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- PDB-5fb5: Crystal structure of the bacteriophage phi29 tail knob protein gp9 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5fb5
タイトルCrystal structure of the bacteriophage phi29 tail knob protein gp9
要素Distal tube protein
キーワードVIRAL PROTEIN / bacteriophage phi29 / tail knob protein gp9 / full-length
機能・相同性: / Bacillus phage phi29, Tail knob protein gp9, C-terminal domain / Distal tube protein, N-terminal / Caudoviral major tail protein N-terminus / virus tail, tube / symbiont genome ejection through host cell envelope, short tail mechanism / virus tail / symbiont genome entry into host cell via pore formation in plasma membrane / Tail knob protein gp9
機能・相同性情報
生物種Bacillus phage phi29 (ファージ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.5 Å
データ登録者Xu, J.W. / Gui, M. / Wang, D.H. / Xiang, Y.
資金援助 中国, 4件
組織認可番号国
973 program2015CB13910102 中国
the National Natural Science Foundation of China31470721 中国
the National Natural Science Foundation of China81550001 中国
the Junior Thousand Talents Program of China201311770418 中国
引用ジャーナル: Nature / 年: 2016
タイトル: The bacteriophage ϕ29 tail possesses a pore-forming loop for cell membrane penetration.
著者: Jingwei Xu / Miao Gui / Dianhong Wang / Ye Xiang /
要旨: Most bacteriophages are tailed bacteriophages with an isometric or a prolate head attached to a long contractile, long non-contractile, or short non-contractile tail. The tail is a complex machine ...Most bacteriophages are tailed bacteriophages with an isometric or a prolate head attached to a long contractile, long non-contractile, or short non-contractile tail. The tail is a complex machine that plays a central role in host cell recognition and attachment, cell wall and membrane penetration, and viral genome ejection. The mechanisms involved in the penetration of the inner host cell membrane by bacteriophage tails are not well understood. Here we describe structural and functional studies of the bacteriophage ϕ29 tail knob protein gene product 9 (gp9). The 2.0 Å crystal structure of gp9 shows that six gp9 molecules form a hexameric tube structure with six flexible hydrophobic loops blocking one end of the tube before DNA ejection. Sequence and structural analyses suggest that the loops in the tube could be membrane active. Further biochemical assays and electron microscopy structural analyses show that the six hydrophobic loops in the tube exit upon DNA ejection and form a channel that spans the lipid bilayer of the membrane and allows the release of the bacteriophage genomic DNA, suggesting that cell membrane penetration involves a pore-forming mechanism similar to that of certain non-enveloped eukaryotic viruses. A search of other phage tail proteins identified similar hydrophobic loops, which indicates that a common mechanism might be used for membrane penetration by prokaryotic viruses. These findings suggest that although prokaryotic and eukaryotic viruses use apparently very different mechanisms for infection, they have evolved similar mechanisms for breaching the cell membrane.
履歴
登録2015年12月14日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02016年6月22日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12016年6月29日Group: Database references
改定 1.22023年11月8日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / citation / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_oper_list
Item: _citation.journal_id_CSD / _database_2.pdbx_DOI ..._citation.journal_id_CSD / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation
改定 1.32024年11月20日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Distal tube protein
B: Distal tube protein


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)136,8022
ポリマ－136,8022
非ポリマー00
水00
1
A: Distal tube protein
B: Distal tube protein

A: Distal tube protein
B: Distal tube protein

A: Distal tube protein
B: Distal tube protein


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)410,4056
ポリマ－410,4056
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation5_555z,x,y1
crystal symmetry operation9_555y,z,x1
Buried area53060 Å2
ΔGint-254 kcal/mol
Surface area115410 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)183.448, 183.448, 183.448
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number198
Space group name H-MP213

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要素

#1: タンパク質 Distal tube protein / Gene product 9 / gp9


分子量: 68400.758 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Bacillus phage phi29 (ファージ) / 発現宿主: Bacillus subtilis (枯草菌) / 参照: UniProt: P04331
Has protein modificationY
配列の詳細THE EXPERIMENTAL INFO OF UNIPROT (P04331, TUB9_BPPH2) REPORTS CONFLICT AT THESE POSITIONS 21 AND ...THE EXPERIMENTAL INFO OF UNIPROT (P04331, TUB9_BPPH2) REPORTS CONFLICT AT THESE POSITIONS 21 AND 141 (in Ref. 2; ACE96032).

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.76 Å3/Da / 溶媒含有率: 67.29 %
結晶化温度: 297.15 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 4.6 / 詳細: 0.1M sodium acetate, 2.0M ammonium sulfate

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データ収集

回折平均測定温度: 160 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRF / ビームライン: BL17U / 波長: 0.978 Å
検出器タイプ: RAYONIX MX-225 / 検出器: CCD / 日付: 2014年10月3日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.978 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.5→49.029 Å / Num. obs: 26215 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 5.4 % / Net I/σ(I): 18.36

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.9_1692精密化
HKL-2000データ収集
HKL-2000データスケーリング
PHASES位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 5FEI

5fei


解像度: 3.5→49.029 Å / SU ML: 0.31 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 22.67 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2286 1329 5.07 %
Rwork0.2007 --
obs0.2022 26211 99.98 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.5→49.029 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数9152 0 0 0 9152
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0059353
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.22512648
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d14.6913445
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0491356
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0051640
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
3.5001-3.64020.2921430.26662730X-RAY DIFFRACTION100
3.6402-3.80580.24351430.22972745X-RAY DIFFRACTION100
3.8058-4.00640.2231310.21832762X-RAY DIFFRACTION100
4.0064-4.25730.20061520.19582732X-RAY DIFFRACTION100
4.2573-4.58580.22591520.1812748X-RAY DIFFRACTION100
4.5858-5.04680.23871460.17732746X-RAY DIFFRACTION100
5.0468-5.77610.20541480.19332777X-RAY DIFFRACTION100
5.7761-7.27350.27131550.21272762X-RAY DIFFRACTION100
7.2735-49.03330.20431590.18442880X-RAY DIFFRACTION100

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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