[日本語] English
万見
- PDB-5fr2: Farnesylated RhoA-GDP in complex with RhoGDI-alpha, lysine acetyl... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5fr2
タイトルFarnesylated RhoA-GDP in complex with RhoGDI-alpha, lysine acetylated at K178
要素
  • RHO GDP-DISSOCIATION INHIBITOR 1
  • TRANSFORMING PROTEIN RHOA
キーワードSIGNALING PROTEIN / LYSINE-ACETYLATION / RHOA / RAS-SUPERFAMILY / RHOGDI / CYTOSKELETON / GDP
機能・相同性
機能・相同性情報


Rho GDP-dissociation inhibitor activity / alpha-beta T cell lineage commitment / aortic valve formation / mitotic cleavage furrow formation / positive regulation of lipase activity / bone trabecula morphogenesis / endothelial tube lumen extension / skeletal muscle satellite cell migration / positive regulation of vascular associated smooth muscle contraction / angiotensin-mediated vasoconstriction involved in regulation of systemic arterial blood pressure ...Rho GDP-dissociation inhibitor activity / alpha-beta T cell lineage commitment / aortic valve formation / mitotic cleavage furrow formation / positive regulation of lipase activity / bone trabecula morphogenesis / endothelial tube lumen extension / skeletal muscle satellite cell migration / positive regulation of vascular associated smooth muscle contraction / angiotensin-mediated vasoconstriction involved in regulation of systemic arterial blood pressure / SLIT2:ROBO1 increases RHOA activity / RHO GTPases Activate Rhotekin and Rhophilins / Roundabout signaling pathway / negative regulation of intracellular steroid hormone receptor signaling pathway / Axonal growth inhibition (RHOA activation) / Axonal growth stimulation / cleavage furrow formation / regulation of neural precursor cell proliferation / regulation of modification of postsynaptic actin cytoskeleton / regulation of osteoblast proliferation / forebrain radial glial cell differentiation / apical junction assembly / cell junction assembly / negative regulation of cell migration involved in sprouting angiogenesis / cellular response to chemokine / establishment of epithelial cell apical/basal polarity / beta selection / regulation of systemic arterial blood pressure by endothelin / negative regulation of cell size / negative regulation of oxidative phosphorylation / negative regulation of motor neuron apoptotic process / RHO GTPases Activate ROCKs / regulation of modification of postsynaptic structure / RHO GTPases activate CIT / Sema4D induced cell migration and growth-cone collapse / PCP/CE pathway / RHO GTPases activate KTN1 / positive regulation of podosome assembly / apolipoprotein A-I-mediated signaling pathway / positive regulation of alpha-beta T cell differentiation / Sema4D mediated inhibition of cell attachment and migration / positive regulation of leukocyte adhesion to vascular endothelial cell / wound healing, spreading of cells / motor neuron apoptotic process / PI3K/AKT activation / odontogenesis / Wnt signaling pathway, planar cell polarity pathway / ossification involved in bone maturation / regulation of focal adhesion assembly / negative chemotaxis / apical junction complex / EPHA-mediated growth cone collapse / myosin binding / regulation of neuron projection development / stress fiber assembly / cellular response to cytokine stimulus / RHOC GTPase cycle / positive regulation of cytokinesis / cerebral cortex cell migration / ERBB2 Regulates Cell Motility / cleavage furrow / semaphorin-plexin signaling pathway / androgen receptor signaling pathway / ficolin-1-rich granule membrane / immunological synapse / RHOA GTPase cycle / mitotic spindle assembly / negative regulation of cell-substrate adhesion / Rho protein signal transduction / positive regulation of protein serine/threonine kinase activity / endothelial cell migration / positive regulation of T cell migration / PTK6 Regulates RHO GTPases, RAS GTPase and MAP kinases / skeletal muscle tissue development / RHO GTPases activate PKNs / GPVI-mediated activation cascade / negative regulation of reactive oxygen species biosynthetic process / positive regulation of stress fiber assembly / cytoplasmic microtubule organization / EPHB-mediated forward signaling / substantia nigra development / positive regulation of neuron differentiation / substrate adhesion-dependent cell spreading / regulation of microtubule cytoskeleton organization / GTPase activator activity / regulation of cell migration / secretory granule membrane / small monomeric GTPase / cell-matrix adhesion / TGF-beta receptor signaling in EMT (epithelial to mesenchymal transition) / kidney development / cell periphery / regulation of actin cytoskeleton organization / RHO GTPases Activate Formins / positive regulation of non-canonical NF-kappaB signal transduction / cell morphogenesis / cytoplasmic side of plasma membrane / VEGFA-VEGFR2 Pathway / ruffle membrane / neuron migration
類似検索 - 分子機能
Coagulation Factor XIII, subunit A, domain 1 / Rho protein GDP-dissociation inhibitor / Rho GDP-dissociation inhibitor domain superfamily / RHO protein GDP dissociation inhibitor / Coagulation Factor XIII; Chain A, domain 1 / Small GTPase Rho / small GTPase Rho family profile. / Rho (Ras homology) subfamily of Ras-like small GTPases / Ras subfamily of RAS small GTPases / Small GTPase ...Coagulation Factor XIII, subunit A, domain 1 / Rho protein GDP-dissociation inhibitor / Rho GDP-dissociation inhibitor domain superfamily / RHO protein GDP dissociation inhibitor / Coagulation Factor XIII; Chain A, domain 1 / Small GTPase Rho / small GTPase Rho family profile. / Rho (Ras homology) subfamily of Ras-like small GTPases / Ras subfamily of RAS small GTPases / Small GTPase / Ras family / Rab subfamily of small GTPases / Distorted Sandwich / Small GTP-binding protein domain / Immunoglobulin E-set / P-loop containing nucleotide triphosphate hydrolases / Rossmann fold / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
beta-D-glucopyranose / FARNESYL / GUANOSINE-5'-DIPHOSPHATE / Rho GDP-dissociation inhibitor 1 / Transforming protein RhoA
類似検索 - 構成要素
生物種HOMO SAPIENS (ヒト)
BOS TAURUS (ウシ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.35 Å
データ登録者Kuhlmann, N. / Wroblowski, S. / Knyphausen, P. / de Boor, S. / Brenig, J. / Zienert, A.Y. / Meyer-Teschendorf, K. / Praefcke, G.J.K. / Nolte, H. / Krueger, M. ...Kuhlmann, N. / Wroblowski, S. / Knyphausen, P. / de Boor, S. / Brenig, J. / Zienert, A.Y. / Meyer-Teschendorf, K. / Praefcke, G.J.K. / Nolte, H. / Krueger, M. / Schacherl, M. / Baumann, U. / James, L.C. / Chin, J.W. / Lammers, M.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2016
タイトル: Structural and Mechanistic Insights Into the Regulation of the Fundamental Rho-Regulator Rhogdi Alpha by Lysine Acetylation.
著者: Kuhlmann, N. / Wroblowski, S. / Knyphausen, P. / De Boor, S. / Brenig, J. / Zienert, A.Y. / Meyer-Teschendorf, K. / Praefcke, G.J.K. / Nolte, H. / Kruger, M. / Schacherl, M. / Baumann, U. / ...著者: Kuhlmann, N. / Wroblowski, S. / Knyphausen, P. / De Boor, S. / Brenig, J. / Zienert, A.Y. / Meyer-Teschendorf, K. / Praefcke, G.J.K. / Nolte, H. / Kruger, M. / Schacherl, M. / Baumann, U. / James, L.C. / Chin, J.W. / Lammers, M.
履歴
登録2015年12月15日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02016年1月13日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12016年1月27日Group: Database references
改定 1.22016年3月23日Group: Database references
改定 1.32020年7月29日Group: Data collection / Derived calculations ...Data collection / Derived calculations / Other / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / entity ...chem_comp / entity / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_database_status / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_site / struct_site_gen
Item: _chem_comp.name / _chem_comp.type ..._chem_comp.name / _chem_comp.type / _entity.pdbx_description / _pdbx_database_status.status_code_sf / _pdbx_entity_nonpoly.name / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.conn_type_id / _struct_conn.id / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 1.42024年1月10日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.52024年10月23日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: TRANSFORMING PROTEIN RHOA
B: RHO GDP-DISSOCIATION INHIBITOR 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)47,4616
ポリマ－46,6072
非ポリマー8544
水30617
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4750 Å2
ΔGint-33.3 kcal/mol
Surface area18790 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)176.979, 176.979, 63.896
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number171
Space group name H-MP62

-
要素

-
タンパク質 , 2種, 2分子 AB

#1: タンパク質 TRANSFORMING PROTEIN RHOA / RHO CDNA CLONE 12 / H12 / RHOA


分子量: 21943.287 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: THIOESTER BETWEEN CYS190 AND FARNESYL-MOIETY / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / プラスミド: PGEX / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P61586
#2: タンパク質 RHO GDP-DISSOCIATION INHIBITOR 1 / RHO GDI 1 / RHO-GDI ALPHA / RHOGDI-ALPHA


分子量: 24663.723 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: LYSINE-ACETYLATED AT K178 / 由来: (組換発現) BOS TAURUS (ウシ) / プラスミド: PCDF-DUET / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P19803

-
糖 , 1種, 1分子

#6: 糖 ChemComp-BGC / beta-D-glucopyranose / beta-D-glucose / D-glucose / glucose / β-D-グルコピラノ-ス


タイプ: D-saccharide, beta linking / 分子量: 180.156 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: C6H12O6
識別子タイププログラム
DGlcpbCONDENSED IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
b-D-glucopyranoseCOMMON NAMEGMML 1.0
b-D-GlcpIUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
GlcSNFG CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0

-
非ポリマー , 4種, 20分子

#3: 化合物 ChemComp-FAR / FARNESYL / (6E)-3,7,11-トリメチル-2,6,10-ドデカトリエン


分子量: 206.367 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C15H26
#4: 化合物 ChemComp-GDP / GUANOSINE-5'-DIPHOSPHATE / GDP


タイプ: RNA linking / 分子量: 443.201 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H15N5O11P2 / コメント: GDP, エネルギー貯蔵分子*YM
#5: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#7: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 17 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

-
詳細

Has protein modificationY

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.09 Å3/Da / 溶媒含有率: 41.28 % / 解説: NONE
結晶化詳細: 0.2 M LITHIUMSULFATE 0.1 M BIS-TRIS PH5.5 25% PEG3350 30% DEXTROSE

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SLS / ビームライン: X06DA / 波長: 1
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2014年10月9日 / 詳細: MIRRORS
放射モノクロメーター: BARTELS SI / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.35→44.24 Å / Num. obs: 17709 / % possible obs: 100 % / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 15.3 % / Biso Wilson estimate: 46.52 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.52 / Net I/σ(I): 7.1
反射 シェル解像度: 3.35→3.62 Å / 冗長度: 15.7 % / Rmerge(I) obs: 1.31 / Mean I/σ(I) obs: 2.7 / % possible all: 100

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(PHENIX.REFINE)精密化
MOSFLMデータ削減
Aimlessデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1DOA

1doa


解像度: 3.35→44.245 Å / SU ML: 0.26 / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 24.26 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2577 838 5 %
Rwork0.2362 --
obs0.2374 16696 99.98 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 45.17 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.35→44.245 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2916 0 56 17 2989
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0033027
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.7864086
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d16.031162
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.027451
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.003520
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
3.3508-3.56070.28671390.2692585X-RAY DIFFRACTION99
3.5607-3.83550.29371480.25322611X-RAY DIFFRACTION100
3.8355-4.22130.23911170.22332626X-RAY DIFFRACTION100
4.2213-4.83170.2311290.21362641X-RAY DIFFRACTION100
4.8317-6.08560.25641510.23042646X-RAY DIFFRACTION100
6.0856-49.07120.29291510.25842706X-RAY DIFFRACTION100
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 67.9201 Å / Origin y: -55.5152 Å / Origin z: -19.6459 Å
111213212223313233
T0.1926 Å20.0061 Å2-0.001 Å2-0.3348 Å2-0.0346 Å2--0.1856 Å2
L2.771 °21.3544 °20.2588 °2-2.1624 °20.1937 °2--1.0936 °2
S0.0643 Å °-0.0324 Å °0.0913 Å °-0.0095 Å °-0.0268 Å °0.1689 Å °-0.0759 Å °-0.2204 Å °-0.0038 Å °
精密化 TLSグループSelection details: ALL

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る