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万見
- PDB-5fpi: Mu2 adaptin subunit of the AP2 adaptor (C-terminal domain) comple... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5fpi
タイトルMu2 adaptin subunit of the AP2 adaptor (C-terminal domain) complexed with Integrin alpha4 internalisation peptide QYKSILQE
要素
  • AP-2 COMPLEX SUBUNIT MU
  • INTEGRIN ALPHA-4 SUBUNIT
キーワードENDOCYTOSIS / CLATHRIN ADAPTOR
機能・相同性
機能・相同性情報


clathrin-dependent extracellular exosome endocytosis / : / diapedesis / immune response in gut-associated lymphoid tissue / cell-matrix adhesion involved in ameboidal cell migration / integrin alpha4-beta7 complex / integrin alpha4-beta1 complex / cell-cell adhesion mediated by integrin / Gap junction degradation / Formation of annular gap junctions ...clathrin-dependent extracellular exosome endocytosis / : / diapedesis / immune response in gut-associated lymphoid tissue / cell-matrix adhesion involved in ameboidal cell migration / integrin alpha4-beta7 complex / integrin alpha4-beta1 complex / cell-cell adhesion mediated by integrin / Gap junction degradation / Formation of annular gap junctions / WNT5A-dependent internalization of FZD2, FZD5 and ROR2 / LDL clearance / Retrograde neurotrophin signalling / VLDLR internalisation and degradation / WNT5A-dependent internalization of FZD4 / positive regulation of leukocyte tethering or rolling / extrinsic component of presynaptic endocytic zone membrane / MHC class II antigen presentation / regulation of vesicle size / AP-2 adaptor complex / postsynaptic neurotransmitter receptor internalization / axonogenesis involved in innervation / Recycling pathway of L1 / positive regulation of synaptic vesicle endocytosis / Cargo recognition for clathrin-mediated endocytosis / clathrin adaptor activity / Clathrin-mediated endocytosis / vesicle budding from membrane / clathrin-dependent endocytosis / leukocyte tethering or rolling / RUNX3 Regulates Immune Response and Cell Migration / signal sequence binding / protein antigen binding / positive regulation of vascular endothelial cell proliferation / neuron projection extension / integrin complex / heterotypic cell-cell adhesion / low-density lipoprotein particle receptor binding / negative regulation of vasoconstriction / leukocyte cell-cell adhesion / cell adhesion mediated by integrin / receptor clustering / cellular response to cytokine stimulus / endodermal cell differentiation / Trafficking of GluR2-containing AMPA receptors / fibronectin binding / positive regulation of receptor internalization / positive regulation of endothelial cell apoptotic process / synaptic vesicle endocytosis / Integrin cell surface interactions / negative regulation of protein localization to plasma membrane / positive regulation of T cell migration / coreceptor activity / cell adhesion molecule binding / clathrin-coated pit / substrate adhesion-dependent cell spreading / B cell differentiation / cell-matrix adhesion / integrin-mediated signaling pathway / Cell surface interactions at the vascular wall / intracellular protein transport / cell-cell adhesion / receptor internalization / integrin binding / cellular response to amyloid-beta / terminal bouton / Immunoregulatory interactions between a Lymphoid and a non-Lymphoid cell / disordered domain specific binding / synaptic vesicle / growth cone / protein-containing complex assembly / cytoplasmic vesicle / Potential therapeutics for SARS / transmembrane transporter binding / postsynapse / external side of plasma membrane / focal adhesion / neuronal cell body / synapse / lipid binding / glutamatergic synapse / cell surface / extracellular exosome / metal ion binding / membrane / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Mu homology domain, subdomain B / Mu2, C-terminal domain / AP-2 complex subunit mu, N-terminal / Clathrin adaptor complexes medium chain signature 1. / Clathrin adaptor, mu subunit / Clathrin adaptor, mu subunit, conserved site / Clathrin adaptor complexes medium chain signature 2. / : / AP complex, mu/sigma subunit / Adaptor complexes medium subunit family ...Mu homology domain, subdomain B / Mu2, C-terminal domain / AP-2 complex subunit mu, N-terminal / Clathrin adaptor complexes medium chain signature 1. / Clathrin adaptor, mu subunit / Clathrin adaptor, mu subunit, conserved site / Clathrin adaptor complexes medium chain signature 2. / : / AP complex, mu/sigma subunit / Adaptor complexes medium subunit family / Clathrin adaptor complex small chain / AP-2 complex subunit mu, C-terminal superfamily / Mu homology domain / Mu homology domain (MHD) profile. / Longin-like domain superfamily / : / Integrin alpha Ig-like domain 3 / Integrin alpha cytoplasmic region / Integrin alpha-2 / Integrin alpha Ig-like domain 1 / Integrin alpha chain, C-terminal cytoplasmic region, conserved site / Integrins alpha chain signature. / Integrin alpha chain / Integrin alpha beta-propellor / : / Integrin alpha Ig-like domain 2 / FG-GAP repeat profile. / Integrin alpha (beta-propellor repeats). / FG-GAP repeat / FG-GAP repeat / Integrin alpha, N-terminal / Integrin domain superfamily / Immunoglobulin-like / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Integrin alpha-4 / AP-2 complex subunit mu / Integrin alpha-4 subunit
類似検索 - 構成要素
生物種RATTUS NORVEGICUS (ドブネズミ)
HOMO SAPIENS (ヒト)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.77 Å
データ登録者Owen, D.J. / Evans, P.R. / Ivaska, J.
引用ジャーナル: Nat.Struct.Mol.Biol. / 年: 2016
タイトル: Selective Integrin Endocytosis is Driven by Alpha Chain:Ap2 Interactions
著者: De Franceschi, N. / Arjonen, A. / Elkhatib, N. / Denessiouk, K. / Wrobel, A.G. / Wilson, T.A. / Pouwels, J. / Montagnac, G. / Owen, D.J. / Ivaska, J.
履歴
登録2015年11月30日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02016年1月20日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12016年1月27日Group: Database references
改定 1.22016年3月2日Group: Database references
改定 1.32024年1月10日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: AP-2 COMPLEX SUBUNIT MU
B: INTEGRIN ALPHA-4 SUBUNIT


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)52,0532
ポリマ－52,0532
非ポリマー00
水81145
1


  • 登録構造と同一
  • ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area840 Å2
ΔGint-3.6 kcal/mol
Surface area14760 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)125.650, 125.650, 74.410
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number172
Space group name H-MP64

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要素

#1: タンパク質 AP-2 COMPLEX SUBUNIT MU / AP-2 MU CHAIN / ADAPTOR PROTEIN COMPLEX AP-2 SUBUNIT MU / ADAPTOR-RELATED PROTEIN COMPLEX 2 SUBUNIT ...AP-2 MU CHAIN / ADAPTOR PROTEIN COMPLEX AP-2 SUBUNIT MU / ADAPTOR-RELATED PROTEIN COMPLEX 2 SUBUNIT MU / CLATHRIN ASSEMBLY PROTEIN COMPLEX 2 MU MEDIUM CHAIN / CLATHRIN COAT ASSEMBLY PROTEIN AP50 / CLATHRIN COAT-ASSOCIATED PROTEIN AP50 / HA2 50 KDA SUBUNIT / MU2- ADAPTIN / PLASMA MEMBRANE ADAPTOR AP-2 50 KDA PROTEIN


分子量: 51044.113 Da / 分子数: 1 / 断片: INTERNALISATION SIGNAL BINDING DOMAIN / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) RATTUS NORVEGICUS (ドブネズミ) / プラスミド: PLASMID / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 参照: UniProt: P84092
#2: タンパク質・ペプチド INTEGRIN ALPHA-4 SUBUNIT


分子量: 1009.134 Da / 分子数: 1 / 断片: INTERNALISATION SIGNAL PEPTIDE, RESIDUES 150-157 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) HOMO SAPIENS (ヒト) / 参照: UniProt: Q8IU71, UniProt: P13612*PLUS
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 45 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.26 Å3/Da / 溶媒含有率: 62.24 % / 解説: NONE
結晶化pH: 6.5
詳細: 2.2M NACL, 0.4M NAKPHOSPHATE, 20% V/V GLYCEROL, 0.1M MES PH6.5, 5MM DTT

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU FR-E / 波長: 1.54182
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2015年1月1日 / 詳細: MIRRORS
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.54182 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.75→74 Å / Num. obs: 17034 / % possible obs: 97.2 % / Observed criterion σ(I): -9.9 / 冗長度: 4.9 % / Rmerge(I) obs: 0.06 / Net I/σ(I): 14.2
反射 シェル解像度: 2.75→2.9 Å / 冗長度: 4.6 % / Rmerge(I) obs: 0.32 / Mean I/σ(I) obs: 3.7 / % possible all: 80.8

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0123精密化
MOSFLMデータ削減
Aimlessデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1BXX

1bxx


解像度: 2.77→108.82 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.955 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.926 / SU B: 8.982 / SU ML: 0.171 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.267 / ESU R Free: 0.233 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. U VALUES REFINED INDIVIDUALLY
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2242 893 5.3 %RANDOM
Rwork0.17443 ---
obs0.17697 16115 99.26 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 62.116 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.45 Å2-0.23 Å20 Å2
2---0.45 Å20 Å2
3---1.46 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.77→108.82 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2130 0 0 45 2175
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0190.0192171
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0020.022195
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg2.0841.9812918
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.06135059
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg8.415260
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg38.07222.72788
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg20.60515427
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg22.8161519
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1090.2325
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0090.0212340
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0020.02477
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it5.4875.7371052
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other5.4865.7361051
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it7.8688.5651308
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it7.1796.491119
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2.773→2.845 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.338 54 -
Rwork0.321 1085 -
obs--90.54 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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