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- PDB-5emy: Human Pancreatic Alpha-Amylase in complex with the mechanism base... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5emy
タイトルHuman Pancreatic Alpha-Amylase in complex with the mechanism based inactivator glucosyl epi-cyclophellitol
要素Pancreatic alpha-amylase
キーワードHYDROLASE/HYDROLASE inhibitor / Amylase / Diabetes / Obesity / Glucosyl hydrolase / HYDROLASE-HYDROLASE inhibitor complex
機能・相同性
機能・相同性情報


polysaccharide digestion / Digestion of dietary carbohydrate / alpha-amylase / Developmental Lineage of Pancreatic Acinar Cells / alpha-amylase activity / carbohydrate catabolic process / chloride ion binding / carbohydrate metabolic process / calcium ion binding / extracellular space ...polysaccharide digestion / Digestion of dietary carbohydrate / alpha-amylase / Developmental Lineage of Pancreatic Acinar Cells / alpha-amylase activity / carbohydrate catabolic process / chloride ion binding / carbohydrate metabolic process / calcium ion binding / extracellular space / extracellular exosome / extracellular region
類似検索 - 分子機能
Alpha-amylase, C-terminal domain / Aamy_C / Alpha-amylase/branching enzyme, C-terminal all beta / Alpha amylase, C-terminal all-beta domain / Alpha amylase / Alpha amylase, catalytic domain / Glycosyl hydrolase, family 13, catalytic domain / Alpha-amylase domain / Golgi alpha-mannosidase II / Glycosyl hydrolase, all-beta ...Alpha-amylase, C-terminal domain / Aamy_C / Alpha-amylase/branching enzyme, C-terminal all beta / Alpha amylase, C-terminal all-beta domain / Alpha amylase / Alpha amylase, catalytic domain / Glycosyl hydrolase, family 13, catalytic domain / Alpha-amylase domain / Golgi alpha-mannosidase II / Glycosyl hydrolase, all-beta / Glycosidases / Glycoside hydrolase superfamily / TIM Barrel / Alpha-Beta Barrel / Immunoglobulin-like / Sandwich / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-5QP / Pancreatic alpha-amylase
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.231 Å
データ登録者Caner, S. / Brayer, G.D.
資金援助 カナダ, 1件
組織認可番号国
Canadian Institutes of Health Research (CIHR)CIHR MOP-111082 カナダ
引用ジャーナル: Febs Lett. / 年: 2016
タイトル: Glucosyl epi-cyclophellitol allows mechanism-based inactivation and structural analysis of human pancreatic alpha-amylase.
著者: Caner, S. / Zhang, X. / Jiang, J. / Chen, H.M. / Nguyen, N.T. / Overkleeft, H. / Brayer, G.D. / Withers, S.G.
履歴
登録2015年11月6日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02016年7月6日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 2.02020年1月8日Group: Author supporting evidence / Database references ...Author supporting evidence / Database references / Derived calculations / Polymer sequence
カテゴリ: citation / entity_poly ...citation / entity_poly / pdbx_audit_support / pdbx_struct_oper_list
Item: _citation.journal_id_CSD / _entity_poly.pdbx_seq_one_letter_code_can ..._citation.journal_id_CSD / _entity_poly.pdbx_seq_one_letter_code_can / _pdbx_audit_support.funding_organization / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation
改定 3.02020年7月29日Group: Atomic model / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: atom_site / chem_comp ...atom_site / chem_comp / entity / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_site / struct_site_gen
Item: _atom_site.auth_atom_id / _atom_site.label_atom_id ..._atom_site.auth_atom_id / _atom_site.label_atom_id / _chem_comp.mon_nstd_flag / _chem_comp.name / _chem_comp.type / _entity.pdbx_description / _pdbx_entity_nonpoly.name / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.conn_type_id / _struct_conn.id / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.pdbx_ptnr1_label_alt_id / _struct_conn.pdbx_ptnr2_label_alt_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 3.12023年9月27日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 3.22024年10月23日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Pancreatic alpha-amylase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)56,3474
ポリマ－55,9311
非ポリマー4163
水10,070559
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)52.330, 68.180, 130.380
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 Pancreatic alpha-amylase / PA / 1 / 4-alpha-D-glucan glucanohydrolase


分子量: 55931.305 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 16-511 / 由来タイプ: 組換発現
詳細: The residue (XEP) is a modified Aspartate with the complexed Glucosyl-epi-cyclophellitol
由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: AMY2A / 器官: Pancreas / 発現宿主: Komagataella pastoris (菌類) / 参照: UniProt: P04746, alpha-amylase
#2: 糖 ChemComp-5QP / (1R,2R,3S,5R,6S)-2,3,5-trihydroxy-6-(hydroxymethyl)cyclohexyl alpha-D-glucopyranoside / (2~{R},3~{S},4~{S},5~{R},6~{S})-2-(hydroxymethyl)-6-[(1~{R},2~{S},3~{R},5~{S},6~{R})-2-(hydroxymethyl)-3,5,6-tris(oxida nyl)cyclohexyl]oxy-oxane-3,4,5-triol / gluosyl epi-cyclophellitol (bound form) / (1R,2R,3S,5R,6S)-2,3,5-trihydroxy-6-(hydroxymethyl)cyclohexyl alpha-D-glucoside / (1R,2R,3S,5R,6S)-2,3,5-trihydroxy-6-(hydroxymethyl)cyclohexyl D-glucoside / (1R,2R,3S,5R,6S)-2,3,5-trihydroxy-6-(hydroxymethyl)cyclohexyl glucoside


タイプ: D-saccharide / 分子量: 340.324 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C13H24O10
#3: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#4: 化合物 ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 559 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY
非ポリマーの詳細The authors state that the starting material of the ligand is Glucosyl-epi-cyclophellitol

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.08 Å3/Da / 溶媒含有率: 40.98 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 100 mM sodium cacodylate, 58% MPD, obtained crystals were soaked in 100mM glucosyl epi-cyclophellitol solution and incubated for up to two weeks to allow complex formation.

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRL / ビームライン: BL12-2 / 波長: 0.97946 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2014年2月16日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97946 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.23→36.65 Å / Num. all: 134773 / Num. obs: 134741 / % possible obs: 99.5 % / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 5.4 % / Rmerge(I) obs: 0.05 / Net I/σ(I): 19.54
反射 シェル解像度: 1.23→1.26 Å / 冗長度: 3.7 % / Rmerge(I) obs: 0.75 / Mean I/σ(I) obs: 2.02 / % possible all: 94

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.10.1_2155精密化
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 4X9Y

4x9y


解像度: 1.231→36.648 Å / SU ML: 0.1 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 12.52 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.1421 6738 5 %
Rwork0.1189 --
obs0.1201 134741 99.49 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.231→36.648 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3946 0 25 559 4530
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0074125
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.0445618
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d13.3151470
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.087579
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.007734
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.2312-1.24520.27821960.26513705X-RAY DIFFRACTION87
1.2452-1.25990.22892210.20454208X-RAY DIFFRACTION100
1.2599-1.27520.20032220.19044215X-RAY DIFFRACTION100
1.2752-1.29140.20782230.16624246X-RAY DIFFRACTION100
1.2914-1.30840.18852240.16354249X-RAY DIFFRACTION100
1.3084-1.32630.16772230.15234245X-RAY DIFFRACTION100
1.3263-1.34520.18772230.14634224X-RAY DIFFRACTION100
1.3452-1.36530.15862230.13694246X-RAY DIFFRACTION100
1.3653-1.38670.16892240.13424259X-RAY DIFFRACTION100
1.3867-1.40940.16192240.12934250X-RAY DIFFRACTION100
1.4094-1.43370.14612230.12414244X-RAY DIFFRACTION100
1.4337-1.45980.16112250.11574270X-RAY DIFFRACTION100
1.4598-1.48790.15512240.11024254X-RAY DIFFRACTION100
1.4879-1.51820.14932240.10654246X-RAY DIFFRACTION100
1.5182-1.55120.13182240.10234259X-RAY DIFFRACTION100
1.5512-1.58730.13762250.09754276X-RAY DIFFRACTION100
1.5873-1.6270.12272240.09754255X-RAY DIFFRACTION100
1.627-1.6710.12922240.0944259X-RAY DIFFRACTION100
1.671-1.72020.12242250.09374280X-RAY DIFFRACTION100
1.7202-1.77570.1132240.09344261X-RAY DIFFRACTION100
1.7757-1.83920.11962270.09654302X-RAY DIFFRACTION100
1.8392-1.91280.11772250.0984275X-RAY DIFFRACTION100
1.9128-1.99980.12822270.1034322X-RAY DIFFRACTION100
1.9998-2.10530.13922260.10514287X-RAY DIFFRACTION100
2.1053-2.23720.12442260.10254306X-RAY DIFFRACTION100
2.2372-2.40990.12582280.10684328X-RAY DIFFRACTION100
2.4099-2.65230.12782290.11254348X-RAY DIFFRACTION100
2.6523-3.03590.13582300.11944358X-RAY DIFFRACTION100
3.0359-3.82430.13952320.12184422X-RAY DIFFRACTION100
3.8243-36.6640.16212430.14294604X-RAY DIFFRACTION100

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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