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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5ful
タイトルCrystal Structure of Mus musculus Protein Arginine Methyltransferase 2 with SAH
要素PROTEIN ARGININE N-METHYLTRANSFERASE 2
キーワードTRANSFERASE / S-ADENOSYL-L-METHIONINE / S-ADENOSYL-L-HOMOCYSTEINE
機能・相同性
機能・相同性情報


protein-arginine N-methyltransferase activity / methylation / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
Methyltransferase small domain / Methyltransferase small domain / Hnrnp arginine n-methyltransferase1 / Hnrnp arginine n-methyltransferase1 / Arginine methyltransferase oligomerization subdomain / Protein arginine N-methyltransferase / SAM-dependent methyltransferase PRMT-type domain profile. / Vaccinia Virus protein VP39 / SH3 domain / Distorted Sandwich ...Methyltransferase small domain / Methyltransferase small domain / Hnrnp arginine n-methyltransferase1 / Hnrnp arginine n-methyltransferase1 / Arginine methyltransferase oligomerization subdomain / Protein arginine N-methyltransferase / SAM-dependent methyltransferase PRMT-type domain profile. / Vaccinia Virus protein VP39 / SH3 domain / Distorted Sandwich / Src homology 3 domains / SH3-like domain superfamily / Src homology 3 (SH3) domain profile. / SH3 domain / S-adenosyl-L-methionine-dependent methyltransferase superfamily / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
S-ADENOSYL-L-HOMOCYSTEINE / Protein arginine N-methyltransferase 2
類似検索 - 構成要素
生物種MUS MUSCULUS (ハツカネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.89 Å
データ登録者Cura, V. / Troffer-Charlier, N. / Marechal, N. / Bonnefond, L. / Cavarelli, J.
引用ジャーナル: FEBS J. / 年: 2017
タイトル: Structural studies of protein arginine methyltransferase 2 reveal its interactions with potential substrates and inhibitors.
著者: Cura, V. / Marechal, N. / Troffer-Charlier, N. / Strub, J.M. / van Haren, M.J. / Martin, N.I. / Cianferani, S. / Bonnefond, L. / Cavarelli, J.
履歴
登録2016年1月27日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02016年11月9日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12016年12月7日Group: Database references
改定 1.22017年3月1日Group: Database references
改定 1.32019年4月24日Group: Data collection / Source and taxonomy / カテゴリ: entity_src_gen / Item: _entity_src_gen.pdbx_host_org_cell_line
改定 1.42024年1月10日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: PROTEIN ARGININE N-METHYLTRANSFERASE 2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)51,4558
ポリマ－50,6361
非ポリマー8187
水5,567309
1
A: PROTEIN ARGININE N-METHYLTRANSFERASE 2
ヘテロ分子

A: PROTEIN ARGININE N-METHYLTRANSFERASE 2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)102,90916
ポリマ－101,2732
非ポリマー1,63714
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation4_555x,-y,-z1
Buried area5450 Å2
ΔGint-69.7 kcal/mol
Surface area28110 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)65.507, 115.414, 132.963
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number20
Space group name H-MC2221
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-2116-

HOH

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要素

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タンパク質 , 1種, 1分子 A

#1: タンパク質 PROTEIN ARGININE N-METHYLTRANSFERASE 2


分子量: 50636.277 Da / 分子数: 1 / 変異: YES / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) MUS MUSCULUS (ハツカネズミ) / 細胞株 (発現宿主): Sf21
発現宿主: SPODOPTERA FRUGIPERDA (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: Q3UKX1, EC: 2.1.1.125

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非ポリマー , 6種, 316分子

#2: 化合物 ChemComp-SAH / S-ADENOSYL-L-HOMOCYSTEINE / S-アデノシルホモシステイン


タイプ: L-peptide linking / 分子量: 384.411 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C14H20N6O5S
#3: 化合物 ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#4: 化合物 ChemComp-PG4 / TETRAETHYLENE GLYCOL / テトラエチレングリコ-ル


分子量: 194.226 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C8H18O5 / コメント: 沈殿剤*YM
#5: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#6: 化合物 ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL / エチレングリコ-ル


分子量: 62.068 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#7: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 309 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

配列の詳細G0 COMES FROM THE TEV CLEAVAGE SITE. MUTATION R445W

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.49 Å3/Da / 溶媒含有率: 50.6 % / 解説: NONE
結晶化pH: 7 / 詳細: 16% PEG6000, 100MM CACL2, 100MM HEPES PH7.0

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID23-2 / 波長: 0.8726
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 2M / 検出器: PIXEL / 日付: 2014年7月9日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.8726 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.89→43.6 Å / Num. obs: 40535 / % possible obs: 99.9 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 9.2 % / Biso Wilson estimate: 30.1 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.09 / Net I/σ(I): 14.9
反射 シェル解像度: 1.89→1.96 Å / 冗長度: 8.7 % / Mean I/σ(I) obs: 1.2 / % possible all: 98

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(PHENIX.REFINE)精密化
XDSデータ削減
XDSデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 5FUB

5fub


解像度: 1.89→43.26 Å / SU ML: 0.21 / σ(F): 1.36 / 位相誤差: 19.91 / 立体化学のターゲット値: ML / 詳細: RESIDUES 1-106 ARE DISORDERED.
Rfactor反射数%反射
Rfree0.1924 2030 5 %
Rwork0.1657 --
obs0.167 40528 99.81 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 37 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.89→43.26 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2722 0 50 309 3081
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0192856
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.2893868
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d12.0151662
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.088434
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.009483
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.8915-1.93550.29641360.29552462X-RAY DIFFRACTION97
1.9355-1.98390.2661210.25532536X-RAY DIFFRACTION100
1.9839-2.03750.28751420.23512537X-RAY DIFFRACTION100
2.0375-2.09750.24631300.21852544X-RAY DIFFRACTION100
2.0975-2.16520.2381380.21162534X-RAY DIFFRACTION100
2.1652-2.24250.22241270.18782547X-RAY DIFFRACTION100
2.2425-2.33230.19681520.17322551X-RAY DIFFRACTION100
2.3323-2.43850.2211320.16452554X-RAY DIFFRACTION100
2.4385-2.5670.18891230.16152580X-RAY DIFFRACTION100
2.567-2.72780.20441330.16982571X-RAY DIFFRACTION100
2.7278-2.93840.19891320.16892551X-RAY DIFFRACTION100
2.9384-3.2340.18381330.16682597X-RAY DIFFRACTION100
3.234-3.70180.18961510.15242593X-RAY DIFFRACTION100
3.7018-4.6630.13751300.13392617X-RAY DIFFRACTION100
4.663-43.27080.19311500.15482724X-RAY DIFFRACTION100
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.8716-0.35450.57482.0152-0.15811.5808-0.06410.10830.14780.0414-0.0092-0.0746-0.160.1810.07170.2407-0.00620.01660.2395-0.00280.2435-19.25713.2895-23.0136
20.67340.058-0.96390.3652-1.10724.2463-0.0272-0.06720.046-0.0154-0.0575-0.17280.22880.14090.0970.33640.02790.03110.2748-0.0430.3502-10.3087-15.8957-2.2169
30.5625-0.3970.46772.2735-0.64660.46330.07570.1741-0.059-0.2582-0.1584-0.19620.2270.18760.08560.29940.07260.05230.3206-0.03060.2662-11.2912-10.5526-21.3996
46.8083-4.5615-0.8713.13830.7482.4263-0.16260.0563-0.62850.387-0.04630.57830.25170.05770.35620.32660.01820.03790.2622-0.01760.3354-13.5892-23.6902-15.1284
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1CHAIN 'A' AND (RESID 107 THROUGH 255 )
2X-RAY DIFFRACTION2CHAIN 'A' AND (RESID 256 THROUGH 307 )
3X-RAY DIFFRACTION3CHAIN 'A' AND (RESID 308 THROUGH 426 )
4X-RAY DIFFRACTION4CHAIN 'A' AND (RESID 427 THROUGH 445 )

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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