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- PDB-4w5v: Crystal structure of Human SUMO E2-conjugating enzyme (Ubc9) in c... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4w5v
タイトルCrystal structure of Human SUMO E2-conjugating enzyme (Ubc9) in complex with E1-activating enzyme (Uba2) ubiquitin fold domain (Ufd)
要素
  • SUMO-activating enzyme subunit 2
  • SUMO-conjugating enzyme UBC9
キーワードLIGASE / SUMO / E2-activating enzyme / Ubc9 / E1-conjugating enzyme / Uba2 / ubiquitin fold domain / Ufd / ubiquitin
機能・相同性
機能・相同性情報


SUMO activating enzyme activity / SUMO activating enzyme complex / SUMO conjugating enzyme activity / RING-like zinc finger domain binding / SUMO ligase complex / transferase complex / SUMOylation of nuclear envelope proteins / HLH domain binding / Negative regulation of activity of TFAP2 (AP-2) family transcription factors / SUMO is conjugated to E1 (UBA2:SAE1) ...SUMO activating enzyme activity / SUMO activating enzyme complex / SUMO conjugating enzyme activity / RING-like zinc finger domain binding / SUMO ligase complex / transferase complex / SUMOylation of nuclear envelope proteins / HLH domain binding / Negative regulation of activity of TFAP2 (AP-2) family transcription factors / SUMO is conjugated to E1 (UBA2:SAE1) / SUMO is transferred from E1 to E2 (UBE2I, UBC9) / Vitamin D (calciferol) metabolism / mitotic nuclear membrane reassembly / SUMO binding / synaptonemal complex / positive regulation of protein sumoylation / small protein activating enzyme binding / SUMOylation of DNA methylation proteins / SUMOylation of immune response proteins / SUMOylation of SUMOylation proteins / Maturation of nucleoprotein / nuclear export / SUMOylation of RNA binding proteins / 転移酵素; アシル基を移すもの; アミノアシル基を移すもの / SUMO transferase activity / Postmitotic nuclear pore complex (NPC) reformation / Maturation of nucleoprotein / ubiquitin-like protein conjugating enzyme binding / SUMOylation of ubiquitinylation proteins / transcription factor binding / SUMOylation of transcription factors / SUMOylation of DNA replication proteins / protein sumoylation / postsynaptic cytosol / nuclear pore / SUMOylation of DNA damage response and repair proteins / presynaptic cytosol / SARS-CoV-1 targets host intracellular signalling and regulatory pathways / Transcriptional and post-translational regulation of MITF-M expression and activity / SUMOylation of transcription cofactors / Meiotic synapsis / SUMOylation of chromatin organization proteins / transcription coregulator binding / Regulation of endogenous retroelements by KRAB-ZFP proteins / chromosome segregation / SUMOylation of intracellular receptors / PML body / PKR-mediated signaling / modulation of chemical synaptic transmission / protein modification process / Schaffer collateral - CA1 synapse / Formation of Incision Complex in GG-NER / nuclear envelope / Recruitment and ATM-mediated phosphorylation of repair and signaling proteins at DNA double strand breaks / transferase activity / Processing of DNA double-strand break ends / ubiquitin-dependent protein catabolic process / positive regulation of canonical NF-kappaB signal transduction / positive regulation of cell migration / protein heterodimerization activity / cell division / negative regulation of DNA-templated transcription / nucleolus / perinuclear region of cytoplasm / glutamatergic synapse / enzyme binding / magnesium ion binding / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / RNA binding / nucleoplasm / ATP binding / nucleus / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
Ubiquitin-like 2 activating enzyme e1b. Chain: B, domain 3 / SUMO-activating enzyme subunit 2, C-terminal domain / SUMO-activating enzyme subunit 2 C-terminus / Ubiquitin/SUMO-activating enzyme ubiquitin-like domain / Ubiquitin/SUMO-activating enzyme ubiquitin-like domain / SUMO-activating enzyme subunit Uba2 / Ubiquitin activating enzyme, alpha domain superfamily / Ubiquitin-activating enzyme E1, conserved site / Ubiquitin-activating enzyme signature 1. / Ubiquitin-activating enzyme E1, Cys active site ...Ubiquitin-like 2 activating enzyme e1b. Chain: B, domain 3 / SUMO-activating enzyme subunit 2, C-terminal domain / SUMO-activating enzyme subunit 2 C-terminus / Ubiquitin/SUMO-activating enzyme ubiquitin-like domain / Ubiquitin/SUMO-activating enzyme ubiquitin-like domain / SUMO-activating enzyme subunit Uba2 / Ubiquitin activating enzyme, alpha domain superfamily / Ubiquitin-activating enzyme E1, conserved site / Ubiquitin-activating enzyme signature 1. / Ubiquitin-activating enzyme E1, Cys active site / Ubiquitin-activating enzyme active site. / Ubiquitin-activating enzyme E1, inactive adenylation domain, subdomain 1 / ThiF/MoeB/HesA family / THIF-type NAD/FAD binding fold / ThiF family / Ubiquitin-activating enzyme / Structural Genomics Hypothetical 15.5 Kd Protein In mrcA-pckA Intergenic Region; Chain A / : / Ubiquitin Conjugating Enzyme / Ubiquitin Conjugating Enzyme / Ubiquitin-conjugating enzyme, active site / Ubiquitin-conjugating (UBC) active site signature. / Ubiquitin-conjugating enzyme E2 / Ubiquitin-conjugating enzyme / Ubiquitin-conjugating (UBC) core domain profile. / Ubiquitin-conjugating enzyme E2, catalytic domain homologues / Ubiquitin-conjugating enzyme/RWD-like / Roll / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
FORMIC ACID / : / SUMO-conjugating enzyme UBC9 / SUMO-activating enzyme subunit 2
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.5 Å
データ登録者Boucher, L.E. / Reiter, K.H. / Matunis, M.J. / Bosch, J.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)GM060980 米国
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: Crystal structure of human SUMO complex
著者: Reiter, K.H. / Boucher, L.E. / Bosch, J. / Matunis, M.J.
履歴
登録2014年8月19日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02015年9月9日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年9月6日Group: Author supporting evidence / Derived calculations / カテゴリ: pdbx_audit_support / pdbx_struct_oper_list
Item: _pdbx_audit_support.funding_organization / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation
改定 1.22019年12月25日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.32023年9月27日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: SUMO-conjugating enzyme UBC9
B: SUMO-activating enzyme subunit 2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)31,9775
ポリマ－31,8002
非ポリマー1773
水1,33374
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1860 Å2
ΔGint-3 kcal/mol
Surface area13780 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)161.273, 35.272, 58.672
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 96.69, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121

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要素

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タンパク質 , 2種, 2分子 AB

#1: タンパク質 SUMO-conjugating enzyme UBC9 / SUMO-protein ligase / Ubiquitin carrier protein 9 / Ubiquitin carrier protein I / Ubiquitin- ...SUMO-protein ligase / Ubiquitin carrier protein 9 / Ubiquitin carrier protein I / Ubiquitin-conjugating enzyme E2 I / Ubiquitin-protein ligase I / p18


分子量: 18442.270 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: UBE2I, UBC9, UBCE9 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: P63279, 合成酵素; C-N結合を形成; 酸-D-アミノ酸リガーゼ（ペプチド合成）
#2: タンパク質 SUMO-activating enzyme subunit 2 / Anthracycline-associated resistance ARX / Ubiquitin-like 1-activating enzyme E1B / Ubiquitin-like ...Anthracycline-associated resistance ARX / Ubiquitin-like 1-activating enzyme E1B / Ubiquitin-like modifier-activating enzyme 2


分子量: 13357.964 Da / 分子数: 1 / Fragment: UNP residues 445-561 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: UBA2, SAE2, UBLE1B, HRIHFB2115 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: Q9UBT2, 合成酵素; C-N結合を形成; 酸-D-アミノ酸リガーゼ（ペプチド合成）

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非ポリマー , 4種, 77分子

#3: 化合物 ChemComp-FMT / FORMIC ACID


分子量: 46.025 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: CH2O2
#4: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL


分子量: 92.094 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#5: 化合物 ChemComp-K / POTASSIUM ION


分子量: 39.098 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: K
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 74 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.61 Å3/Da / 溶媒含有率: 52.8 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 8
詳細: 100 mM Tris, pH 8.0, 20% PEG MME 550, 200 mM potassium formate, 20% glycerol; seeded

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データ収集

放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRL / ビームライン: BL11-1 / 波長: 0.97945 Å
検出器タイプ: PSI PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2014年1月24日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97945 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.5→44.7 Å / Num. obs: 10654 / % possible obs: 91.12 % / 冗長度: 3.5 % / Net I/σ(I): 9.32

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(phenix.refine: 1.9_1692)精密化
Cootモデル構築
XDSデータ削減
XDSデータスケーリング
XSCALEデータスケーリング
Blu-Iceデータ収集
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3ONG, 1U9B

3ong

1u9b


解像度: 2.5→44.7 Å / SU ML: 0.54 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.33 / 位相誤差: 37.18 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2828 553 5.2 %Random selection
Rwork0.2211 ---
obs0.2244 10631 90.93 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.5→44.7 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2095 0 10 74 2179
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0022148
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.52903
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d8.261821
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.022317
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.003379
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.5-2.75160.41351270.41362362X-RAY DIFFRACTION87
2.7516-3.14970.37341350.32132512X-RAY DIFFRACTION92
3.1497-3.96780.2891420.23842541X-RAY DIFFRACTION92
3.9678-44.71180.25121490.17922663X-RAY DIFFRACTION93

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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