[日本語] English
万見
- PDB-5fms: mmIFT52 N-terminal domain -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5fms
タイトルmmIFT52 N-terminal domain
要素INTRAFLAGELLAR TRANSPORT PROTEIN 52 HOMOLOG
キーワードTRANSPORT PROTEIN / INTRAFLAGELLAR TRANSPORT / IFTB / IFT52 / PROTEIN-PROTEIN INTERACTION
機能・相同性
機能・相同性情報


dendrite terminus / photoreceptor cell cilium / intraciliary anterograde transport / intraciliary transport particle B / Intraflagellar transport / neural tube formation / intraciliary transport / photoreceptor connecting cilium / Hedgehog 'off' state / ciliary tip ...dendrite terminus / photoreceptor cell cilium / intraciliary anterograde transport / intraciliary transport particle B / Intraflagellar transport / neural tube formation / intraciliary transport / photoreceptor connecting cilium / Hedgehog 'off' state / ciliary tip / non-motile cilium assembly / dorsal/ventral pattern formation / determination of left/right symmetry / regulation of protein processing / embryonic digit morphogenesis / smoothened signaling pathway / ciliary base / heart looping / keratinocyte proliferation / cilium assembly / negative regulation of keratinocyte proliferation / centriole / ciliary basal body / cilium / centrosome
類似検索 - 分子機能
ABC-type uncharacterised transport system / ABC-type uncharacterized transport system / Intraflagellar transport protein 52 homolog / : / Intraflagellar transport protein 52, C-terminal domain
類似検索 - ドメイン・相同性
Intraflagellar transport protein 52 homolog
類似検索 - 構成要素
生物種MUS MUSCULUS (ハツカネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.488 Å
データ登録者Mourao, A. / Lorentzen, E.
引用ジャーナル: Embo J. / 年: 2016
タイトル: Intraflagellar Transport Proteins 172, 80, 57, 54, 38, and 20 Form a Stable Tubulin-Binding Ift-B2 Complex.
著者: Taschner, M. / Weber, K. / Mourao, A. / Vetter, M. / Awasthi, M. / Stiegler, M. / Bhogaraju, S. / Lorentzen, E.
履歴
登録2015年11月9日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02016年3月9日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12016年4月13日Group: Database references
改定 1.22017年8月23日Group: Data collection / カテゴリ: diffrn_detector / Item: _diffrn_detector.type
改定 1.32024年1月10日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: INTRAFLAGELLAR TRANSPORT PROTEIN 52 HOMOLOG
B: INTRAFLAGELLAR TRANSPORT PROTEIN 52 HOMOLOG
C: INTRAFLAGELLAR TRANSPORT PROTEIN 52 HOMOLOG


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)90,8773
ポリマ－90,8773
非ポリマー00
水00
1
A: INTRAFLAGELLAR TRANSPORT PROTEIN 52 HOMOLOG


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)30,2921
ポリマ－30,2921
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: INTRAFLAGELLAR TRANSPORT PROTEIN 52 HOMOLOG


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)30,2921
ポリマ－30,2921
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
3
C: INTRAFLAGELLAR TRANSPORT PROTEIN 52 HOMOLOG


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)30,2921
ポリマ－30,2921
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)204.910, 204.910, 204.910
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number212
Space group name H-MP4332

-
要素

#1: タンパク質 INTRAFLAGELLAR TRANSPORT PROTEIN 52 HOMOLOG / PROTEIN NGD5 / IFT52


分子量: 30292.393 Da / 分子数: 3 / 断片: GIFT, RESIDUES 1-268 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) MUS MUSCULUS (ハツカネズミ) / プラスミド: PEC-A-HT-HIS / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: Q62559

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 3.96 Å3/Da / 溶媒含有率: 69 % / 解説: NONE
結晶化詳細: 100 MM BIS-TRIS PH5.5, 1.8 M AMMONIUM SULFATE

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SLS / ビームライン: X06DA / 波長: 1
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 2M-F / 検出器: PIXEL
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.49→48.3 Å / Num. obs: 35358 / % possible obs: 99.6 % / Observed criterion σ(I): 1.66 / 冗長度: 21 % / Biso Wilson estimate: 104.38 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.38 / Net I/σ(I): 11.29
反射 シェル解像度: 3.49→3.61 Å / 冗長度: 20.8 % / Rmerge(I) obs: 1.5 / Mean I/σ(I) obs: 1.65 / % possible all: 98

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(PHENIX.REFINE)精密化
XDSデータ削減
Aimlessデータスケーリング
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 5FMR

5fmr


解像度: 3.488→48.298 Å / SU ML: 0.46 / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 27.95 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2885 1755 5 %
Rwork0.2288 --
obs0.2317 35301 99.62 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 84.1 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.488→48.298 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4681 0 0 0 4681
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0184777
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.6026527
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d14.8411519
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.079783
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.007829
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
3.4881-3.58240.41371320.33692521X-RAY DIFFRACTION96
3.5824-3.68780.39541340.32392556X-RAY DIFFRACTION100
3.6878-3.80680.33361360.28672597X-RAY DIFFRACTION100
3.8068-3.94280.34171350.26932578X-RAY DIFFRACTION100
3.9428-4.10050.30161370.25162609X-RAY DIFFRACTION100
4.1005-4.28710.2751360.23152582X-RAY DIFFRACTION100
4.2871-4.51290.24631300.19662561X-RAY DIFFRACTION100
4.5129-4.79540.20571420.19232611X-RAY DIFFRACTION100
4.7954-5.16530.22471320.19622581X-RAY DIFFRACTION100
5.1653-5.68440.27871390.22062589X-RAY DIFFRACTION100
5.6844-6.50520.30411390.24072566X-RAY DIFFRACTION100
6.5052-8.18940.25761340.24672598X-RAY DIFFRACTION100
8.1894-48.30240.33721290.19292597X-RAY DIFFRACTION99

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る