[English] 日本語
Yorodumi- PDB-5el1: Crystal structure of deoxyribose-phosphate aldolase from Escheric... -
+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 5el1 | ||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|
Title | Crystal structure of deoxyribose-phosphate aldolase from Escherichia coli (K58E-Y96W mutant) after acetaldehyde treatment | ||||||
Components | Deoxyribose-phosphate aldolase | ||||||
Keywords | LYASE / DERA / TIM barrel / suicide inhibitor | ||||||
Function / homology | Function and homology information deoxyribose phosphate catabolic process / deoxyribose-phosphate aldolase / deoxyribose-phosphate aldolase activity / deoxyribonucleotide catabolic process / nucleobase-containing small molecule interconversion / carbohydrate catabolic process / lyase activity / DNA damage response / membrane / cytosol Similarity search - Function | ||||||
Biological species | Escherichia coli K-12 (bacteria) | ||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MOLECULAR REPLACEMENT / molecular replacement / Resolution: 1.25 Å | ||||||
Authors | Weiergraeber, O.H. / Dick, M. / Pietruszka, J. | ||||||
Citation | Journal: Chem Sci / Year: 2016 Title: Mechanism-based inhibition of an aldolase at high concentrations of its natural substrate acetaldehyde: structural insights and protective strategies. Authors: Dick, M. / Hartmann, R. / Weiergraber, O.H. / Bisterfeld, C. / Classen, T. / Schwarten, M. / Neudecker, P. / Willbold, D. / Pietruszka, J. | ||||||
History |
|
-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
---|
-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 5el1.cif.gz | 133 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
---|---|---|---|---|
PDB format | pdb5el1.ent.gz | 102.8 KB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 5el1.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/el/5el1 ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/el/5el1 | HTTPS FTP |
---|
-Related structure data
Related structure data | 5ekySC 5emuC S: Starting model for refinement C: citing same article (ref.) |
---|---|
Similar structure data |
-Links
-Assembly
Deposited unit |
| |||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
1 |
| |||||||||
Unit cell |
| |||||||||
Components on special symmetry positions |
|
-Components
#1: Protein | Mass: 28620.658 Da / Num. of mol.: 1 / Mutation: K58E, Y96W Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Escherichia coli K-12 (bacteria) / Gene: deoC, dra, thyR, b4381, JW4344 / Plasmid: pET21a / Production host: Escherichia coli (E. coli) / Strain (production host): BL21(DE3) / References: UniProt: P0A6L0, deoxyribose-phosphate aldolase |
---|---|
#2: Chemical | ChemComp-1BO / |
#3: Chemical | ChemComp-EPE / |
#4: Water | ChemComp-HOH / |
-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
---|
-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 1.94 Å3/Da / Density % sol: 36.5 % |
---|---|
Crystal grow | Temperature: 293 K / Method: vapor diffusion, sitting drop / pH: 7.5 / Details: PEG 4000, 2-propanol, HEPES buffer |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: ESRF / Beamline: ID29 / Wavelength: 1 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Detector | Type: DECTRIS PILATUS3 6M / Detector: PIXEL / Date: Jul 25, 2015 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation wavelength | Wavelength: 1 Å / Relative weight: 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection | Resolution: 1.25→47.939 Å / Num. obs: 58911 / % possible obs: 97.7 % / Redundancy: 2.9 % / Biso Wilson estimate: 11.42 Å2 / Rmerge F obs: 0.993 / Rmerge(I) obs: 0.073 / Rrim(I) all: 0.088 / Χ2: 0.938 / Net I/σ(I): 8.63 / Num. measured all: 168617 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection shell | Diffraction-ID: 1 / Rejects: 0
|
-Phasing
Phasing | Method: molecular replacement |
---|
-Processing
Software |
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENT Starting model: 5EKY Resolution: 1.25→47.939 Å / SU ML: 0.1 / Cross valid method: FREE R-VALUE / Phase error: 14.17 / Stereochemistry target values: ML
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å / Solvent model: FLAT BULK SOLVENT MODEL | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso max: 51.71 Å2 / Biso mean: 16.5072 Å2 / Biso min: 7.17 Å2 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: final / Resolution: 1.25→47.939 Å
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refine LS restraints |
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
LS refinement shell | Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 21
|