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- PDB-5f74: Crystal structure of ChREBP:14-3-3 complex bound with AMP -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5f74
タイトルCrystal structure of ChREBP:14-3-3 complex bound with AMP
要素
  • 14-3-3 protein beta/alpha
  • Carbohydrate-responsive element-binding protein
キーワードTRANSCRIPTION / ChREBP / 14-3-3 / AMP / Allosteric
機能・相同性
機能・相同性情報


PKA-mediated phosphorylation of key metabolic factors / Butyrate Response Factor 1 (BRF1) binds and destabilizes mRNA / carbohydrate response element binding / Tristetraprolin (TTP, ZFP36) binds and destabilizes mRNA / Regulation of localization of FOXO transcription factors / Chk1/Chk2(Cds1) mediated inactivation of Cyclin B:Cdk1 complex / RHO GTPases activate PKNs / Activation of BAD and translocation to mitochondria / Frs2-mediated activation / MTOR signalling ...PKA-mediated phosphorylation of key metabolic factors / Butyrate Response Factor 1 (BRF1) binds and destabilizes mRNA / carbohydrate response element binding / Tristetraprolin (TTP, ZFP36) binds and destabilizes mRNA / Regulation of localization of FOXO transcription factors / Chk1/Chk2(Cds1) mediated inactivation of Cyclin B:Cdk1 complex / RHO GTPases activate PKNs / Activation of BAD and translocation to mitochondria / Frs2-mediated activation / MTOR signalling / Signaling by Hippo / Negative regulation of MAPK pathway / glucose mediated signaling pathway / TP53 Regulates Metabolic Genes / mTORC1-mediated signalling / RAF activation / positive regulation of transcription from RNA polymerase II promoter by glucose / MAP2K and MAPK activation / Rap1 signalling / positive regulation of fatty acid biosynthetic process / negative regulation of oxidative phosphorylation / response to vitamin B3 / regulation of glycolytic process / negative regulation of G protein-coupled receptor signaling pathway / lipid biosynthetic process / DNA-binding transcription activator activity / negative regulation of protein import into nucleus / protein phosphatase inhibitor activity / protein kinase inhibitor activity / phosphoserine residue binding / fatty acid homeostasis / protein targeting / positive regulation of lipid biosynthetic process / response to glucose / energy homeostasis / response to nutrient / protein sequestering activity / positive regulation of glycolytic process / response to nutrient levels / cellular response to glucose stimulus / DNA-binding transcription repressor activity, RNA polymerase II-specific / histone deacetylase binding / melanosome / glucose homeostasis / DNA-binding transcription activator activity, RNA polymerase II-specific / DNA-binding transcription factor binding / transcription regulator complex / RNA polymerase II-specific DNA-binding transcription factor binding / sequence-specific DNA binding / DNA-binding transcription factor activity, RNA polymerase II-specific / protein domain specific binding / RNA polymerase II cis-regulatory region sequence-specific DNA binding / protein heterodimerization activity / DNA-binding transcription factor activity / negative regulation of DNA-templated transcription / positive regulation of cell population proliferation / regulation of transcription by RNA polymerase II / protein kinase binding / chromatin / positive regulation of DNA-templated transcription / perinuclear region of cytoplasm / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / DNA binding / nucleoplasm / identical protein binding / nucleus / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
: / Helix-loop-helix DNA-binding domain / 14-3-3 domain / Delta-Endotoxin; domain 1 / 14-3-3 proteins signature 2. / 14-3-3 protein, conserved site / 14-3-3 proteins signature 1. / 14-3-3 protein / 14-3-3 homologues / 14-3-3 domain ...: / Helix-loop-helix DNA-binding domain / 14-3-3 domain / Delta-Endotoxin; domain 1 / 14-3-3 proteins signature 2. / 14-3-3 protein, conserved site / 14-3-3 proteins signature 1. / 14-3-3 protein / 14-3-3 homologues / 14-3-3 domain / 14-3-3 domain superfamily / 14-3-3 protein / helix loop helix domain / Myc-type, basic helix-loop-helix (bHLH) domain / Myc-type, basic helix-loop-helix (bHLH) domain profile. / Helix-loop-helix DNA-binding domain superfamily / Up-down Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
ADENOSINE MONOPHOSPHATE / Carbohydrate-responsive element-binding protein / 14-3-3 protein beta/alpha
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
Rattus norvegicus (ドブネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.35 Å
データ登録者Jung, H. / Uyeda, K.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2016
タイトル: Metabolite Regulation of Nuclear Localization of Carbohydrate-response Element-binding Protein (ChREBP): ROLE OF AMP AS AN ALLOSTERIC INHIBITOR.
著者: Sato, S. / Jung, H. / Nakagawa, T. / Pawlosky, R. / Takeshima, T. / Lee, W.R. / Sakiyama, H. / Laxman, S. / Wynn, R.M. / Tu, B.P. / MacMillan, J.B. / De Brabander, J.K. / Veech, R.L. / Uyeda, K.
履歴
登録2015年12月7日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02016年3月23日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12016年3月30日Group: Database references
改定 1.22016年6月1日Group: Database references
改定 1.32023年9月27日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / citation / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_oper_list
Item: _citation.journal_id_CSD / _database_2.pdbx_DOI ..._citation.journal_id_CSD / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: 14-3-3 protein beta/alpha
B: Carbohydrate-responsive element-binding protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)51,1223
ポリマ－50,7742
非ポリマー3471
水81145
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2370 Å2
ΔGint-6 kcal/mol
Surface area12970 Å2
手法PISA
2
A: 14-3-3 protein beta/alpha
B: Carbohydrate-responsive element-binding protein
ヘテロ分子

A: 14-3-3 protein beta/alpha
B: Carbohydrate-responsive element-binding protein
ヘテロ分子

A: 14-3-3 protein beta/alpha
B: Carbohydrate-responsive element-binding protein
ヘテロ分子

A: 14-3-3 protein beta/alpha
B: Carbohydrate-responsive element-binding protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)204,48712
ポリマ－203,0988
非ポリマー1,3894
水1448
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_565-x,-y+1,z1
crystal symmetry operation5_555-x,y,-z1
crystal symmetry operation6_565x,-y+1,-z1
Buried area16230 Å2
ΔGint-60 kcal/mol
Surface area45130 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)115.620, 115.620, 59.372
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number93
Space group name H-MP4222
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-425-

HOH

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要素

#1: タンパク質 14-3-3 protein beta/alpha / Protein kinase C inhibitor protein 1 / KCIP-1


分子量: 28118.404 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: Ywhab / プラスミド: pET Duet / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q9CQV8
#2: タンパク質 Carbohydrate-responsive element-binding protein / ChREBP / Class D basic helix-loop-helix protein 14 / bHLHd14 / MLX interactor / MLX-interacting ...ChREBP / Class D basic helix-loop-helix protein 14 / bHLHd14 / MLX interactor / MLX-interacting protein-like / WS basic-helix-loop-helix leucine zipper protein / WS-bHLH / Williams-Beuren syndrome chromosomal region 14 protein


分子量: 22656.010 Da / 分子数: 1 / Fragment: UNP residues 1-196 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Rattus norvegicus (ドブネズミ) / 遺伝子: Mlxipl, Wbscr14 / プラスミド: pET Duet / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q8VIP2
#3: 化合物 ChemComp-AMP / ADENOSINE MONOPHOSPHATE / AMP


分子量: 347.221 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H14N5O7P / コメント: AMP*YM
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 45 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.95 Å3/Da / 溶媒含有率: 37.05 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
詳細: 100 mM sodium citrate 200 mM sodium potassium tartrate 2.2 M ammonium sulfate
PH範囲: 6.2 -7.0

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データ収集

回折平均測定温度: 120 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 19-ID / 波長: 1 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2015年7月16日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.35→50 Å / Num. obs: 17340 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 6.5 % / Rmerge(I) obs: 0.041 / Net I/σ(I): 22.9

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.9_1692精密化
HKL-3000データ削減
HKL-3000データスケーリング
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 4GNT

4gnt


解像度: 2.35→41.419 Å / SU ML: 0.3 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.33 / 位相誤差: 25.25 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2552 867 5.01 %
Rwork0.1881 --
obs0.1914 17314 99.88 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.35→41.419 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2027 0 23 45 2095
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0082081
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.9952804
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d15.914785
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.039310
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.004355
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.3501-2.49730.30811380.26082671X-RAY DIFFRACTION100
2.4973-2.69010.30061480.23942685X-RAY DIFFRACTION100
2.6901-2.96070.27241560.22162691X-RAY DIFFRACTION100
2.9607-3.3890.28941390.21832718X-RAY DIFFRACTION100
3.389-4.26910.2141400.16232764X-RAY DIFFRACTION100
4.2691-41.42550.24811460.16632918X-RAY DIFFRACTION100

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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