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- PDB-5fcn: microtubule binding domain of human CEP135 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5fcn
タイトルmicrotubule binding domain of human CEP135
要素Centrosomal protein of 135 kDa
キーワードmicrotubule-binding protein / centriole / coiled-coil
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of non-motile cilium assembly / positive regulation of establishment of protein localization / centriole-centriole cohesion / centriole replication / Loss of Nlp from mitotic centrosomes / Loss of proteins required for interphase microtubule organization from the centrosome / Recruitment of mitotic centrosome proteins and complexes / Recruitment of NuMA to mitotic centrosomes / Anchoring of the basal body to the plasma membrane / centriole ...positive regulation of non-motile cilium assembly / positive regulation of establishment of protein localization / centriole-centriole cohesion / centriole replication / Loss of Nlp from mitotic centrosomes / Loss of proteins required for interphase microtubule organization from the centrosome / Recruitment of mitotic centrosome proteins and complexes / Recruitment of NuMA to mitotic centrosomes / Anchoring of the basal body to the plasma membrane / centriole / AURKA Activation by TPX2 / Regulation of PLK1 Activity at G2/M Transition / centrosome / cytosol
類似検索 - 分子機能
Centrosomal protein of 135 kDa
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.8 Å
データ登録者Kraatz, S.H.W.
資金援助 スイス, 1件
組織認可番号国
Swiss National Science Foundation310030B_138659 スイス
引用ジャーナル: Structure / 年: 2016
タイトル: The Human Centriolar Protein CEP135 Contains a Two-Stranded Coiled-Coil Domain Critical for Microtubule Binding.
著者: Kraatz, S. / Guichard, P. / Obbineni, J.M. / Olieric, N. / Hatzopoulos, G.N. / Hilbert, M. / Sen, I. / Missimer, J. / Gonczy, P. / Steinmetz, M.O.
履歴
登録2015年12月15日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBE
改定 1.02016年7月20日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12016年8月10日Group: Database references
改定 1.22017年10月18日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume ..._citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last
改定 1.32024年1月10日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
B: Centrosomal protein of 135 kDa
A: Centrosomal protein of 135 kDa


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)15,4562
ポリマ－15,4562
非ポリマー00
水2,612145
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2560 Å2
ΔGint-29 kcal/mol
Surface area8340 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)78.850, 78.850, 95.920
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number98
Space group name H-MI4122
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11B-133-

HOH

21B-160-

HOH

31B-170-

HOH

41B-176-

HOH

51B-181-

HOH

61B-184-

HOH

-
要素

#1: タンパク質 Centrosomal protein of 135 kDa / Cep135 / Centrosomal protein 4


分子量: 7727.894 Da / 分子数: 2 / 断片: UNP residues 82-144 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: CEP135, CEP4, KIAA0635 / プラスミド: PSTCm1 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: Q66GS9
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 145 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.41 Å3/Da / 溶媒含有率: 49 %
結晶化温度: 293.15 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6 / 詳細: 25% PEG 1500, 0.1M SPG buffer

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SLS / ビームライン: X06SA / 波長: 1 Å
検出器タイプ: PSI PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2015年2月19日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.8→39.42 Å / Num. obs: 14195 / % possible obs: 99 % / 冗長度: 4.8 % / Rmerge(I) obs: 0.04226 / Net I/σ(I): 18.71
反射 シェル解像度: 1.8→1.864 Å / 冗長度: 5 % / Rmerge(I) obs: 0.4213 / Mean I/σ(I) obs: 3.49 / % possible all: 99

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIXdev_1965精密化
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 4GKW

4gkw


解像度: 1.8→39.42 Å / SU ML: 0.25 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.36 / 位相誤差: 24.01 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2379 712 5.02 %
Rwork0.2156 --
obs0.2167 14194 98.92 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.8→39.42 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数887 0 0 145 1032
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.002928
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.3731242
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d11.998373
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.017137
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.001158
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.8005-1.93950.33731410.28342652X-RAY DIFFRACTION99
1.9395-2.13470.25471390.24022633X-RAY DIFFRACTION99
2.1347-2.44350.22641420.21572689X-RAY DIFFRACTION100
2.4435-3.07840.26141440.2132702X-RAY DIFFRACTION99
3.0784-39.43440.21651460.20542806X-RAY DIFFRACTION98

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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