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万見
- PDB-5ew9: Crystal Structure of Aurora A Kinase Domain Bound to MK-5108 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5ew9
タイトルCrystal Structure of Aurora A Kinase Domain Bound to MK-5108
要素Aurora kinase A
キーワードTRANSFERASE/TRANSFERASE INHIBITOR / Transferase / Protein Kinase / Inhibitor / Transferase-Transferase Inhibitor Complex
機能・相同性
機能・相同性情報


Interaction between PHLDA1 and AURKA / regulation of centrosome cycle / axon hillock / spindle assembly involved in female meiosis I / cilium disassembly / spindle pole centrosome / chromosome passenger complex / positive regulation of oocyte maturation / mitotic centrosome separation / pronucleus ...Interaction between PHLDA1 and AURKA / regulation of centrosome cycle / axon hillock / spindle assembly involved in female meiosis I / cilium disassembly / spindle pole centrosome / chromosome passenger complex / positive regulation of oocyte maturation / mitotic centrosome separation / pronucleus / germinal vesicle / meiotic spindle / protein localization to centrosome / anterior/posterior axis specification / neuron projection extension / spindle organization / centrosome localization / positive regulation of mitochondrial fission / mitotic spindle pole / SUMOylation of DNA replication proteins / spindle midzone / negative regulation of protein binding / regulation of G2/M transition of mitotic cell cycle / centriole / protein serine/threonine/tyrosine kinase activity / positive regulation of mitotic nuclear division / positive regulation of mitotic cell cycle / TP53 Regulates Transcription of Genes Involved in G2 Cell Cycle Arrest / molecular function activator activity / histone H4S1 kinase activity / : / histone H3S57 kinase activity / histone H2BS14 kinase activity / histone H3S28 kinase activity / histone H2AS1 kinase activity / histone H3T6 kinase activity / regulation of cytokinesis / regulation of signal transduction by p53 class mediator / AURKA Activation by TPX2 / ribosomal protein S6 kinase activity / histone H2AT120 kinase activity / histone H2BS36 kinase activity / eukaryotic translation initiation factor 2alpha kinase activity / Rho-dependent protein serine/threonine kinase activity / histone H3S10 kinase activity / AMP-activated protein kinase activity / histone H3T11 kinase activity / histone H3T3 kinase activity / 3-phosphoinositide-dependent protein kinase activity / mitotic spindle organization / histone H3T45 kinase activity / DNA-dependent protein kinase activity / histone H2AXS139 kinase activity / FBXL7 down-regulates AURKA during mitotic entry and in early mitosis / APC/C:Cdh1 mediated degradation of Cdc20 and other APC/C:Cdh1 targeted proteins in late mitosis/early G1 / liver regeneration / regulation of protein stability / kinetochore / response to wounding / spindle / spindle pole / Regulation of PLK1 Activity at G2/M Transition / G2/M transition of mitotic cell cycle / mitotic spindle / peptidyl-serine phosphorylation / positive regulation of proteasomal ubiquitin-dependent protein catabolic process / mitotic cell cycle / microtubule cytoskeleton / protein autophosphorylation / midbody / Regulation of TP53 Activity through Phosphorylation / basolateral plasma membrane / proteasome-mediated ubiquitin-dependent protein catabolic process / microtubule / non-specific serine/threonine protein kinase / protein kinase activity / postsynaptic density / protein phosphorylation / ciliary basal body / protein heterodimerization activity / negative regulation of gene expression / cell division / protein serine kinase activity / protein serine/threonine kinase activity / apoptotic process / ubiquitin protein ligase binding / centrosome / negative regulation of apoptotic process / protein kinase binding / perinuclear region of cytoplasm / glutamatergic synapse / nucleoplasm / ATP binding / nucleus / cytosol
類似検索 - 分子機能
Aurora kinase A / Aurora kinase / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Transferase(Phosphotransferase) domain 1 / Transferase(Phosphotransferase); domain 1 / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain ...Aurora kinase A / Aurora kinase / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Transferase(Phosphotransferase) domain 1 / Transferase(Phosphotransferase); domain 1 / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-5VC / Aurora kinase A
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.181 Å
データ登録者Shiau, A.K. / Motamedi, A.
引用ジャーナル: Front Oncol / 年: 2015
タイトル: A Cell Biologist's Field Guide to Aurora Kinase Inhibitors.
著者: de Groot, C.O. / Hsia, J.E. / Anzola, J.V. / Motamedi, A. / Yoon, M. / Wong, Y.L. / Jenkins, D. / Lee, H.J. / Martinez, M.B. / Davis, R.L. / Gahman, T.C. / Desai, A. / Shiau, A.K.
履歴
登録2015年11月20日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02016年1月20日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年9月27日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_oper_list
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation
改定 1.22024年10月23日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Aurora kinase A
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)31,9992
ポリマ－31,5371
非ポリマー4621
水1,33374
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area0 Å2
ΔGint0 kcal/mol
Surface area12580 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)51.851, 65.327, 77.267
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 Aurora kinase A / Aurora 2 / Aurora/IPL1-related kinase 1 / hARK1 / Breast tumor-amplified kinase / Serine/threonine- ...Aurora 2 / Aurora/IPL1-related kinase 1 / hARK1 / Breast tumor-amplified kinase / Serine/threonine-protein kinase 15 / Serine/threonine-protein kinase 6 / Serine/threonine-protein kinase aurora-A


分子量: 31537.053 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト)
遺伝子: AURKA, AIK, AIRK1, ARK1, AURA, AYK1, BTAK, IAK1, STK15, STK6
プラスミド: pET28a / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): Rosetta 2(DE3)
参照: UniProt: O14965, non-specific serine/threonine protein kinase
#2: 化合物 ChemComp-5VC / 4-(3-chloranyl-2-fluoranyl-phenoxy)-1-[[6-(1,3-thiazol-2-ylamino)pyridin-2-yl]methyl]cyclohexane-1-carboxylic acid / MK-5108 / 4α-(3-クロロ-2-フルオロフェノキシ)-1-[[6-[(チアゾ-ル-2-イル)アミノ]ピリジン-2-イル]メチル(以下略)


分子量: 461.937 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C22H21ClFN3O3S
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 74 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.07 Å3/Da / 溶媒含有率: 40.72 %
結晶化温度: 294 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.5 / 詳細: 30% PEG3350, 100 mM Bis-Tris

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRL / ビームライン: BL7-1 / 波長: 1.127085 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2015年5月28日
放射モノクロメーター: Si(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.127085 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.18→35.95 Å / Num. all: 14214 / Num. obs: 14158 / % possible obs: 99.7 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 6.7 % / Rsym value: 0.09 / Net I/σ(I): 19.5
反射 シェル解像度: 2.18→2.22 Å / 冗長度: 4.1 % / Rmerge(I) obs: 0.659 / Mean I/σ(I) obs: 1.9 / % possible all: 97.1

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.8.2_1309精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB entries 1MQ4, 2J4Z, 3FDN, 3LAU, & 4UYN

1mq4

2j4z

3fdn

3lau

4uyn


解像度: 2.181→33.254 Å / SU ML: 0.3 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.36 / 位相誤差: 24.47 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2374 1418 10.02 %Random selection
Rwork0.1855 ---
obs0.1907 14155 99.62 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.181→33.254 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2084 0 31 74 2189
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0062178
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.1082965
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d14.046800
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.064320
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.004376
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.1813-2.25920.33551400.25961219X-RAY DIFFRACTION97
2.2592-2.34970.33271370.23291238X-RAY DIFFRACTION100
2.3497-2.45660.30161390.22731253X-RAY DIFFRACTION100
2.4566-2.58610.2711430.21871277X-RAY DIFFRACTION100
2.5861-2.7480.25631380.21721249X-RAY DIFFRACTION100
2.748-2.96010.26671400.2151263X-RAY DIFFRACTION100
2.9601-3.25770.25561430.19641277X-RAY DIFFRACTION100
3.2577-3.72860.21191430.18231288X-RAY DIFFRACTION100
3.7286-4.69550.20521440.14771301X-RAY DIFFRACTION100
4.6955-33.25750.21341510.16841372X-RAY DIFFRACTION100
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
14.07060.39010.33242.7850.51785.42290.029-0.40220.5044-0.0786-0.17190.1792-0.94590.55430.08690.3936-0.093-0.02240.35460.00450.3511-8.105721.231614.0527
21.7906-1.36610.65823.6874-0.97473.03190.46090.2746-0.2877-0.7325-0.38090.35770.62540.2713-0.02710.46880.1014-0.1370.3406-0.05820.3229-8.0876-0.43921.8677
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and ( resid 127 through 212 )
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and ( resid 213 through 390 )

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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