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- PDB-5en9: High resolution x-ray crystal structure of isotope-labeled ester-... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5en9
タイトルHigh resolution x-ray crystal structure of isotope-labeled ester-insulin
要素
  • Insulin chain A
  • Insulin chain B
キーワードHORMONE / Isotope-labeled / ester-insulin / chemical protein synthesis / spontaneous resolution
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of NAD(P)H oxidase activity / negative regulation of glycogen catabolic process / positive regulation of nitric oxide mediated signal transduction / negative regulation of fatty acid metabolic process / negative regulation of feeding behavior / Signaling by Insulin receptor / IRS activation / Insulin processing / regulation of protein secretion / positive regulation of peptide hormone secretion ...negative regulation of NAD(P)H oxidase activity / negative regulation of glycogen catabolic process / positive regulation of nitric oxide mediated signal transduction / negative regulation of fatty acid metabolic process / negative regulation of feeding behavior / Signaling by Insulin receptor / IRS activation / Insulin processing / regulation of protein secretion / positive regulation of peptide hormone secretion / positive regulation of respiratory burst / negative regulation of acute inflammatory response / Regulation of gene expression in beta cells / alpha-beta T cell activation / regulation of amino acid metabolic process / negative regulation of respiratory burst involved in inflammatory response / negative regulation of protein secretion / positive regulation of dendritic spine maintenance / positive regulation of glycogen biosynthetic process / Synthesis, secretion, and deacylation of Ghrelin / regulation of protein localization to plasma membrane / fatty acid homeostasis / negative regulation of gluconeogenesis / negative regulation of lipid catabolic process / Signal attenuation / FOXO-mediated transcription of oxidative stress, metabolic and neuronal genes / COPI-mediated anterograde transport / positive regulation of lipid biosynthetic process / negative regulation of oxidative stress-induced intrinsic apoptotic signaling pathway / positive regulation of insulin receptor signaling pathway / nitric oxide-cGMP-mediated signaling / negative regulation of reactive oxygen species biosynthetic process / positive regulation of protein autophosphorylation / Insulin receptor recycling / transport vesicle / insulin-like growth factor receptor binding / neuron projection maintenance / endoplasmic reticulum-Golgi intermediate compartment membrane / positive regulation of brown fat cell differentiation / positive regulation of protein metabolic process / NPAS4 regulates expression of target genes / activation of protein kinase B activity / positive regulation of glycolytic process / Insulin receptor signalling cascade / positive regulation of mitotic nuclear division / positive regulation of nitric-oxide synthase activity / positive regulation of cytokine production / positive regulation of long-term synaptic potentiation / acute-phase response / endosome lumen / Regulation of insulin secretion / positive regulation of D-glucose import / positive regulation of protein secretion / negative regulation of proteolysis / positive regulation of cell differentiation / regulation of transmembrane transporter activity / insulin receptor binding / wound healing / regulation of synaptic plasticity / negative regulation of protein catabolic process / hormone activity / positive regulation of neuron projection development / cognition / positive regulation of protein localization to nucleus / Golgi lumen / vasodilation / glucose metabolic process / cell-cell signaling / insulin receptor signaling pathway / glucose homeostasis / regulation of protein localization / positive regulation of NF-kappaB transcription factor activity / PI5P, PP2A and IER3 Regulate PI3K/AKT Signaling / positive regulation of cell growth / protease binding / secretory granule lumen / positive regulation of MAPK cascade / positive regulation of phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / positive regulation of cell migration / G protein-coupled receptor signaling pathway / Amyloid fiber formation / endoplasmic reticulum lumen / Golgi membrane / negative regulation of gene expression / positive regulation of cell population proliferation / regulation of DNA-templated transcription / positive regulation of gene expression / extracellular space / extracellular region / identical protein binding
類似検索 - 分子機能
Insulin / Insulin family / Insulin-like / Insulin/IGF/Relaxin family / Insulin / insulin-like growth factor / relaxin family. / Insulin, conserved site / Insulin family signature. / Insulin-like superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.5 Å
データ登録者Mandal, K. / Dhayalan, B. / Avital-Shmilovici, M. / Tokmakoff, A. / Kent, S.B.H.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of Diabetes and Digestive and Kidney Disease (NIH/NIDDK)R01DK08993 米国
引用ジャーナル: Chembiochem / 年: 2016
タイトル: Crystallization of Enantiomerically Pure Proteins from Quasi-Racemic Mixtures: Structure Determination by X-Ray Diffraction of Isotope-Labeled Ester Insulin and Human Insulin.
著者: Mandal, K. / Dhayalan, B. / Avital-Shmilovici, M. / Tokmakoff, A. / Kent, S.B.
履歴
登録2015年11月9日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02016年1月13日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12016年1月20日Group: Data collection
改定 1.22016年3月16日Group: Database references
改定 1.32017年9月20日Group: Author supporting evidence / Derived calculations / カテゴリ: pdbx_audit_support / pdbx_struct_oper_list
Item: _pdbx_audit_support.funding_organization / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation
改定 1.42019年12月25日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Insulin chain A
B: Insulin chain B


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)5,8182
ポリマ－5,8182
非ポリマー00
水86548
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1520 Å2
ΔGint-16 kcal/mol
Surface area3330 Å2
手法PISA
2
A: Insulin chain A
B: Insulin chain B

A: Insulin chain A
B: Insulin chain B


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)11,6354
ポリマ－11,6354
非ポリマー00
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation15_455-x-1/2,y,-z1
Buried area4240 Å2
ΔGint-39 kcal/mol
Surface area5460 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)77.981, 77.981, 77.981
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number199
Space group name H-MI213

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要素

#1: タンパク質・ペプチド Insulin chain A


分子量: 2383.698 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 詳細: Chemical Synthesis / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P01308
#2: タンパク質・ペプチド Insulin chain B


分子量: 3433.953 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 詳細: Chemical Synthesis / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P01308
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 48 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.4 Å3/Da / 溶媒含有率: 63.78 %
結晶化温度: 292 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 0.1 M HEPES, 0.2 M sodium citrate tribasic dihydrate, 13% MPD

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 24-ID-C / 波長: 0.98 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M-F / 検出器: PIXEL / 日付: 2014年10月23日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長
ID波長 (Å)相対比
10.97921
20.981
反射解像度: 1.5→50 Å / Num. obs: 12858 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 19.5 % / Biso Wilson estimate: 19.62 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.065 / Rpim(I) all: 0.015 / Rrim(I) all: 0.067 / Χ2: 0.769 / Net I/av σ(I): 56.116 / Net I/σ(I): 6.8 / Num. measured all: 251212
反射 シェル

Diffraction-ID: 1 / Rejects: _

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique allCC1/2Rpim(I) allRrim(I) allΧ2% possible all
1.5-1.5319.10.6776170.960.1590.6950.452100
1.53-1.5518.30.6516330.9570.1560.6690.454100
1.55-1.5816.30.4816490.970.1220.4960.471100
1.58-1.6219.60.4116380.980.0950.4220.476100
1.62-1.6520.70.346440.9880.0760.3480.501100
1.65-1.6920.60.2946280.9890.0660.3010.489100
1.69-1.7320.50.2456530.9920.0550.2520.522100
1.73-1.7820.40.1866330.9940.0420.1910.556100
1.78-1.8320.40.1666180.9960.0380.170.58100
1.83-1.8920.30.1416260.9970.0320.1440.618100
1.89-1.9619.80.1176580.9970.0270.120.679100
1.96-2.0419.50.0986290.9980.0230.10.695100
2.04-2.1318.10.0866670.9980.0210.0890.785100
2.13-2.2416.90.076200.9990.0180.0720.862100
2.24-2.3821.10.0676470.9990.0150.0680.877100
2.38-2.5620.90.066400.9990.0140.0620.895100
2.56-2.8220.60.0556650.9990.0130.0571.014100
2.82-3.2320.20.056500.9990.0110.0511.12100
3.23-4.0717.70.0486530.9990.0120.0491.364100
4.07-5019.80.0556900.9980.0130.0571.84899.7

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データ収集
SCALEPACKデータスケーリング
PHASER位相決定
PHENIX精密化
PDB_EXTRACT3.15データ抽出
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.5→27.57 Å / SU ML: 0.09 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.38 / 位相誤差: 15.08 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.1766 1295 10.07 %
Rwork0.1427 11563 -
obs0.1461 12858 100 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 61.56 Å2 / Biso mean: 28.0461 Å2 / Biso min: 12.62 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.5→27.57 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数404 0 0 48 452
Biso mean---43.98 -
残基数----51
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.006490
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.029676
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0972
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.00692
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d10.26357
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 9 / % reflection obs: 100 %

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all
1.498-1.55790.18171430.121512721415
1.5579-1.62880.14971400.117412691409
1.6288-1.71470.16631350.111812671402
1.7147-1.82210.17241440.108312861430
1.8221-1.96280.1541450.118212591404
1.9628-2.16020.14611470.119312841431
2.1602-2.47260.17941380.136912841422
2.4726-3.11460.16651450.147712981443
3.1146-27.57510.1991580.165113441502

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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