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万見
- PDB-5f0p: Structure of retromer VPS26-VPS35 subunits bound to SNX3 and DMT1... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5f0p
タイトルStructure of retromer VPS26-VPS35 subunits bound to SNX3 and DMT1(L557M) (SeMet labeled)
要素
  • (Vacuolar protein sorting-associated protein ...) x 2
  • Natural resistance-associated macrophage protein 2
  • Sorting nexin-3
キーワードPROTEIN TRANSPORT / retromer / sorting nexin
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of early endosome to late endosome transport / vanadium ion transmembrane transporter activity / vanadium ion transport / negative regulation of protein transport / paraferritin complex / Defective SLC11A2 causes hypochromic microcytic anemia, with iron overload 1 (AHMIO1) / lead ion transmembrane transporter activity / lead ion transport / nickel cation transmembrane transporter activity / transition metal ion transmembrane transporter activity ...negative regulation of early endosome to late endosome transport / vanadium ion transmembrane transporter activity / vanadium ion transport / negative regulation of protein transport / paraferritin complex / Defective SLC11A2 causes hypochromic microcytic anemia, with iron overload 1 (AHMIO1) / lead ion transmembrane transporter activity / lead ion transport / nickel cation transmembrane transporter activity / transition metal ion transmembrane transporter activity / late endosome to Golgi transport / neurotransmitter receptor transport, endosome to plasma membrane / solute:proton symporter activity / protein to membrane docking / negative regulation of protein localization / membrane invagination / mitochondrion-derived vesicle / cadmium ion transmembrane transport / : / Metal ion SLC transporters / negative regulation of protein homooligomerization / tubular endosome / regulation of terminal button organization / regulation of dendritic spine maintenance / positive regulation of Wnt protein secretion / manganese ion transport / cadmium ion transmembrane transporter activity / detection of oxygen / nickel cation transport / retromer, cargo-selective complex / mitochondrion to lysosome vesicle-mediated transport / intralumenal vesicle formation / WNT ligand biogenesis and trafficking / manganese ion transmembrane transporter activity / copper ion transmembrane transporter activity / negative regulation of lysosomal protein catabolic process / cobalt ion transport / iron import into cell / intracellular manganese ion homeostasis / cobalt ion transmembrane transporter activity / positive regulation of locomotion involved in locomotory behavior / negative regulation of late endosome to lysosome transport / retromer complex binding / positive regulation of dopamine receptor signaling pathway / ferrous iron transmembrane transporter activity / neurotransmitter receptor transport, endosome to postsynaptic membrane / positive regulation of dopamine biosynthetic process / phosphatidylinositol-5-phosphate binding / vesicle-mediated transport in synapse / iron ion transmembrane transporter activity / protein localization to endosome / zinc ion transmembrane transporter activity / retromer complex / mitochondrial fragmentation involved in apoptotic process / iron ion transmembrane transport / copper ion transport / voluntary musculoskeletal movement / transcytosis / host-mediated suppression of symbiont invasion / regulation of protein metabolic process / basal part of cell / dopaminergic synapse / phosphatidylinositol-3-phosphate binding / early phagosome / endocytic recycling / regulation of synapse maturation / regulation of mitochondrion organization / phosphatidylinositol-4-phosphate binding / vacuole / regulation of Wnt signaling pathway / phosphatidylinositol-3,5-bisphosphate binding / retrograde transport, endosome to Golgi / response to iron ion / clathrin-coated vesicle / heme biosynthetic process / positive regulation of protein localization to cell periphery / positive regulation of mitochondrial fission / dendrite morphogenesis / lysosome organization / negative regulation of phagocytosis / cadmium ion binding / regulation of postsynapse assembly / regulation of macroautophagy / regulation of presynapse assembly / D1 dopamine receptor binding / erythrocyte development / response to bacterium / iron ion transport / trans-Golgi network / brush border membrane / regulation of protein stability / Iron uptake and transport / intracellular protein transport / positive regulation of neuron projection development / negative regulation of protein catabolic process / recycling endosome / multicellular organismal-level iron ion homeostasis / negative regulation of inflammatory response / protein destabilization / modulation of chemical synaptic transmission
類似検索 - 分子機能
Vertebrate SNX3, PX domain / : / Vacuolar protein sorting protein 26 related / Vacuolar protein sorting-associated protein 26 / Vacuolar protein sorting-associated protein 35 / Vacuolar protein sorting-associated protein 35, C-terminal / Vacuolar protein sorting-associated protein 35 / NRAMP family / Natural resistance-associated macrophage protein-like / Immunoglobulin-like - #640 ...Vertebrate SNX3, PX domain / : / Vacuolar protein sorting protein 26 related / Vacuolar protein sorting-associated protein 26 / Vacuolar protein sorting-associated protein 35 / Vacuolar protein sorting-associated protein 35, C-terminal / Vacuolar protein sorting-associated protein 35 / NRAMP family / Natural resistance-associated macrophage protein-like / Immunoglobulin-like - #640 / Phox-like domain / PX Domain / PhoX homologous domain, present in p47phox and p40phox. / PX domain profile. / PX domain / Phox homology / PX domain superfamily / Arrestin-like, C-terminal / Armadillo-type fold / Immunoglobulin-like / Sandwich / 2-Layer Sandwich / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Sorting nexin-3 / Vacuolar protein sorting-associated protein 26A / Natural resistance-associated macrophage protein 2 / Vacuolar protein sorting-associated protein 35
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.78 Å
データ登録者Lucas, M. / Gershlick, D. / Vidaurrazaga, A. / Rojas, A.L. / Bonifacino, J.S. / Hierro, A.
資金援助 スペイン, 3件
組織認可番号国
Carlos III Health InstitutePI11/00121 スペイン
Basque GovernmentPI2011-26 スペイン
Spanish Ministry of Economy and CompetitivenessBFU2014-59759-R スペイン
引用ジャーナル: Cell / 年: 2016
タイトル: Structural Mechanism for Cargo Recognition by the Retromer Complex.
著者: Lucas, M. / Gershlick, D.C. / Vidaurrazaga, A. / Rojas, A.L. / Bonifacino, J.S. / Hierro, A.
履歴
登録2015年11月27日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02016年12月7日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12016年12月14日Group: Database references
改定 1.22017年11月29日Group: Database references / カテゴリ: pdbx_database_related
改定 1.32024年1月10日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / diffrn_radiation_wavelength / pdbx_initial_refinement_model / struct_conn
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.conn_type_id / _struct_conn.id / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id
改定 1.42024年10月23日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Vacuolar protein sorting-associated protein 35
B: Vacuolar protein sorting-associated protein 26A
C: Sorting nexin-3
D: Natural resistance-associated macrophage protein 2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)114,93035
ポリマ－112,6794
非ポリマー2,25231
水75742
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area12870 Å2
ΔGint-88 kcal/mol
Surface area45650 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)371.290, 75.320, 57.270
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 97.660, 90.000
Int Tables number5
Space group name H-MC121

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要素

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Vacuolar protein sorting-associated protein ... , 2種, 2分子 AB

#1: タンパク質 Vacuolar protein sorting-associated protein 35 / hVPS35 / Maternal-embryonic 3 / Vesicle protein sorting 35


分子量: 53288.270 Da / 分子数: 1 / 断片: Residues 14-470 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: VPS35, MEM3, TCCCTA00141 / プラスミド: pGST-Parallel2 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: Q96QK1
#2: タンパク質 Vacuolar protein sorting-associated protein 26A / Vesicle protein sorting 26A / hVPS26


分子量: 37913.312 Da / 分子数: 1 / 断片: Residues 1-321 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: VPS26A, VPS26 / プラスミド: pET-Sumo3 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / Variant (発現宿主): B834(DE3) / 参照: UniProt: O75436

-
タンパク質 / タンパク質・ペプチド , 2種, 2分子 CD

#3: タンパク質 Sorting nexin-3 / Protein SDP3


分子量: 19193.814 Da / 分子数: 1 / 断片: Residues 1-162 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: SNX3 / プラスミド: pHis-MBP-Parallel2 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: O60493
#4: タンパク質・ペプチド Natural resistance-associated macrophage protein 2 / NRAMP 2 / Divalent cation transporter 1 / Divalent metal transporter 1 / DMT-1 / Solute carrier ...NRAMP 2 / Divalent cation transporter 1 / Divalent metal transporter 1 / DMT-1 / Solute carrier family 11 member 2 / Divalent cation transporter II


分子量: 2283.244 Da / 分子数: 1 / Mutation: L557M / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: SLC11A2, DCT1, DMT1, NRAMP2, OK/SW-cl.20 / プラスミド: pET-Sumo3 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / Variant (発現宿主): B834(DE3) / 参照: UniProt: P49281

-
非ポリマー , 5種, 73分子

#5: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION


分子量: 96.063 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#6: 化合物
ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL


分子量: 92.094 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#7: 化合物
ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL


分子量: 62.068 Da / 分子数: 20 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#8: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#9: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 42 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.52 Å3/Da / 溶媒含有率: 65.11 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6 / 詳細: 0.8 M AmSO4, 0.1 M MES pH 6.0, 10% Glycerol

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I02 / 波長: 0.97895 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2015年4月23日
放射モノクロメーター: Si(111) double crystal / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97895 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.77→56.761 Å / Num. obs: 77507 / % possible obs: 99.1 % / Observed criterion σ(I): -3 / Biso Wilson estimate: 80.168 Å2 / CC1/2: 0.999 / Rmerge(I) obs: 0.066 / Rrim(I) all: 0.078 / Χ2: 1.043 / Net I/σ(I): 12.17 / Num. measured all: 271917
反射 シェル

Diffraction-ID: 1 / Rejects: _

解像度 (Å)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured obsNum. possibleNum. unique obsCC1/2Rrim(I) all% possible all
2.77-2.940.9041.334090612604120130.8081.07395.3
2.94-3.140.5212.314158011906119010.9190.617100
3.14-3.390.2524.63981411099110740.980.29799.8
3.39-3.710.1238.513464410090100850.9930.146100
3.71-4.150.07414.1633137923792290.9960.08799.9
4.15-4.790.04821.5228280810180910.9970.05799.9
4.79-5.850.04225.2724788687568660.9980.0599.9
5.85-8.230.03628.7218466532453070.9980.04299.7
8.23-56.7610.02444.8710302296729410.9990.02999.1

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0155精密化
XSCALEデータスケーリング
PDB_EXTRACT3.15データ抽出
XDSデータ削減
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 5F0L

5f0l


解像度: 2.78→56.76 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.928 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.894 / WRfactor Rfree: 0.2344 / WRfactor Rwork: 0.1928 / FOM work R set: 0.7671 / SU B: 16.993 / SU ML: 0.294 / SU R Cruickshank DPI: 0.7397 / SU Rfree: 0.3443 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.74 / ESU R Free: 0.344 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES : REFINED INDIVIDUALLY
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2605 1901 5 %RANDOM
Rwork0.2189 ---
obs0.2209 36032 95.13 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 171.69 Å2 / Biso mean: 70.57 Å2 / Biso min: 17.41 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.04 Å20 Å2-0.73 Å2
2--0.09 Å20 Å2
3---0.14 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.78→56.76 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数7453 0 135 42 7630
Biso mean--80.77 37.38 -
残基数----913
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0070.0197702
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.027535
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.1351.98710359
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.851317323
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.795909
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg34.63224.271377
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg13.526151396
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg14.6511555
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0640.21166
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0040.0218473
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.021731
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it2.5127.0653648
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other2.5127.0653647
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it4.41410.5874553
LS精密化 シェル解像度: 2.777→2.849 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.443 69 -
Rwork0.433 1347 -
all-1416 -
obs--48.36 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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