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- PDB-4uyn: SAR156497 an exquisitely selective inhibitor of Aurora kinases -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4uyn
タイトルSAR156497 an exquisitely selective inhibitor of Aurora kinases
要素AURORA KINASE A
キーワードTRANSFERASE
機能・相同性
機能・相同性情報


Interaction between PHLDA1 and AURKA / regulation of centrosome cycle / axon hillock / spindle assembly involved in female meiosis I / cilium disassembly / spindle pole centrosome / chromosome passenger complex / positive regulation of oocyte maturation / pronucleus / mitotic centrosome separation ...Interaction between PHLDA1 and AURKA / regulation of centrosome cycle / axon hillock / spindle assembly involved in female meiosis I / cilium disassembly / spindle pole centrosome / chromosome passenger complex / positive regulation of oocyte maturation / pronucleus / mitotic centrosome separation / germinal vesicle / meiotic spindle / protein localization to centrosome / anterior/posterior axis specification / centrosome localization / neuron projection extension / spindle organization / positive regulation of mitochondrial fission / mitotic spindle pole / SUMOylation of DNA replication proteins / spindle midzone / regulation of G2/M transition of mitotic cell cycle / negative regulation of protein binding / centriole / protein serine/threonine/tyrosine kinase activity / positive regulation of mitotic nuclear division / positive regulation of mitotic cell cycle / TP53 Regulates Transcription of Genes Involved in G2 Cell Cycle Arrest / molecular function activator activity / AURKA Activation by TPX2 / liver regeneration / regulation of cytokinesis / regulation of signal transduction by p53 class mediator / mitotic spindle organization / FBXL7 down-regulates AURKA during mitotic entry and in early mitosis / APC/C:Cdh1 mediated degradation of Cdc20 and other APC/C:Cdh1 targeted proteins in late mitosis/early G1 / regulation of protein stability / kinetochore / response to wounding / spindle / spindle pole / G2/M transition of mitotic cell cycle / mitotic spindle / Regulation of PLK1 Activity at G2/M Transition / positive regulation of proteasomal ubiquitin-dependent protein catabolic process / mitotic cell cycle / peptidyl-serine phosphorylation / microtubule cytoskeleton / midbody / protein autophosphorylation / basolateral plasma membrane / Regulation of TP53 Activity through Phosphorylation / microtubule / proteasome-mediated ubiquitin-dependent protein catabolic process / eukaryotic translation initiation factor 2alpha kinase activity / 3-phosphoinositide-dependent protein kinase activity / DNA-dependent protein kinase activity / ribosomal protein S6 kinase activity / histone H3S10 kinase activity / histone H2AXS139 kinase activity / histone H3S28 kinase activity / histone H4S1 kinase activity / histone H2BS14 kinase activity / histone H3T3 kinase activity / histone H2AS121 kinase activity / Rho-dependent protein serine/threonine kinase activity / histone H2BS36 kinase activity / histone H3S57 kinase activity / histone H2AT120 kinase activity / AMP-activated protein kinase activity / histone H2AS1 kinase activity / histone H3T6 kinase activity / histone H3T11 kinase activity / histone H3T45 kinase activity / non-specific serine/threonine protein kinase / protein kinase activity / postsynaptic density / ciliary basal body / protein phosphorylation / protein heterodimerization activity / cell division / negative regulation of gene expression / protein serine kinase activity / protein serine/threonine kinase activity / apoptotic process / centrosome / ubiquitin protein ligase binding / negative regulation of apoptotic process / protein kinase binding / perinuclear region of cytoplasm / glutamatergic synapse / nucleoplasm / ATP binding / nucleus / cytosol
類似検索 - 分子機能
Aurora kinase A / Aurora kinase / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Transferase(Phosphotransferase) domain 1 / Transferase(Phosphotransferase); domain 1 / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain ...Aurora kinase A / Aurora kinase / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Transferase(Phosphotransferase) domain 1 / Transferase(Phosphotransferase); domain 1 / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-Y3M / Aurora kinase A
類似検索 - 構成要素
生物種HOMO SAPIENS (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.9 Å
データ登録者Carry, J.C. / Clerc, F. / Minoux, H. / Schio, L. / Mauger, J. / Nair, A. / Parmantier, E. / Lemoigne, R. / Delorme, C. / Nicolas, J.P. ...Carry, J.C. / Clerc, F. / Minoux, H. / Schio, L. / Mauger, J. / Nair, A. / Parmantier, E. / Lemoigne, R. / Delorme, C. / Nicolas, J.P. / Krick, A. / Abecassis, P.Y. / Crocq-Stuerga, V. / Pouzieux, S. / Delarbre, L. / Maignan, S. / Bertrand, T. / Bjergarde, K. / Ma, N. / Lachaud, S. / Guizani, H. / Lebel, R. / Doerflinger, G. / Monget, S. / Perron, S. / Gasse, F. / Angouillant-Boniface, O. / Filoche-Romme, B. / Murer, M. / Gontier, S. / Prevost, C. / Monteiro, M.L. / Combeau, C.
引用ジャーナル: J.Med.Chem. / 年: 2015
タイトル: Sar156497, an Exquisitely Selective Inhibitor of Aurora Kinases.
著者: Carry, J. / Clerc, F. / Minoux, H. / Schio, L. / Mauger, J. / Nair, A. / Parmantier, E. / Le Moigne, R. / Delorme, C. / Nicolas, J. / Krick, A. / Abecassis, P. / Crocq-Stuerga, V. / Pouzieux, ...著者: Carry, J. / Clerc, F. / Minoux, H. / Schio, L. / Mauger, J. / Nair, A. / Parmantier, E. / Le Moigne, R. / Delorme, C. / Nicolas, J. / Krick, A. / Abecassis, P. / Crocq-Stuerga, V. / Pouzieux, S. / Delarbre, L. / Maignan, S. / Bertrand, T. / Bjergarde, K. / Ma, N. / Lachaud, S. / Guizani, H. / Lebel, R. / Doerflinger, G. / Monget, S. / Perron, S. / Gasse, F. / Angouillant-Boniface, O. / Filoche-Romme, B. / Murer, M. / Gontier, S. / Prevost, C. / Monteiro, M. / Combeau, C.
履歴
登録2014年9月2日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02014年11月19日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12015年1月21日Group: Database references
改定 1.22019年10月30日Group: Advisory / Data collection ...Advisory / Data collection / Derived calculations / Other
カテゴリ: database_PDB_caveat / pdbx_database_status ...database_PDB_caveat / pdbx_database_status / pdbx_validate_symm_contact / struct_conn
Item: _pdbx_database_status.status_code_sf
改定 1.32024年5月8日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: AURORA KINASE A
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)33,8172
ポリマ－33,3421
非ポリマー4751
水1,60389
1


  • 登録構造と同一
  • ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)48.355, 45.913, 59.595
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 97.82, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質 AURORA KINASE A / AURORA 2 / AURORA/IPL1-RELATED KINASE 1 / ARK-1 / AURORA-RELATED KINASE 1 / HARK1 / BREAST TUMOR- ...AURORA 2 / AURORA/IPL1-RELATED KINASE 1 / ARK-1 / AURORA-RELATED KINASE 1 / HARK1 / BREAST TUMOR-AMPLIFIED KINASE / SERINE/THREONINE-PROTEIN KINASE 15 / SERINE/THREONINE-PROTEIN KINASE 6 / SERINE/THREONINE-PROTEIN KINASE AURORA-A


分子量: 33342.176 Da / 分子数: 1 / 断片: KINASE DOMAIN, RESIDUES 125-399 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21
参照: UniProt: O14965, non-specific serine/threonine protein kinase
#2: 化合物 ChemComp-Y3M / ethyl (9S)-9-[5-(1H-benzimidazol-2-ylsulfanyl)furan-2-yl]-8-hydroxy-5,6,7,9-tetrahydro-2H-pyrrolo[3,4-b]quinoline-3-carboxylate


分子量: 474.532 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C25H22N4O4S
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 89 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.15 Å3/Da / 溶媒含有率: 42.2 % / 解説: NONE
結晶化pH: 8 / 詳細: PEG3350 21% TRIS 50MM PH 8

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID14-4 / 波長: 0.9763
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 詳細: MIRRORS
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9763 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.9→59 Å / Num. obs: 20475 / % possible obs: 99.3 % / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 3.5 % / Biso Wilson estimate: 25.41 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.06 / Net I/σ(I): 20.8
反射 シェル解像度: 1.9→2.01 Å / 冗長度: 3.4 % / Rmerge(I) obs: 0.14 / Mean I/σ(I) obs: 6.3 / % possible all: 97.3

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
BUSTER-TNT2.9.3精密化
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.9→59 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.9359 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.9146 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 2 / 詳細: NONE
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.234 1607 7.8 %RANDOM
Rwork0.201 ---
obs-20466 99.2 %-
原子変位パラメータBiso mean: 33.16 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.5569 Å20 Å20.2632 Å2
2---0.5728 Å20 Å2
3---0.0159 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.9→59 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2059 0 34 89 2182
拘束条件
Refine-IDタイプ数Restraint functionWeight
X-RAY DIFFRACTIONt_bond_d21470.032
X-RAY DIFFRACTIONt_angle_deg29002.652
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONt_incorr_chiral_ct
X-RAY DIFFRACTIONt_pseud_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_trig_c_planes
X-RAY DIFFRACTIONt_gen_planes
X-RAY DIFFRACTIONt_it
X-RAY DIFFRACTIONt_nbd
X-RAY DIFFRACTIONt_omega_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_other_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_improper_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_chiral_improper_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_sum_occupancies
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_distance
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_ideal_dist_contact
LS精密化 シェル解像度: 1.9→2 Å / Total num. of bins used: 10
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2372 238 8.22 %
Rwork0.2 2657 -
all0.2031 2895 -
obs--99.19 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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