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- PDB-5epl: Crystal Structure of chromodomain of CBX4 in complex with inhibit... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5epl
タイトルCrystal Structure of chromodomain of CBX4 in complex with inhibitor UNC3866
要素
  • E3 SUMO-protein ligase CBX4
  • unc3866
キーワードtranscription/transcription inhibitor / structural genomics / Structural Genomics Consortium / SGC / transcription-transcription inhibitor complex
機能・相同性
機能・相同性情報


PRC1 complex / SUMO ligase activity / PcG protein complex / SUMO binding / SUMOylation of DNA methylation proteins / SUMOylation of RNA binding proteins / 転移酵素; アシル基を移すもの; アミノアシル基を移すもの / SUMO transferase activity / RUNX1 interacts with co-factors whose precise effect on RUNX1 targets is not known / protein sumoylation ...PRC1 complex / SUMO ligase activity / PcG protein complex / SUMO binding / SUMOylation of DNA methylation proteins / SUMOylation of RNA binding proteins / 転移酵素; アシル基を移すもの; アミノアシル基を移すもの / SUMO transferase activity / RUNX1 interacts with co-factors whose precise effect on RUNX1 targets is not known / protein sumoylation / SUMOylation of DNA damage response and repair proteins / SUMOylation of transcription cofactors / SUMOylation of chromatin organization proteins / Regulation of PTEN gene transcription / phosphoprotein binding / transcription corepressor activity / chromatin organization / Oxidative Stress Induced Senescence / single-stranded RNA binding / transcription cis-regulatory region binding / nuclear speck / nuclear body / negative regulation of DNA-templated transcription / chromatin binding / negative regulation of apoptotic process / enzyme binding / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / nucleoplasm / nucleus
類似検索 - 分子機能
E3 SUMO-protein ligase CBX4 / CBX family C-terminal motif / CBX family C-terminal motif / Chromo domain subgroup / Chromo domain, conserved site / Chromo domain signature. / Chromo domain / Chromo (CHRromatin Organisation MOdifier) domain / Chromo and chromo shadow domain profile. / OB fold (Dihydrolipoamide Acetyltransferase, E2P) - #40 ...E3 SUMO-protein ligase CBX4 / CBX family C-terminal motif / CBX family C-terminal motif / Chromo domain subgroup / Chromo domain, conserved site / Chromo domain signature. / Chromo domain / Chromo (CHRromatin Organisation MOdifier) domain / Chromo and chromo shadow domain profile. / OB fold (Dihydrolipoamide Acetyltransferase, E2P) - #40 / Chromo/chromo shadow domain / Chromatin organization modifier domain / Chromo-like domain superfamily / OB fold (Dihydrolipoamide Acetyltransferase, E2P) / Beta Barrel / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
UNC3866 / E3 SUMO-protein ligase CBX4
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 解像度: 1.81 Å
データ登録者Liu, Y. / Tempel, W. / Walker, J.R. / Stuckey, J.I. / Dickson, B.M. / James, L.I. / Frye, S.V. / Bountra, C. / Arrowsmith, C.H. / Edwards, A.M. ...Liu, Y. / Tempel, W. / Walker, J.R. / Stuckey, J.I. / Dickson, B.M. / James, L.I. / Frye, S.V. / Bountra, C. / Arrowsmith, C.H. / Edwards, A.M. / Min, J. / Structural Genomics Consortium (SGC)
引用ジャーナル: Nat.Chem.Biol. / 年: 2016
タイトル: A cellular chemical probe targeting the chromodomains of Polycomb repressive complex 1.
著者: Stuckey, J.I. / Dickson, B.M. / Cheng, N. / Liu, Y. / Norris, J.L. / Cholensky, S.H. / Tempel, W. / Qin, S. / Huber, K.G. / Sagum, C. / Black, K. / Li, F. / Huang, X.P. / Roth, B.L. / ...著者: Stuckey, J.I. / Dickson, B.M. / Cheng, N. / Liu, Y. / Norris, J.L. / Cholensky, S.H. / Tempel, W. / Qin, S. / Huber, K.G. / Sagum, C. / Black, K. / Li, F. / Huang, X.P. / Roth, B.L. / Baughman, B.M. / Senisterra, G. / Pattenden, S.G. / Vedadi, M. / Brown, P.J. / Bedford, M.T. / Min, J. / Arrowsmith, C.H. / James, L.I. / Frye, S.V.
履歴
登録2015年11月11日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02015年12月23日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12016年1月13日Group: Structure summary
改定 1.22016年2月17日Group: Database references
改定 1.32016年2月24日Group: Database references
改定 2.02019年11月27日Group: Atomic model / Data collection ...Atomic model / Data collection / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: atom_site / chem_comp ...atom_site / chem_comp / diffrn_radiation_wavelength / pdbx_struct_oper_list
Item: _atom_site.auth_atom_id / _atom_site.label_atom_id ..._atom_site.auth_atom_id / _atom_site.label_atom_id / _chem_comp.mon_nstd_flag / _chem_comp.name / _chem_comp.pdbx_synonyms / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation
改定 2.12025年4月2日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / struct_conn
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: E3 SUMO-protein ligase CBX4
B: E3 SUMO-protein ligase CBX4
C: unc3866
D: unc3866


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)16,29912
ポリマ－16,2994
非ポリマー08
水2,108117
1
A: E3 SUMO-protein ligase CBX4
C: unc3866


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)8,1495
ポリマ－8,1492
非ポリマー03
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1240 Å2
ΔGint-6 kcal/mol
Surface area4320 Å2
手法PISA
2
B: E3 SUMO-protein ligase CBX4
D: unc3866


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)8,1497
ポリマ－8,1492
非ポリマー05
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1340 Å2
ΔGint-6 kcal/mol
Surface area4490 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)65.178, 65.178, 133.057
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number178
Space group name H-MP6122
詳細AUTHORS HAVE NOT INDICATED THE BIOLOGICAL UNIT

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要素

#1: タンパク質 E3 SUMO-protein ligase CBX4 / Chromobox protein homolog 4 / Polycomb 2 homolog / hPc2


分子量: 7354.326 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: CBX4 / プラスミド: pET28a-LIC / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)-V2R-pRARE2
参照: UniProt: O00257, 合成酵素; C-N結合を形成; 酸-D-アミノ酸リガーゼ（ペプチド合成）
#2: タンパク質・ペプチド unc3866


タイプ: Oligopeptide / クラス: 阻害剤 / 分子量: 795.020 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 詳細: synthetic / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UNC3866
#3: 化合物
ChemComp-UNX / UNKNOWN ATOM OR ION


分子数: 8 / 由来タイプ: 合成
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 117 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.7 Å3/Da / 溶媒含有率: 53.9 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 5.5
詳細: 30% PEG3350, 0.2M sodium chloride, 0.1 M sodium cacodylate

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 19-ID / 波長: 0.9786036 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2014年6月13日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9786036 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.81→44.35 Å / Num. obs: 16048 / % possible obs: 99.9 % / 冗長度: 20.4 % / Rmerge(I) obs: 0.064 / Net I/σ(I): 37.4
反射 シェル解像度: 1.81→1.84 Å / 冗長度: 19.6 % / Rmerge(I) obs: 0.664 / Mean I/σ(I) obs: 5.4 / % possible all: 98.7

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0135精密化
Aimless0.5.1データスケーリング
PDB_EXTRACT3.2データ抽出
PHASER位相決定
精密化解像度: 1.81→44 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.951 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.937 / SU B: 3.79 / SU ML: 0.073 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.121 / ESU R Free: 0.117 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: THE STRUCTURE WAS SOLVED BY MOLECULAR REPLACEMENT WITH AN ISOMORPHOUS CRYSTAL, FOLLOWED BY PHASE IMPROVEMENT AND AUTOMATED MODEL BUILDING WITH ARP/WARP. PHENIX.ELBOW/MOGUL WAS USED TO ...詳細: THE STRUCTURE WAS SOLVED BY MOLECULAR REPLACEMENT WITH AN ISOMORPHOUS CRYSTAL, FOLLOWED BY PHASE IMPROVEMENT AND AUTOMATED MODEL BUILDING WITH ARP/WARP. PHENIX.ELBOW/MOGUL WAS USED TO GENERATE GEOMETRY RESTRAINTS FOR INHIBITOR BUILDING BLOCKS. LIGAND WAS USED FOR PREPARATION OF LINK RESTRAINTS. LINK RESTRAINTS WERE MANUALLY MODIFIED, FOR EXAMPLE TO ESTABLISH PLANAR GEOMETRY OF METHYL ESTER TERMINUS OF INHIBITOR. COOT WAS USED FOR INTERACTIVE MODEL BUILDING. MODEL GEOMETRY WAS EVALUATED WITH MOLPROBITY.ELECTRON DENSITY DID NOT FULLY RESOLVE THE LIGAND'S C-TERMINAL SERINE ESTER MOIETY
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.216 1566 9.8 %THIN SHELLS (SFTOOLS)
Rwork0.183 ---
obs0.187 14370 99.9 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 26.15 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.53 Å20.26 Å20 Å2
2--0.53 Å20 Å2
3----1.71 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.81→44 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1040 0 8 117 1165
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0180.0191102
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0020.021071
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.7531.9531499
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.03732449
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.6985119
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg26.32922.30852
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg11.82615182
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg11.5521511
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1110.2150
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.010.0211209
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0020.02268
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.6921.777500
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other1.6711.757493
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it2.4282.645622
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 1.81→1.86 Å / Total num. of bins used: 20 /
Rfactor反射数%反射
Rwork0.197 1142 -
obs--100 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
12.24460.3394-0.28631.15280.81253.56250.01830.0351-0.0757-0.11530.0238-0.1379-0.09560.1602-0.04220.0269-0.00390.00220.00910.00070.0259-17.61444.38275.4479
23.91042.402-0.68345.065-0.41042.44530.0178-0.2141-0.2270.2322-0.1629-0.03050.1298-0.16980.14510.023-0.00810.0090.0546-0.00750.0251-38.726433.67928.9303
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A6 - 59
2X-RAY DIFFRACTION2B6 - 63

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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