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- PDB-5oeg: Molecular tweezers modulate 14-3-3 protein-protein interactions -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5oeg
タイトルMolecular tweezers modulate 14-3-3 protein-protein interactions
要素14-3-3 protein sigma
キーワードSIGNALING PROTEIN / 14-3-3 / Inhibition / Supramolecular ligand
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of epidermal cell division / protein kinase C inhibitor activity / positive regulation of epidermal cell differentiation / keratinocyte development / keratinization / regulation of cell-cell adhesion / cAMP/PKA signal transduction / Regulation of localization of FOXO transcription factors / keratinocyte proliferation / phosphoserine residue binding ...regulation of epidermal cell division / protein kinase C inhibitor activity / positive regulation of epidermal cell differentiation / keratinocyte development / keratinization / regulation of cell-cell adhesion / cAMP/PKA signal transduction / Regulation of localization of FOXO transcription factors / keratinocyte proliferation / phosphoserine residue binding / Activation of BAD and translocation to mitochondria / negative regulation of keratinocyte proliferation / establishment of skin barrier / negative regulation of protein localization to plasma membrane / Chk1/Chk2(Cds1) mediated inactivation of Cyclin B:Cdk1 complex / SARS-CoV-2 targets host intracellular signalling and regulatory pathways / negative regulation of stem cell proliferation / SARS-CoV-1 targets host intracellular signalling and regulatory pathways / RHO GTPases activate PKNs / positive regulation of protein localization / positive regulation of cell adhesion / protein sequestering activity / negative regulation of innate immune response / protein export from nucleus / release of cytochrome c from mitochondria / TP53 Regulates Transcription of Genes Involved in G2 Cell Cycle Arrest / positive regulation of protein export from nucleus / negative regulation of protein kinase activity / stem cell proliferation / Translocation of SLC2A4 (GLUT4) to the plasma membrane / TP53 Regulates Metabolic Genes / intrinsic apoptotic signaling pathway in response to DNA damage / intracellular protein localization / regulation of protein localization / positive regulation of cell growth / regulation of cell cycle / cadherin binding / protein kinase binding / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / signal transduction / extracellular space / extracellular exosome / identical protein binding / nucleus / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
14-3-3 domain / Delta-Endotoxin; domain 1 / 14-3-3 protein sigma / 14-3-3 proteins signature 2. / 14-3-3 protein, conserved site / 14-3-3 proteins signature 1. / 14-3-3 protein / 14-3-3 homologues / 14-3-3 domain / 14-3-3 domain superfamily ...14-3-3 domain / Delta-Endotoxin; domain 1 / 14-3-3 protein sigma / 14-3-3 proteins signature 2. / 14-3-3 protein, conserved site / 14-3-3 proteins signature 1. / 14-3-3 protein / 14-3-3 homologues / 14-3-3 domain / 14-3-3 domain superfamily / 14-3-3 protein / Up-down Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-9SZ / 14-3-3 protein sigma
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 3.15 Å
データ登録者Bier, D. / Ottmann, C.
引用ジャーナル: Nat Chem / 年: 2013
タイトル: Molecular tweezers modulate 14-3-3 protein-protein interactions.
著者: Bier, D. / Rose, R. / Bravo-Rodriguez, K. / Bartel, M. / Ramirez-Anguita, J.M. / Dutt, S. / Wilch, C. / Klarner, F.G. / Sanchez-Garcia, E. / Schrader, T. / Ottmann, C.
履歴
登録2017年7月7日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
置き換え2017年7月26日ID: 4HRU
改定 1.02017年7月26日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 2.02020年4月29日Group: Atomic model / Derived calculations
カテゴリ: atom_site / pdbx_struct_assembly ...atom_site / pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_assembly_gen / pdbx_struct_assembly_prop / pdbx_struct_oper_list
Item: _atom_site.occupancy / _pdbx_struct_assembly.details ..._atom_site.occupancy / _pdbx_struct_assembly.details / _pdbx_struct_assembly.oligomeric_count / _pdbx_struct_assembly.oligomeric_details / _pdbx_struct_assembly_gen.oper_expression / _pdbx_struct_assembly_prop.value
改定 2.12024年1月10日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / entity / pdbx_entity_nonpoly
Item: _chem_comp.name / _database_2.pdbx_DOI ..._chem_comp.name / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _entity.pdbx_description / _pdbx_entity_nonpoly.name
改定 2.22024年1月17日Group: Refinement description / カテゴリ: pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: 14-3-3 protein sigma
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)27,2483
ポリマ－26,4861
非ポリマー7622
水2,342130
1
A: 14-3-3 protein sigma
ヘテロ分子

A: 14-3-3 protein sigma
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)54,4966
ポリマ－52,9722
非ポリマー1,5244
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation3_456-x-1,y,-z+11
Buried area2360 Å2
ΔGint-31 kcal/mol
Surface area23460 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)63.500, 154.710, 77.010
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number21
Space group name H-MC222
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-481-

HOH

21A-521-

HOH

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要素

#1: タンパク質 14-3-3 protein sigma / Epithelial cell marker protein 1 / Stratifin


分子量: 26485.865 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: AMGS - cleavage artifact / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: SFN, HME1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P31947
#2: 化合物 ChemComp-9SZ / (1R,5S,9S,16R,20R,24S,28S,35R)-3,22-Bis(dihydroxyphosphoryloxy)tridecacyclo[22.14.1.15,20.19,16.128,35.02,23.04,21.06,19.08,17.010,15.025,38.027,36.029,34]dotetraconta-2(23),3,6,8(17),10,12,14,18,21,25,27(36),29,31,33,37-pentadecaene


分子量: 726.646 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C42H32O8P2
#3: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 130 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.57 Å3/Da / 溶媒含有率: 65.55 %
結晶化温度: 277.15 K / 手法: 蒸気拡散法 / pH: 7 / 詳細: 0.1 M Tris/HCl, 10% PEG 8000, 500 mM MgCl2, pH 7

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU MICROMAX-007 / 波長: 1.54 Å
検出器タイプ: RIGAKU / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2010年3月15日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.54 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.15→19.58 Å / Num. obs: 6825 / % possible obs: 99.3 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 3.584 % / Biso Wilson estimate: 30.196 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.086 / Rrim(I) all: 0.102 / Χ2: 0.926 / Net I/σ(I): 16.05
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. unique obsRrim(I) all% possible all
3.15-3.23.6410.2655.323060.312100
3.2-43.6370.1419.7531350.16699.9
4-53.6120.06519.3416280.07699.9
5-103.4980.0522.7915380.05999.8
10-123.2720.01851.71030.022100
12-19.583.0170.0247.451150.02473.7

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換
Phasing MRModel details: Phaser MODE: MR_AUTO
最高解像度最低解像度
Rotation3.15 Å19.58 Å
Translation3.15 Å19.58 Å

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
XSCALEデータスケーリング
PHASER2.3.0位相決定
REFMAC5.8.0158精密化
PDB_EXTRACT3.22データ抽出
XDSデータ削減
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3LW1

3lw1


解像度: 3.15→19.58 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.931 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.844 / SU B: 18.689 / SU ML: 0.321 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R Free: 0.471
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES : REFINED INDIVIDUALLY
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2655 342 5 %RANDOM
Rwork0.1811 ---
obs0.1852 6482 99.29 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å
原子変位パラメータBiso max: 88.25 Å2 / Biso mean: 39.985 Å2 / Biso min: 1 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-1.95 Å2-0 Å20 Å2
2---0.96 Å20 Å2
3----0.99 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 3.15→19.58 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1775 0 53 130 1958
Biso mean--51.97 23.53 -
残基数----228
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0090.021884
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0020.021717
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.2851.9832565
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.0773.0053982
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.2235232
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg35.82324.41986
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg14.44215333
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg20.9711514
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0630.2285
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0040.022087
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02375
LS精密化 シェル解像度: 3.15→3.23 Å / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.382 25 -
Rwork0.237 467 -
all-492 -
obs--100 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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