specific serine/threonine protein kinase / protein kinase activity / protein dimerization activity / postsynaptic density / ciliary basal body / RNA polymerase II cis-regulatory region sequence-specific DNA binding / DNA-binding transcription factor activity / protein heterodimerization activity / negative regulation of gene expression / cell division / protein serine kinase activity / protein serine/threonine kinase activity / ubiquitin protein ligase binding / apoptotic process / centrosome / positive regulation of gene expression / regulation of transcription by RNA polymerase II / protein kinase binding / negative regulation of apoptotic process / chromatin / positive regulation of DNA-templated transcription / nucleolus / perinuclear region of cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Transcription regulator Myc / Transcription regulator Myc, N-terminal / : / Myc amino-terminal region / Aurora kinase A / Helix-loop-helix DNA-binding domain / Aurora kinase / helix loop helix domain / Myc-type, basic helix-loop-helix (bHLH) domain / Myc-type, basic helix-loop-helix (bHLH) domain profile. ...Transcription regulator Myc / Transcription regulator Myc, N-terminal / : / Myc amino-terminal region / Aurora kinase A / Helix-loop-helix DNA-binding domain / Aurora kinase / helix loop helix domain / Myc-type, basic helix-loop-helix (bHLH) domain / Myc-type, basic helix-loop-helix (bHLH) domain profile. / Helix-loop-helix DNA-binding domain superfamily / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Transferase(Phosphotransferase) domain 1 / Transferase(Phosphotransferase); domain 1 / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / Aurora kinase A / N-myc proto-oncogene protein
類似検索 - 構成要素
生物種HOMO SAPIENS (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.72 Å
データ登録者Richards, M.W. / Burgess, S.G. / Bayliss, R.
引用ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 2016
タイトル: Structural Basis of N-Myc Binding by Aurora-A and its Destabilization by Kinase Inhibitors
著者: Richards, M. / Burgess, S. / Poon, E. / Carstensen, A. / Eilers, M. / Chesler, L. / Bayliss, R.
履歴
登録2016年3月31日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02016年11月16日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12016年11月23日Group: Structure summary
改定 1.22016年12月14日Group: Database references
改定 1.32024年1月10日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42024年10月16日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: AURORA KINASE A
B: N-MYC PROTO-ONCOGENE PROTEIN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)40,6185
ポリマ－40,1422
非ポリマー4763
水3,549197
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3020 Å2
ΔGint-39.2 kcal/mol
Surface area13380 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)86.520, 86.520, 92.210
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number154
Space group name H-MP3221

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要素

#1: タンパク質 AURORA KINASE A / AURORA 2 / AURORA/IPL1-RELATED KINASE 1 / ARK-1 / AURORA-RELATED KINASE 1 / HARK1 / BREAST TUMOR- ...AURORA 2 / AURORA/IPL1-RELATED KINASE 1 / ARK-1 / AURORA-RELATED KINASE 1 / HARK1 / BREAST TUMOR-AMPLIFIED KINASE / SERINE/ THREONINE-PROTEIN KINASE 15 / SERINE/THREONINE-PROTEIN KINASE 6 / SERINE/ THREONINE-PROTEIN KINASE AURORA-A / AURORA-A


分子量: 32964.637 Da / 分子数: 1 / 断片: KINASE DOMAIN, UNP RESIDUES 122-403 / 変異: YES / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / プラスミド: PET30TEV / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / Variant (発現宿主): RIL
参照: UniProt: O14965, non-specific serine/threonine protein kinase
#2: タンパク質 N-MYC PROTO-ONCOGENE PROTEIN / CLASS E BASIC HELIX-LOOP-HELIX PROTEIN 37 / BHLHE37 / N-MYC


分子量: 7177.783 Da / 分子数: 1 / 変異: YES / 由来タイプ: 合成 / 詳細: N-TERMINAL BIOTIN GROUP / 由来: (合成) HOMO SAPIENS (ヒト) / 参照: UniProt: P04198
#3: 化合物 ChemComp-ADP / ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / ADP


分子量: 427.201 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H15N5O10P2 / コメント: ADP, エネルギー貯蔵分子*YM
#4: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 197 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY
配列の詳細RESIDUES PRESENT ARE 122-403 OF AURORA-A. GA AT N- TERMINUS REMAINS FROM A PROTEASE CLEAVAGE ...RESIDUES PRESENT ARE 122-403 OF AURORA-A. GA AT N- TERMINUS REMAINS FROM A PROTEASE CLEAVAGE SEQUENCE. C290 AND C393 ARE MUTATED TO ALANINE. RESIDUES PRESENT ARE 28-89 WITH A SERINE RESIDUE APPENDED AT THE N-TERMINUS.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.49 Å3/Da / 溶媒含有率: 50.6 % / 解説: NONE
結晶化pH: 9 / 詳細: 100 MM BICINE PH 9.0, 20% PEG 6000

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I03 / 波長: 0.9763
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS / 検出器: PIXEL / 日付: 2014年7月20日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9763 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.72→74.93 Å / Num. obs: 42854 / % possible obs: 100 % / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 9.7 % / Biso Wilson estimate: 25.63 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.06 / Net I/σ(I): 19.8
反射 シェル解像度: 1.72→1.76 Å / 冗長度: 9.7 % / Rmerge(I) obs: 0.74 / Mean I/σ(I) obs: 3.4 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(PHENIX.REFINE)精密化
xia2データ削減
xia2データスケーリング
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 4CEG

4ceg


解像度: 1.72→74.929 Å / SU ML: 0.15 / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 18.61 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.1951 2010 4.7 %
Rwork0.1762 --
obs0.1771 42820 99.95 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 28.09 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.72→74.929 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2338 0 29 197 2564
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0052456
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.0433344
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d13.746900
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.044363
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.007422
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.72-1.76310.24141330.22122912X-RAY DIFFRACTION100
1.7631-1.81070.23191570.20992837X-RAY DIFFRACTION100
1.8107-1.8640.22181560.19822844X-RAY DIFFRACTION100
1.864-1.92420.21571450.18972926X-RAY DIFFRACTION100
1.9242-1.9930.22731260.18722853X-RAY DIFFRACTION100
1.993-2.07280.19441390.17982922X-RAY DIFFRACTION100
2.0728-2.16710.22171530.17892888X-RAY DIFFRACTION100
2.1671-2.28140.22631130.17542926X-RAY DIFFRACTION100
2.2814-2.42430.21751280.18432917X-RAY DIFFRACTION100
2.4243-2.61150.20631840.18752859X-RAY DIFFRACTION100
2.6115-2.87430.21951320.18772957X-RAY DIFFRACTION100
2.8743-3.29020.18251500.17972918X-RAY DIFFRACTION100
3.2902-4.14530.16071530.16022953X-RAY DIFFRACTION100
4.1453-74.99970.18821410.1653098X-RAY DIFFRACTION100

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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