[日本語] English
万見
- PDB-5fq2: Crystal structure of human SUMO E1 UFD domain in complex with Ubc... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5fq2
タイトルCrystal structure of human SUMO E1 UFD domain in complex with Ubc9 in a P422 space group.
要素
  • SUMO-ACTIVATING ENZYME SUBUNIT 2
  • SUMO-CONJUGATING ENZYME UBC9
キーワードLIGASE / ACTIVATING ENZYME / CONJUGATING ENZYME / SUMO
機能・相同性
機能・相同性情報


SUMO activating enzyme activity / SUMO activating enzyme complex / SUMO conjugating enzyme activity / RING-like zinc finger domain binding / SUMO ligase complex / transferase complex / SUMOylation of nuclear envelope proteins / HLH domain binding / Negative regulation of activity of TFAP2 (AP-2) family transcription factors / SUMO is conjugated to E1 (UBA2:SAE1) ...SUMO activating enzyme activity / SUMO activating enzyme complex / SUMO conjugating enzyme activity / RING-like zinc finger domain binding / SUMO ligase complex / transferase complex / SUMOylation of nuclear envelope proteins / HLH domain binding / Negative regulation of activity of TFAP2 (AP-2) family transcription factors / SUMO is conjugated to E1 (UBA2:SAE1) / SUMO is transferred from E1 to E2 (UBE2I, UBC9) / Vitamin D (calciferol) metabolism / mitotic nuclear membrane reassembly / synaptonemal complex / SUMO binding / positive regulation of protein sumoylation / small protein activating enzyme binding / SUMOylation of DNA methylation proteins / SUMOylation of immune response proteins / SUMOylation of SUMOylation proteins / Maturation of nucleoprotein / nuclear export / SUMOylation of RNA binding proteins / 転移酵素; アシル基を移すもの; アミノアシル基を移すもの / SUMO transferase activity / Postmitotic nuclear pore complex (NPC) reformation / ubiquitin-like protein conjugating enzyme binding / Maturation of nucleoprotein / SUMOylation of ubiquitinylation proteins / transcription factor binding / SUMOylation of transcription factors / SUMOylation of DNA replication proteins / protein sumoylation / postsynaptic cytosol / nuclear pore / SUMOylation of DNA damage response and repair proteins / presynaptic cytosol / SARS-CoV-1 targets host intracellular signalling and regulatory pathways / Transcriptional and post-translational regulation of MITF-M expression and activity / Meiotic synapsis / SUMOylation of transcription cofactors / SUMOylation of chromatin organization proteins / transcription coregulator binding / Regulation of endogenous retroelements by KRAB-ZFP proteins / chromosome segregation / SUMOylation of intracellular receptors / Formation of Incision Complex in GG-NER / PML body / modulation of chemical synaptic transmission / PKR-mediated signaling / protein modification process / Schaffer collateral - CA1 synapse / Recruitment and ATM-mediated phosphorylation of repair and signaling proteins at DNA double strand breaks / nuclear envelope / Processing of DNA double-strand break ends / transferase activity / ubiquitin-dependent protein catabolic process / positive regulation of canonical NF-kappaB signal transduction / positive regulation of cell migration / protein heterodimerization activity / cell division / negative regulation of DNA-templated transcription / nucleolus / perinuclear region of cytoplasm / glutamatergic synapse / enzyme binding / magnesium ion binding / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / RNA binding / nucleoplasm / ATP binding / nucleus / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
SUMO-activating enzyme subunit 2, C-terminal domain / SUMO-activating enzyme subunit 2 C-terminus / Ubiquitin-like 2 activating enzyme e1b. Chain: B, domain 3 / Ubiquitin/SUMO-activating enzyme ubiquitin-like domain / Ubiquitin/SUMO-activating enzyme ubiquitin-like domain / SUMO-activating enzyme subunit Uba2 / Ubiquitin activating enzyme, alpha domain superfamily / Ubiquitin-activating enzyme E1, conserved site / Ubiquitin-activating enzyme signature 1. / Ubiquitin-activating enzyme E1, inactive adenylation domain, subdomain 1 ...SUMO-activating enzyme subunit 2, C-terminal domain / SUMO-activating enzyme subunit 2 C-terminus / Ubiquitin-like 2 activating enzyme e1b. Chain: B, domain 3 / Ubiquitin/SUMO-activating enzyme ubiquitin-like domain / Ubiquitin/SUMO-activating enzyme ubiquitin-like domain / SUMO-activating enzyme subunit Uba2 / Ubiquitin activating enzyme, alpha domain superfamily / Ubiquitin-activating enzyme E1, conserved site / Ubiquitin-activating enzyme signature 1. / Ubiquitin-activating enzyme E1, inactive adenylation domain, subdomain 1 / Ubiquitin-activating enzyme E1, Cys active site / Ubiquitin-activating enzyme active site. / ThiF/MoeB/HesA family / THIF-type NAD/FAD binding fold / ThiF family / Ubiquitin-activating enzyme / Structural Genomics Hypothetical 15.5 Kd Protein In mrcA-pckA Intergenic Region; Chain A / : / Ubiquitin Conjugating Enzyme / Ubiquitin Conjugating Enzyme / Ubiquitin-conjugating enzyme, active site / Ubiquitin-conjugating (UBC) active site signature. / Ubiquitin-conjugating enzyme E2 / Ubiquitin-conjugating enzyme / Ubiquitin-conjugating (UBC) core domain profile. / Ubiquitin-conjugating enzyme E2, catalytic domain homologues / Ubiquitin-conjugating enzyme/RWD-like / Roll / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
SUMO-conjugating enzyme UBC9 / SUMO-activating enzyme subunit 2
類似検索 - 構成要素
生物種HOMO SAPIENS (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.201 Å
データ登録者Liu, B. / Castano, L. / Lois, M. / Reverter, D.
引用ジャーナル: To be Published
タイトル: Crystal Structure of Human Sumo E1 Ufd Domain in Complex with Ubc9.
著者: Liu, B. / Castano, L. / Lois, M. / Reverter, D.
履歴
登録2015年12月4日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02016年11月16日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12025年4月9日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / struct_conn
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _pdbx_entry_details.has_protein_modification / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: SUMO-CONJUGATING ENZYME UBC9
B: SUMO-ACTIVATING ENZYME SUBUNIT 2


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)30,0862
ポリマ－30,0862
非ポリマー00
水68538
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1740 Å2
ΔGint-2.4 kcal/mol
Surface area16320 Å2
手法PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)129.614, 129.614, 66.578
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number96
Space group name H-MP43212

-
要素

#1: タンパク質 SUMO-CONJUGATING ENZYME UBC9 / SUMO-PROTEIN LIGASE / UBIQUITIN CARRIER PROTEIN 9 / UBIQUITIN CARRIER PROTEIN I / UBIQUITIN- ...SUMO-PROTEIN LIGASE / UBIQUITIN CARRIER PROTEIN 9 / UBIQUITIN CARRIER PROTEIN I / UBIQUITIN-CONJUGATING ENZYME E2 I / UBIQUITIN- PROTEIN LIGASE I / P18 / SUMO E2-CONJUGATING ENZYME


分子量: 18340.139 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: LYSINE METHYLATION AT LYS110 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21
参照: UniProt: P63279, 合成酵素; C-N結合を形成; 酸-D-アミノ酸リガーゼ（ペプチド合成）
#2: タンパク質 SUMO-ACTIVATING ENZYME SUBUNIT 2 / ANTHRACYCLINE-ASSOCIATED RESISTANCE ARX / UBIQUITIN-LIKE 1-ACTIVATING ENZYME E1B / UBIQUITIN-LIKE ...ANTHRACYCLINE-ASSOCIATED RESISTANCE ARX / UBIQUITIN-LIKE 1-ACTIVATING ENZYME E1B / UBIQUITIN-LIKE MODIFIER-ACTIVATING ENZYME 2 / SUMO E1 ACTIVATING ENZYME


分子量: 11746.217 Da / 分子数: 1 / Fragment: UBIQUITIN FOLD DOMAIN, UNP RESIDUES 446-547 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: LYSINE METHYLATION AT LYS505 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21
参照: UniProt: Q9UBT2, 合成酵素; C-N結合を形成; 酸-D-アミノ酸リガーゼ（ペプチド合成）
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 38 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY
配列の詳細LYSINE METHYLATION AT POSITION LYS110 LYSINE METHYLATION AT POSITION LYS505

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折

-
試料調製

結晶マシュー密度: 4.65 Å3/Da / 溶媒含有率: 75.53 % / 解説: NONE

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALBA / ビームライン: XALOC / 波長: 0.9794
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9794 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.2→46.44 Å / Num. obs: 29309 / % possible obs: 99.8 % / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 10.9 % / Rmerge(I) obs: 0.04 / Net I/σ(I): 26.4
反射 シェル解像度: 2.2→2.32 Å / 冗長度: 11 % / Rmerge(I) obs: 0.6 / Mean I/σ(I) obs: 4.3 / % possible all: 98.4

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(PHENIX.REFINE)精密化
XDSデータ削減
SCALAデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: NONE

解像度: 2.201→46.439 Å / SU ML: 0.22 / σ(F): 1.33 / 位相誤差: 24.82 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2489 1488 5.1 %
Rwork0.2293 --
obs0.2303 29254 99.75 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.201→46.439 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2062 0 0 38 2100
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0082108
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.1142853
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d14.191808
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.048312
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.005373
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.2009-2.2720.31491450.26332408X-RAY DIFFRACTION97
2.272-2.35320.27031270.25832479X-RAY DIFFRACTION100
2.3532-2.44740.33341400.25542479X-RAY DIFFRACTION100
2.4474-2.55880.24821390.24312494X-RAY DIFFRACTION100
2.5588-2.69370.29861290.26042506X-RAY DIFFRACTION100
2.6937-2.86240.2631320.262502X-RAY DIFFRACTION100
2.8624-3.08340.25531410.25582508X-RAY DIFFRACTION100
3.0834-3.39360.28411350.25242530X-RAY DIFFRACTION100
3.3936-3.88440.24851440.22442529X-RAY DIFFRACTION100
3.8844-4.89310.21881260.19812592X-RAY DIFFRACTION100
4.8931-46.44930.23171300.22282739X-RAY DIFFRACTION100
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 30.6666 Å / Origin y: 124.7904 Å / Origin z: 13.2245 Å
111213212223313233
T0.408 Å2-0.0283 Å20.0617 Å2-0.4243 Å2-0.0141 Å2--0.4343 Å2
L0.6376 °2-1.8015 °20.1082 °2-5.073 °20.113 °2--0.3453 °2
S-0.0723 Å °-0.0809 Å °-0.0548 Å °0.0106 Å °0.057 Å °0.105 Å °-0.0032 Å °0.0477 Å °0.0253 Å °
精密化 TLSグループSelection details: ALL

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る