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- PDB-5f5e: The Crystal Structure of MLL1 SET domain with N3816I/Q3867L mutation -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5f5e
タイトルThe Crystal Structure of MLL1 SET domain with N3816I/Q3867L mutation
要素Histone-lysine N-methyltransferase 2A
キーワードTRANSFERASE / histone methyltransferase / histone methylation / SET domain
機能・相同性
機能・相同性情報


protein-cysteine methyltransferase activity / response to potassium ion / [histone H3]-lysine4 N-methyltransferase / histone H3K4 monomethyltransferase activity / unmethylated CpG binding / histone H3K4 trimethyltransferase activity / negative regulation of DNA methylation-dependent heterochromatin formation / regulation of short-term neuronal synaptic plasticity / T-helper 2 cell differentiation / definitive hemopoiesis ...protein-cysteine methyltransferase activity / response to potassium ion / [histone H3]-lysine4 N-methyltransferase / histone H3K4 monomethyltransferase activity / unmethylated CpG binding / histone H3K4 trimethyltransferase activity / negative regulation of DNA methylation-dependent heterochromatin formation / regulation of short-term neuronal synaptic plasticity / T-helper 2 cell differentiation / definitive hemopoiesis / histone H3K4 methyltransferase activity / embryonic hemopoiesis / exploration behavior / anterior/posterior pattern specification / histone methyltransferase complex / Formation of WDR5-containing histone-modifying complexes / minor groove of adenine-thymine-rich DNA binding / membrane depolarization / MLL1 complex / negative regulation of fibroblast proliferation / homeostasis of number of cells within a tissue / spleen development / transcription initiation-coupled chromatin remodeling / cellular response to transforming growth factor beta stimulus / 転移酵素; 一炭素原子の基を移すもの; メチル基を移すもの / post-embryonic development / circadian regulation of gene expression / lysine-acetylated histone binding / RUNX1 regulates genes involved in megakaryocyte differentiation and platelet function / visual learning / protein modification process / PKMTs methylate histone lysines / Transcriptional regulation of granulopoiesis / RUNX1 regulates transcription of genes involved in differentiation of HSCs / fibroblast proliferation / methylation / protein-containing complex assembly / apoptotic process / chromatin binding / positive regulation of DNA-templated transcription / protein homodimerization activity / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / zinc ion binding / nucleoplasm / identical protein binding / nucleus / cytosol
類似検索 - 分子機能
KMT2A, ePHD domain / KMT2A, PHD domain 1 / KMT2A, PHD domain 2 / KMT2A, PHD domain 3 / Methyltransferase, trithorax / : / FY-rich, N-terminal / F/Y-rich N-terminus / PHD-like zinc-binding domain / FYR domain FYRN motif profile. ...KMT2A, ePHD domain / KMT2A, PHD domain 1 / KMT2A, PHD domain 2 / KMT2A, PHD domain 3 / Methyltransferase, trithorax / : / FY-rich, N-terminal / F/Y-rich N-terminus / PHD-like zinc-binding domain / FYR domain FYRN motif profile. / "FY-rich" domain, N-terminal region / FY-rich, C-terminal / F/Y rich C-terminus / FYR domain FYRC motif profile. / "FY-rich" domain, C-terminal region / CXXC zinc finger domain / Zinc finger, CXXC-type / Zinc finger CXXC-type profile. / Beta-clip-like / SET domain / Cysteine-rich motif following a subset of SET domains / Post-SET domain / Post-SET domain profile. / SET (Su(var)3-9, Enhancer-of-zeste, Trithorax) domain / SET domain superfamily / SET domain / Extended PHD (ePHD) domain / Extended PHD (ePHD) domain profile. / SET domain profile. / SET domain / PHD-finger / Zinc finger PHD-type signature. / Beta Complex / Zinc finger PHD-type profile. / Zinc finger, PHD-finger / Zinc finger, PHD-type / PHD zinc finger / Zinc finger, FYVE/PHD-type / Bromodomain profile. / bromo domain / Bromodomain / Bromodomain-like superfamily / Zinc finger, RING/FYVE/PHD-type / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
S-ADENOSYL-L-HOMOCYSTEINE / Histone-lysine N-methyltransferase 2A
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.802 Å
Model detailshistone methylation, histone methyltransferase
データ登録者Li, Y. / Lei, M. / Chen, Y.
資金援助 中国, 1件
組織認可番号国
Chinese Academy of SciencesXDB08010201 中国
引用ジャーナル: Nature / 年: 2016
タイトル: Structural basis for activity regulation of MLL family methyltransferases.
著者: Li, Y. / Han, J. / Zhang, Y. / Cao, F. / Liu, Z. / Li, S. / Wu, J. / Hu, C. / Wang, Y. / Shuai, J. / Chen, J. / Cao, L. / Li, D. / Shi, P. / Tian, C. / Zhang, J. / Dou, Y. / Li, G. / Chen, Y. / Lei, M.
履歴
登録2015年12月4日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02016年2月24日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12016年4月20日Group: Database references
改定 1.22023年11月8日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / citation / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_oper_list
Item: _citation.journal_id_CSD / _database_2.pdbx_DOI ..._citation.journal_id_CSD / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Histone-lysine N-methyltransferase 2A
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)18,6933
ポリマ－18,2431
非ポリマー4502
水2,558142
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)54.574, 54.574, 104.656
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number154
Space group name H-MP3221

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要素

#1: タンパク質 Histone-lysine N-methyltransferase 2A / Lysine N-methyltransferase 2A / ALL-1 / CXXC-type zinc finger protein 7 / Myeloid/lymphoid or mixed- ...Lysine N-methyltransferase 2A / ALL-1 / CXXC-type zinc finger protein 7 / Myeloid/lymphoid or mixed-lineage leukemia / Myeloid/lymphoid or mixed-lineage leukemia protein 1 / Trithorax-like protein / Zinc finger protein HRX


分子量: 18243.195 Da / 分子数: 1 / 断片: MLL1 SET domain (UNP RESIDUES 3813-3969) / 変異: N3861I, Q3867L / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: KMT2A, ALL1, CXXC7, HRX, HTRX, MLL, MLL1, TRX1 / プラスミド: pET28b-sumo / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): Rosetta / 参照: UniProt: Q03164, histone-lysine N-methyltransferase
#2: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#3: 化合物 ChemComp-SAH / S-ADENOSYL-L-HOMOCYSTEINE / S-アデノシルホモシステイン


タイプ: L-peptide linking / 分子量: 384.411 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C14H20N6O5S
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 142 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.53 Å3/Da / 溶媒含有率: 51.36 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7 / 詳細: 35% Tacsimate, pH 7.0

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRF / ビームライン: BL19U1 / 波長: 0.9785 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2014年6月20日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9785 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.8→50 Å / Num. obs: 17325 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 9.6 % / Rmerge(I) obs: 0.09 / Rpim(I) all: 0.031 / Rrim(I) all: 0.096 / Χ2: 1.331 / Net I/av σ(I): 36.519 / Net I/σ(I): 6.5 / Num. measured all: 166463
反射 シェル

Diffraction-ID: 1 / Rejects: _

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique allCC1/2Rpim(I) allRrim(I) allΧ2% possible all
1.8-1.839.90.4218540.9460.1390.4440.546100
1.83-1.8610.10.3788350.9450.1240.3980.574100
1.86-1.99.90.3438530.9520.1130.3610.604100
1.9-1.949.90.2938570.970.0970.3090.669100
1.94-1.989.70.2478440.970.0830.2610.742100
1.98-2.039.50.2068510.9810.070.2180.815100
2.03-2.088.80.1888400.980.0670.20.914100
2.08-2.13100.1778500.9860.0580.1870.922100
2.13-2.210.10.1598660.9860.0520.1681.056100
2.2-2.279.90.158630.9880.050.1591.091100
2.27-2.359.80.148480.9870.0460.1471.182100
2.35-2.449.50.1288580.9910.0430.1351.25899.9
2.44-2.5590.1218650.990.0420.1281.39799.9
2.55-2.69100.1178560.9910.0390.1231.512100
2.69-2.869.90.1078770.9940.0350.1121.638100
2.86-3.089.70.0948680.9960.0320.0991.78100
3.08-3.3990.0898800.9950.0310.0942.23399.8
3.39-3.889.90.0818900.9960.0270.0862.545100
3.88-4.888.80.0748980.9960.0260.0792.679100
4.88-508.80.0729720.9960.0250.0762.4999.6

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データスケーリング
PHASER2.5.1位相決定
PHENIX1.9_1692精密化
PDB_EXTRACT3.15データ抽出
HKL-2000データ削減
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 2W5Y

2w5y


解像度: 1.802→28.068 Å / SU ML: 0.19 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.36 / 位相誤差: 24.33 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2363 875 5.06 %Random selection
Rwork0.2017 16409 --
obs0.2035 17284 99.97 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 120.81 Å2 / Biso mean: 45.1431 Å2 / Biso min: 19.9 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.802→28.068 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1156 0 27 142 1325
Biso mean--33.19 45.77 -
残基数----148
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0111211
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.1051624
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.051174
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.004206
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d15.228452
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 6 / % reflection obs: 100 %

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all
1.8018-1.91470.27811510.253926592810
1.9147-2.06250.26491410.227526982839
2.0625-2.26990.25431420.220927032845
2.2699-2.59820.27481630.225927002863
2.5982-3.27260.22721270.21827682895
3.2726-28.07090.21541510.17528813032
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.6434-1.35971.51881.3364-2.29076.4793-0.3180.67150.3783-1.89890.26442.2333-0.8614-0.7614-0.09931.2840.008-0.58690.56490.08851.1565-15.3151328.7671212.2872
22.8684-3.53071.41978.8325-0.4674.5199-0.2329-0.25250.1360.290.07520.398-0.2499-0.3760.14930.3347-0.08450.00780.34420.01030.32-17.8005313.2893219.1648
31.96951.56980.3651.28290.24242.9928-0.55140.3715-0.1375-0.62420.6017-0.0558-0.1638-0.08450.00630.4077-0.1365-0.01180.27290.00560.2132-11.961311.9052215.191
46.7322-2.43190.93068.0034-4.4228.7927-0.3596-0.2560.02340.37750.1002-0.4897-0.02970.64270.21380.35560.0296-0.06190.2545-0.07490.23284.9034317.5244232.8142
53.67860.27411.33523.21420.22824.2884-0.39230.3829-0.2541-0.24170.3238-0.43690.04280.22010.05510.2697-0.05410.06190.1903-0.02140.2284-1.9263314.9281222.4577
62.58991.12290.56832.69440.51653.0401-0.69580.4861-0.2308-0.8020.7023-0.3564-0.26490.4023-0.07570.5693-0.27450.04960.3602-0.05520.2561-6.1576315.9488212.7101
74.811-0.8717-2.96112.6291-1.1753.53490.52010.03580.1106-0.3971-0.0753-0.3122-0.68280.6073-2.12530.6366-0.11990.30870.7787-0.50850.83374.8827302.7535210.272
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resid 3814 through 3822 )A0
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (resid 3823 through 3835 )A0
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'A' and (resid 3836 through 3860 )A0
4X-RAY DIFFRACTION4chain 'A' and (resid 3861 through 3878 )A0
5X-RAY DIFFRACTION5chain 'A' and (resid 3879 through 3912 )A0
6X-RAY DIFFRACTION6chain 'A' and (resid 3913 through 3958 )A0
7X-RAY DIFFRACTION7chain 'A' and (resid 3959 through 3969 )A0

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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