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- PDB-5euc: The role of the C-terminal region on the oligomeric state and enz... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5euc
タイトルThe role of the C-terminal region on the oligomeric state and enzymatic activity of Trypanosoma cruzi hypoxanthine phosphoribosyl transferase
要素Hypoxanthine-guanine phosphoribosyltransferase
キーワードTRANSFERASE / HPRT / phosphoribosyltransferase / T. cruzi / quaternary structure / enzymatic activity modulation / stability / proteolysis / reversible oligomerization / disorder C-terminal region / bisphosphonates
機能・相同性
機能・相同性情報


hypoxanthine phosphoribosyltransferase / guanine phosphoribosyltransferase activity / guanine salvage / hypoxanthine metabolic process / hypoxanthine phosphoribosyltransferase activity / GMP salvage / IMP salvage / purine ribonucleoside salvage / nucleotide binding / magnesium ion binding / cytosol
類似検索 - 分子機能
Hypoxanthine phosphoribosyl transferase / : / Rossmann fold - #2020 / Phosphoribosyl transferase domain / Phosphoribosyltransferase-like / Phosphoribosyltransferase domain / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Hypoxanthine phosphoribosyltransferase
類似検索 - 構成要素
生物種Trypanosoma cruzi (トリパノソーマ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.65 Å
データ登録者Valsecchi, W.M. / Cousido-Siah, A. / Mitschler, A. / Podjarny, A. / Delfino, J.M. / Santos, J.
引用ジャーナル: Biochim.Biophys.Acta / 年: 2016
タイトル: The role of the C-terminal region on the oligomeric state and enzymatic activity of Trypanosoma cruzi hypoxanthine phosphoribosyl transferase.
著者: Valsecchi, W.M. / Cousido-Siah, A. / Defelipe, L.A. / Mitschler, A. / Podjarny, A. / Santos, J. / Delfino, J.M.
履歴
登録2015年11月18日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02016年3月30日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年9月27日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_oper_list
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Hypoxanthine-guanine phosphoribosyltransferase
B: Hypoxanthine-guanine phosphoribosyltransferase
C: Hypoxanthine-guanine phosphoribosyltransferase
D: Hypoxanthine-guanine phosphoribosyltransferase


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)106,6664
ポリマ－106,6664
非ポリマー00
水2,000111
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area11210 Å2
ΔGint-39 kcal/mol
Surface area31450 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)95.667, 95.667, 75.685
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number144
Space group name H-MP31

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要素

#1: タンパク質
Hypoxanthine-guanine phosphoribosyltransferase


分子量: 26666.559 Da / 分子数: 4 / 断片: UNP residues 21-241 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Trypanosoma cruzi (strain CL Brener) (トリパノソーマ)
株: CL Brener / 遺伝子: Tc00.1047053509693.70 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 / 参照: UniProt: Q4DRC4
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 111 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.87 Å3/Da / 溶媒含有率: 34.39 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: The drop was a 1:1 mix of protein (in tris 20 mM pH8, NaCl 100 mM) and buffer (1.0 mM MES buffer pH 6.5 and 12 % W/V of PEG 20000)

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SLS / ビームライン: X06DA / 波長: 0.8 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 2M / 検出器: PIXEL / 日付: 2012年12月2日
放射モノクロメーター: Bartels Monochromator / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.8 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.65→36.34 Å / Num. all: 22566 / Num. obs: 22531 / % possible obs: 99.9 % / 冗長度: 3.7 % / Net I/σ(I): 13.6
反射 シェル解像度: 2.65→2.74 Å / 冗長度: 3.7 % / Mean I/σ(I) obs: 3.1 / % possible all: 99.7

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データスケーリング
REFMAC5.7.0029精密化
PDB_EXTRACT3.15データ抽出
HKL-2000データ削減
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1TC2

1tc2


解像度: 2.65→36.34 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.942 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.886 / WRfactor Rfree: 0.2491 / WRfactor Rwork: 0.1813 / FOM work R set: 0.8079 / SU B: 13.459 / SU ML: 0.279 / SU Rfree: 0.3889 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 0 / ESU R Free: 0.389 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES : REFINED INDIVIDUALLY
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2637 1150 5.1 %RANDOM
Rwork0.1896 ---
obs0.1933 21350 99.84 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 142.72 Å2 / Biso mean: 44.54 Å2 / Biso min: 21.13 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0 Å20 Å2-0 Å2
2--0 Å20 Å2
3----0 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.65→36.34 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6278 0 0 111 6389
Biso mean---37.34 -
残基数----774
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0120.0196404
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0020.026200
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.5391.9758668
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.789314199
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.6645770
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg33.27322.258310
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg15.795151118
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg20.0471570
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0720.2982
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0050.027110
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.021508
LS精密化 シェル解像度: 2.648→2.717 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.291 74 -
Rwork0.26 1588 -
all-1662 -
obs--99.64 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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