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- PDB-5z2m: Structure of Orp1L/Rab7 complex -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5z2m
タイトルStructure of Orp1L/Rab7 complex
要素
  • Oxysterol-binding protein-related protein 1
  • Ras-related protein Rab-7a
キーワードENDOCYTOSIS / GTPase / Effector / Complex
機能・相同性
機能・相同性情報


TBC/RABGAPs / positive regulation of viral process / lipophagy / phagosome acidification / RHOH GTPase cycle / RAB geranylgeranylation / RHOQ GTPase cycle / RAB GEFs exchange GTP for GDP on RABs / protein to membrane docking / RHOF GTPase cycle ...TBC/RABGAPs / positive regulation of viral process / lipophagy / phagosome acidification / RHOH GTPase cycle / RAB geranylgeranylation / RHOQ GTPase cycle / RAB GEFs exchange GTP for GDP on RABs / protein to membrane docking / RHOF GTPase cycle / neurotransmitter receptor transport, postsynaptic endosome to lysosome / RAC3 GTPase cycle / epidermal growth factor catabolic process / RAC2 GTPase cycle / alveolar lamellar body / Synthesis of bile acids and bile salts / RHOD GTPase cycle / negative regulation of exosomal secretion / phagosome-lysosome fusion / organelle membrane contact site / establishment of vesicle localization / RAC1 GTPase cycle / retromer complex binding / vesicle-mediated transport in synapse / retromer complex / RHOG GTPase cycle / endosome to plasma membrane protein transport / phagophore assembly site membrane / positive regulation of exosomal secretion / melanosome membrane / protein targeting to lysosome / early endosome to late endosome transport / MHC class II antigen presentation / retrograde transport, endosome to Golgi / lipid transport / endosome to lysosome transport / viral release from host cell / autophagosome membrane / autophagosome assembly / bone resorption / lipid catabolic process / phagocytic vesicle / lipid droplet / Neutrophil degranulation / small monomeric GTPase / intracellular protein transport / response to bacterium / mitochondrial membrane / small GTPase binding / synaptic vesicle membrane / phagocytic vesicle membrane / positive regulation of protein catabolic process / GDP binding / late endosome membrane / late endosome / G protein activity / lysosome / endosome / lysosomal membrane / lipid binding / GTP binding / glutamatergic synapse / Golgi apparatus / mitochondrion / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Oxysterol-binding protein / Oxysterol-binding protein, conserved site / Oxysterol-binding protein superfamily / Oxysterol-binding protein / Oxysterol-binding protein family signature. / small GTPase Rab1 family profile. / Ankyrin repeat-containing domain / Ran (Ras-related nuclear proteins) /TC4 subfamily of small GTPases / PH domain profile. / Pleckstrin homology domain. ...Oxysterol-binding protein / Oxysterol-binding protein, conserved site / Oxysterol-binding protein superfamily / Oxysterol-binding protein / Oxysterol-binding protein family signature. / small GTPase Rab1 family profile. / Ankyrin repeat-containing domain / Ran (Ras-related nuclear proteins) /TC4 subfamily of small GTPases / PH domain profile. / Pleckstrin homology domain. / Pleckstrin homology domain / Rho (Ras homology) subfamily of Ras-like small GTPases / Ras subfamily of RAS small GTPases / Small GTPase / Ras family / Ankyrin repeats (3 copies) / Ankyrin repeat profile. / Ankyrin repeat region circular profile. / ankyrin repeats / Rab subfamily of small GTPases / Ankyrin repeat / Ankyrin repeat-containing domain superfamily / Serine Threonine Protein Phosphatase 5, Tetratricopeptide repeat / Small GTP-binding protein domain / Alpha Horseshoe / PH-like domain superfamily / P-loop containing nucleotide triphosphate hydrolases / Rossmann fold / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
GUANOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / Ras-related protein Rab-7a / Oxysterol-binding protein-related protein 1
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.142 Å
データ登録者Ma, X.L. / Liu, K. / Li, J. / Li, H.H. / Li, J. / Yang, C.L. / Liang, H.H.
引用ジャーナル: J. Biol. Chem. / 年: 2018
タイトル: A non-canonical GTPase interaction enables ORP1L-Rab7-RILP complex formation and late endosome positioning.
著者: Ma, X. / Liu, K. / Li, J. / Li, H. / Li, J. / Liu, Y. / Yang, C. / Liang, H.
履歴
登録2018年1月3日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02018年8月8日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12018年9月19日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year
改定 1.22023年11月22日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
B: Oxysterol-binding protein-related protein 1
A: Ras-related protein Rab-7a
C: Ras-related protein Rab-7a
D: Oxysterol-binding protein-related protein 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)71,5697
ポリマ－70,4994
非ポリマー1,0713
水6,233346
1
B: Oxysterol-binding protein-related protein 1
A: Ras-related protein Rab-7a
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)35,7974
ポリマ－35,2492
非ポリマー5472
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
C: Ras-related protein Rab-7a
D: Oxysterol-binding protein-related protein 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)35,7723
ポリマ－35,2492
非ポリマー5231
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)43.222, 109.626, 77.811
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 99.94, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質 Oxysterol-binding protein-related protein 1 / OSBP-related protein 1


分子量: 15250.355 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: Osbpl1a, Orp1, Orp1a, Orp1l / 発現宿主: Escherichia coli K-12 (大腸菌) / 株 (発現宿主): K-12 / 参照: UniProt: Q91XL9
#2: タンパク質 Ras-related protein Rab-7a


分子量: 19998.902 Da / 分子数: 2 / Mutation: Q67L / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: Rab7a, Rab7 / 発現宿主: Escherichia coli K-12 (大腸菌) / 株 (発現宿主): K-12 / 参照: UniProt: P51150
#3: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#4: 化合物 ChemComp-GTP / GUANOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / GTP


分子量: 523.180 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H16N5O14P3 / コメント: GTP, エネルギー貯蔵分子*YM
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 346 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.58 Å3/Da / 溶媒含有率: 52.28 %
結晶化温度: 289 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5 / 詳細: 0.1 M HEPES pH 7.5, 4% PEG 8000

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRF / ビームライン: BL17U1 / 波長: 1 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2015年5月19日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.14→50 Å / Num. obs: 38402 / % possible obs: 98.2 % / 冗長度: 7.4 % / Net I/σ(I): 22.9
反射 シェル解像度: 2.14→2.18 Å

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.10.1_2155)精密化
iMOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1T91

1t91


解像度: 2.142→25.586 Å / SU ML: 0.2 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 22.91
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2093 1995 5.2 %
Rwork0.1815 --
obs0.183 38402 97.86 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.142→25.586 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4822 0 65 346 5233
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0084967
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.0026718
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d14.8453004
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.056756
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.008858
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.1419-2.19540.2911360.2332497X-RAY DIFFRACTION95
2.1954-2.25470.31351400.21372574X-RAY DIFFRACTION97
2.2547-2.3210.28511410.21362558X-RAY DIFFRACTION97
2.321-2.39590.231430.20412602X-RAY DIFFRACTION97
2.3959-2.48150.21871400.20292550X-RAY DIFFRACTION98
2.4815-2.58070.21231430.19292617X-RAY DIFFRACTION97
2.5807-2.69810.23941420.19972593X-RAY DIFFRACTION98
2.6981-2.84010.23741430.20062600X-RAY DIFFRACTION98
2.8401-3.01780.23871430.20032614X-RAY DIFFRACTION98
3.0178-3.25040.24991440.20412631X-RAY DIFFRACTION99
3.2504-3.57670.2071440.17992628X-RAY DIFFRACTION99
3.5767-4.09250.15711450.16162629X-RAY DIFFRACTION99
4.0925-5.14920.17131440.15742637X-RAY DIFFRACTION99
5.1492-25.58770.18651470.15912677X-RAY DIFFRACTION99

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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