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- PDB-5f4v: Crystal structure of the human sperm Izumo1 residues 22-268 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5f4v
タイトルCrystal structure of the human sperm Izumo1 residues 22-268
要素Izumo sperm-egg fusion protein 1
キーワードCELL ADHESION / glycoprotein / membrane-bound / cysteine-rich / adhesion / fusion
機能・相同性
機能・相同性情報


Acrosome Reaction and Sperm:Oocyte Membrane Binding / protein complex involved in cell-cell adhesion / syncytium formation by plasma membrane fusion / sperm-egg recognition / protein binding involved in heterotypic cell-cell adhesion / fusion of sperm to egg plasma membrane involved in single fertilization / acrosomal membrane / heterotypic cell-cell adhesion / acrosomal vesicle / cell adhesion ...Acrosome Reaction and Sperm:Oocyte Membrane Binding / protein complex involved in cell-cell adhesion / syncytium formation by plasma membrane fusion / sperm-egg recognition / protein binding involved in heterotypic cell-cell adhesion / fusion of sperm to egg plasma membrane involved in single fertilization / acrosomal membrane / heterotypic cell-cell adhesion / acrosomal vesicle / cell adhesion / receptor ligand activity / signaling receptor binding / endoplasmic reticulum membrane / protein homodimerization activity / identical protein binding / membrane / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Izumo sperm-egg fusion protein / Izumo protein, immunoglobulin domain / Izumo sperm-egg fusion protein 1 / Izumo sperm-egg fusion, Ig domain-associated / Izumo-like Immunoglobulin domain / Immunoglobulin-like domain superfamily / Immunoglobulin-like fold
類似検索 - ドメイン・相同性
Izumo sperm-egg fusion protein 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.9 Å
データ登録者Aydin, H. / Sultana, A. / Lee, J.E.
引用ジャーナル: Nature / 年: 2016
タイトル: Molecular architecture of the human sperm IZUMO1 and egg JUNO fertilization complex.
著者: Aydin, H. / Sultana, A. / Li, S. / Thavalingam, A. / Lee, J.E.
履歴
登録2015年12月3日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02016年6月15日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12016年6月29日Group: Database references
改定 1.22016年7月6日Group: Database references
改定 1.32016年12月28日Group: Structure summary
改定 1.42020年7月29日Group: Data collection / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / entity ...chem_comp / entity / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_entity_nonpoly / struct_conn / struct_site / struct_site_gen
Item: _chem_comp.name / _chem_comp.type ..._chem_comp.name / _chem_comp.type / _entity.pdbx_description / _pdbx_entity_nonpoly.name / _struct_conn.pdbx_role
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 1.52023年9月27日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.62024年10月23日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Izumo sperm-egg fusion protein 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)29,0012
ポリマ－28,7801
非ポリマー2211
水23413
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)121.300, 121.300, 53.400
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number146
Space group name H-MH3
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-412-

HOH

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要素

#1: タンパク質 Izumo sperm-egg fusion protein 1 / Oocyte binding/fusion factor / OBF / Sperm-specific protein izumo


分子量: 28780.166 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 22-268 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: IZUMO1
発現宿主: Drosophila melanogaster (キイロショウジョウバエ)
参照: UniProt: Q8IYV9
#2: 糖 ChemComp-NAG / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose / N-acetyl-beta-D-glucosamine / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-glucose / N-ACETYL-D-GLUCOSAMINE / N-アセチル-β-D-グルコサミン


タイプ: D-saccharide, beta linking / 分子量: 221.208 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: C8H15NO6
識別子タイププログラム
DGlcpNAcbCONDENSED IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
N-acetyl-b-D-glucopyranosamineCOMMON NAMEGMML 1.0
b-D-GlcpNAcIUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
GlcNAcSNFG CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 13 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.83 Å3/Da / 溶媒含有率: 56.46 %
結晶化温度: 295 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 0.085 M HEPES sodium salt (pH 7.5), 8.5% (v/v) isopropanol, 17% (w/v) PEG 4000 and 15% (v/v) glycerol

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: CLSI / ビームライン: 08ID-1 / 波長: 0.97949 Å
検出器タイプ: RAYONIX MX-300 / 検出器: CCD / 日付: 2015年4月30日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97949 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.9→47.603 Å / Num. obs: 6484 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 5.8 % / Biso Wilson estimate: 49.33 Å2 / CC1/2: 0.996 / Rmerge(I) obs: 0.12 / Rpim(I) all: 0.055 / Net I/σ(I): 12.9 / Num. measured all: 37350
反射 シェル

Diffraction-ID: 1 / Rejects: _

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured allNum. unique allCC1/2Rpim(I) all% possible all
2.9-3.085.80.5263.7597910260.8890.239100
8.7-47.65.70.04133.213512380.9980.01999.4

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.9_1692精密化
Aimless0.5.8データスケーリング
PDB_EXTRACT3.15データ抽出
XDSデータ削減
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 5F4E

5f4e


解像度: 2.9→47.603 Å / SU ML: 0.36 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 2 / 位相誤差: 24.31 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2318 367 5.66 %
Rwork0.1882 --
obs0.1907 6482 99.97 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.9→47.603 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1822 0 14 13 1849
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0121873
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.272534
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d15.444670
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.055289
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.006320
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.9002-3.31980.29661240.23052024X-RAY DIFFRACTION100
3.3198-4.18220.23281140.18952060X-RAY DIFFRACTION100
4.1822-47.6090.20641290.17072031X-RAY DIFFRACTION100
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.8702-0.34851.39981.2099-1.12451.6804-0.07560.1544-0.4615-0.09550.17420.3675-0.015-0.3273-0.13180.34860.0051-0.01990.34140.00650.335443.564945.837439.6646
23.3071-1.6931.0592.2791-0.72392.37140.0777-0.2670.02040.2388-0.03390.21630.0777-0.1476-0.07620.3198-0.02810.02410.2641-0.03430.25540.973153.36345.2007
31.5719-0.0638-0.62933.3587-0.85080.96780.0950.10750.27950.05760.0570.2423-0.1929-0.0751-0.14340.3199-0.0322-0.02840.37930.01170.263832.724485.387725.2586
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resid 22 through 76 )
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (resid 77 through 132 )
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'A' and (resid 133 through 256 )

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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