[日本語] English
万見
- PDB-5fd2: B-Raf wild-type kinase domain in complex with a purinylpyridinyla... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5fd2
タイトルB-Raf wild-type kinase domain in complex with a purinylpyridinylamino-based inhibitor
要素Serine/threonine-protein kinase B-raf
キーワードTransferase/Transferase Inhibitor / phosphotransferase / inhibitor / melanoma / Transferase-Transferase Inhibitor complex
機能・相同性
機能・相同性情報


CD4-positive, alpha-beta T cell differentiation / trehalose metabolism in response to stress / CD4-positive or CD8-positive, alpha-beta T cell lineage commitment / negative regulation of synaptic vesicle exocytosis / Signalling to p38 via RIT and RIN / head morphogenesis / myeloid progenitor cell differentiation / ARMS-mediated activation / SHOC2 M1731 mutant abolishes MRAS complex function / Gain-of-function MRAS complexes activate RAF signaling ...CD4-positive, alpha-beta T cell differentiation / trehalose metabolism in response to stress / CD4-positive or CD8-positive, alpha-beta T cell lineage commitment / negative regulation of synaptic vesicle exocytosis / Signalling to p38 via RIT and RIN / head morphogenesis / myeloid progenitor cell differentiation / ARMS-mediated activation / SHOC2 M1731 mutant abolishes MRAS complex function / Gain-of-function MRAS complexes activate RAF signaling / endothelial cell apoptotic process / negative regulation of fibroblast migration / positive regulation of glucose transmembrane transport / establishment of protein localization to membrane / mitogen-activated protein kinase kinase binding / regulation of T cell differentiation / Negative feedback regulation of MAPK pathway / positive regulation of axonogenesis / Frs2-mediated activation / stress fiber assembly / positive regulation of axon regeneration / face development / synaptic vesicle exocytosis / somatic stem cell population maintenance / MAP kinase kinase activity / thyroid gland development / MAP kinase kinase kinase activity / negative regulation of endothelial cell apoptotic process / positive regulation of substrate adhesion-dependent cell spreading / positive regulation of stress fiber assembly / response to cAMP / cellular response to calcium ion / ERK1 and ERK2 cascade / substrate adhesion-dependent cell spreading / cellular response to nerve growth factor stimulus / thymus development / long-term synaptic potentiation / animal organ morphogenesis / RAF activation / Spry regulation of FGF signaling / Signaling by high-kinase activity BRAF mutants / MAP2K and MAPK activation / visual learning / epidermal growth factor receptor signaling pathway / response to peptide hormone / Negative regulation of MAPK pathway / Signaling by RAF1 mutants / Signaling by moderate kinase activity BRAF mutants / Paradoxical activation of RAF signaling by kinase inactive BRAF / Signaling downstream of RAS mutants / MAPK cascade / Signaling by BRAF and RAF1 fusions / cellular response to xenobiotic stimulus / presynapse / positive regulation of peptidyl-serine phosphorylation / T cell receptor signaling pathway / regulation of cell population proliferation / cell body / T cell differentiation in thymus / scaffold protein binding / negative regulation of neuron apoptotic process / Ras protein signal transduction / positive regulation of ERK1 and ERK2 cascade / non-specific serine/threonine protein kinase / protein kinase activity / neuron projection / protein phosphorylation / intracellular membrane-bounded organelle / protein serine kinase activity / protein serine/threonine kinase activity / calcium ion binding / protein-containing complex binding / positive regulation of gene expression / negative regulation of apoptotic process / mitochondrion / ATP binding / identical protein binding / nucleus / plasma membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
Raf-like Ras-binding domain / Raf-like Ras-binding / Ras-binding domain (RBD) profile. / Raf-like Ras-binding domain / Diacylglycerol/phorbol-ester binding / Phorbol esters/diacylglycerol binding domain (C1 domain) / Zinc finger phorbol-ester/DAG-type signature. / Zinc finger phorbol-ester/DAG-type profile. / Protein kinase C conserved region 1 (C1) domains (Cysteine-rich domains) / Protein kinase C-like, phorbol ester/diacylglycerol-binding domain ...Raf-like Ras-binding domain / Raf-like Ras-binding / Ras-binding domain (RBD) profile. / Raf-like Ras-binding domain / Diacylglycerol/phorbol-ester binding / Phorbol esters/diacylglycerol binding domain (C1 domain) / Zinc finger phorbol-ester/DAG-type signature. / Zinc finger phorbol-ester/DAG-type profile. / Protein kinase C conserved region 1 (C1) domains (Cysteine-rich domains) / Protein kinase C-like, phorbol ester/diacylglycerol-binding domain / C1-like domain superfamily / Protein tyrosine and serine/threonine kinase / Serine-threonine/tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Ubiquitin-like domain superfamily / Transferase(Phosphotransferase) domain 1 / Transferase(Phosphotransferase); domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-5XJ / Serine/threonine-protein kinase B-raf
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.89 Å
データ登録者Whittington, D.A. / Epstein, L.F.
引用ジャーナル: Bioorg.Med.Chem. / 年: 2016
タイトル: Purinylpyridinylamino-based DFG-in/ alpha C-helix-out B-Raf inhibitors: Applying mutant versus wild-type B-Raf selectivity indices for compound profiling.
著者: Liu, L. / Lee, M.R. / Kim, J.L. / Whittington, D.A. / Bregman, H. / Hua, Z. / Lewis, R.T. / Martin, M.W. / Nishimura, N. / Potashman, M. / Yang, K. / Yi, S. / Vaida, K.R. / Epstein, L.F. / ...著者: Liu, L. / Lee, M.R. / Kim, J.L. / Whittington, D.A. / Bregman, H. / Hua, Z. / Lewis, R.T. / Martin, M.W. / Nishimura, N. / Potashman, M. / Yang, K. / Yi, S. / Vaida, K.R. / Epstein, L.F. / Babij, C. / Fernando, M. / Carnahan, J. / Norman, M.H.
履歴
登録2015年12月15日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02016年5月4日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年3月6日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_struct_oper_list
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Serine/threonine-protein kinase B-raf
B: Serine/threonine-protein kinase B-raf
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)69,9454
ポリマ－69,0522
非ポリマー8932
水57632
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)73.790, 80.088, 245.253
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number20
Space group name H-MC2221
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11A
21B

NCSドメイン領域:
Dom-IDComponent-IDEns-IDRefine codeAuth asym-IDAuth seq-ID
1114A1
2114B1

NCS oper:
IDCodeMatrixベクター
1given(1), (1), (1)
2given(0.148307, -0.877989, -0.455126), (-0.928681, -0.281838, 0.241078), (-0.339936, 0.386914, -0.857171)34.588009, 64.279099, -67.786774

-
要素

#1: タンパク質 Serine/threonine-protein kinase B-raf / Proto-oncogene B-Raf / p94 / v-Raf murine sarcoma viral oncogene homolog B1


分子量: 34525.898 Da / 分子数: 2 / 断片: UNP residues 433-726 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: kinase domain / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: BRAF, BRAF1, RAFB1 / 発現宿主: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ) / 株 (発現宿主): BTI-Tn-5B1-4
参照: UniProt: P15056, non-specific serine/threonine protein kinase
#2: 化合物 ChemComp-5XJ / 6-[2-[[3-(dimethylsulfamoylamino)-2,6-bis(fluoranyl)phenyl]amino]pyridin-3-yl]-7~{H}-purine


分子量: 446.434 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C18H16F2N8O2S
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 32 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.62 Å3/Da / 溶媒含有率: 53.12 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8.5 / 詳細: PEG 8000, tacsimate, tris

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: CLSI / ビームライン: 08ID-1 / 波長: 0.9795 Å
検出器タイプ: RAYONIX MX-300 / 検出器: CCD / 日付: 2010年6月13日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9795 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.88→50 Å / Num. obs: 16728 / % possible obs: 99.9 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 6.3 % / Biso Wilson estimate: 79.3 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.101 / Rpim(I) all: 0.044 / Rrim(I) all: 0.11 / Χ2: 0.94 / Net I/av σ(I): 17.045 / Net I/σ(I): 8.9 / Num. measured all: 105310
反射 シェル

Diffraction-ID: 1 / Rejects: _

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. unique allCC1/2Rpim(I) allRrim(I) allΧ2% possible all
2.88-2.986.20.7272.616320.7550.3160.7940.807100
2.98-3.16.60.51316290.8550.2160.5570.807100
3.1-3.246.70.38816420.9110.1620.4210.871100
3.24-3.416.60.27216690.9560.1150.2950.9100
3.41-3.636.50.17916690.980.0760.1950.962100
3.63-3.916.30.1316490.9890.0560.1411.21599.9
3.91-4.360.09716610.9930.0430.1071.11599.9
4.3-4.926.10.07716970.9950.0340.0841.01599.9
4.92-6.26.10.07916880.9940.0350.0860.96399.8
6.2-505.80.05417920.9970.0250.060.75499.7

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.6.0117精密化
HKL-2000データスケーリング
EPMR位相決定
PDB_EXTRACT3.15データ抽出
Cootモデル構築
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.89→50 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.92 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.856 / WRfactor Rfree: 0.2766 / WRfactor Rwork: 0.2125 / FOM work R set: 0.8167 / SU B: 30.219 / SU ML: 0.294 / SU R Cruickshank DPI: 0.3712 / SU Rfree: 0.4241 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R Free: 0.424 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES : WITH TLS ADDED
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2778 952 5.8 %RANDOM
Rwork0.2128 ---
obs0.2165 15408 97.56 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 199.83 Å2 / Biso mean: 52.9 Å2 / Biso min: 9.42 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.6 Å20 Å20 Å2
2---0.39 Å20 Å2
3---0.98 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.89→50 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3978 0 62 32 4072
Biso mean--51 27.59 -
残基数----498
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0080.024131
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.022821
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.21.9745584
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.8333.0016847
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.8535492
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg32.65923.667180
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg16.96315737
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg13.4761526
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0680.2612
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0040.0214493
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02835
Refine LS restraints NCS

Dom-ID: 1 / Auth asym-ID: A / Ens-ID: 1 / 数: 41 / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

タイプRms dev position (Å)Weight position
MEDIUM POSITIONAL0.160.5
MEDIUM THERMAL23.242
LS精密化 シェル解像度: 2.887→2.962 Å
Rfactor反射数%反射
Rfree0.372 51 -
Rwork0.304 770 -
obs--71.58 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
12.6886-3.17130.23384.9886-2.21393.99560.00770.0263-0.5198-0.12220.0020.32860.20160.0489-0.00970.0882-0.02230.00730.0879-0.04620.336712.677926.72592.6504
22.79492.32080.23634.05150.47014.9893-0.12560.2734-0.0468-0.3050.22150.21020.112-0.0197-0.09590.0972-0.0946-0.03030.16380.02820.14111.520928.4278-19.9378
312.4001-1.0825-2.10950.8982-1.29343.68841.87441.0171-0.6609-0.9626-0.64980.34511.22750.0669-1.22462.42210.0033-0.98661.43250.23491.08079.089446.0918-63.86
45.90522.00721.87883.9855-0.30113.82130.02790.04070.1066-0.60550.13820.3614-0.0615-0.2943-0.16610.582-0.1956-0.18090.46210.06220.243316.69949.4796-38.839
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A448 - 533
2X-RAY DIFFRACTION2A534 - 720
3X-RAY DIFFRACTION3B449 - 533
4X-RAY DIFFRACTION4B534 - 720

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る