[日本語] English
万見
- PDB-5egs: Human PRMT6 with bound fragment-type inhibitor -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5egs
タイトルHuman PRMT6 with bound fragment-type inhibitor
要素Protein arginine N-methyltransferase 6
キーワードTRANSFERASE / Fragment / Inhibitor / PRMT
機能・相同性
機能・相同性情報


histone H2AR3 methyltransferase activity / protein-arginine omega-N monomethyltransferase activity / protein-arginine omega-N asymmetric methyltransferase activity / type I protein arginine methyltransferase / regulation of megakaryocyte differentiation / histone arginine N-methyltransferase activity / histone H3R17 methyltransferase activity / histone H3R2 methyltransferase activity / histone H3R8 methyltransferase activity / histone H3R26 methyltransferase activity ...histone H2AR3 methyltransferase activity / protein-arginine omega-N monomethyltransferase activity / protein-arginine omega-N asymmetric methyltransferase activity / type I protein arginine methyltransferase / regulation of megakaryocyte differentiation / histone arginine N-methyltransferase activity / histone H3R17 methyltransferase activity / histone H3R2 methyltransferase activity / histone H3R8 methyltransferase activity / histone H3R26 methyltransferase activity / histone H3K37 methyltransferase activity / histone H4R3 methyltransferase activity / histone H4K12 methyltransferase activity / histone H3K56 methyltransferase activity / protein-arginine N-methyltransferase activity / regulation of mitochondrion organization / histone H2AQ104 methyltransferase activity / histone H3 methyltransferase activity / histone methyltransferase activity / negative regulation of ubiquitin-dependent protein catabolic process / regulation of signal transduction by p53 class mediator / RUNX1 regulates genes involved in megakaryocyte differentiation and platelet function / base-excision repair / protein modification process / RMTs methylate histone arginines / cellular senescence / methylation / histone binding / chromatin remodeling / negative regulation of DNA-templated transcription / chromatin binding / regulation of DNA-templated transcription / nucleolus / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / nucleoplasm / nucleus
類似検索 - 分子機能
Hnrnp arginine n-methyltransferase1 / Hnrnp arginine n-methyltransferase1 / : / Arginine methyltransferase oligomerization subdomain / Methyltransferase domain 25 / Methyltransferase domain / Protein arginine N-methyltransferase / SAM-dependent methyltransferase PRMT-type domain profile. / Vaccinia Virus protein VP39 / Distorted Sandwich ...Hnrnp arginine n-methyltransferase1 / Hnrnp arginine n-methyltransferase1 / : / Arginine methyltransferase oligomerization subdomain / Methyltransferase domain 25 / Methyltransferase domain / Protein arginine N-methyltransferase / SAM-dependent methyltransferase PRMT-type domain profile. / Vaccinia Virus protein VP39 / Distorted Sandwich / S-adenosyl-L-methionine-dependent methyltransferase superfamily / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
2-[4-(phenylmethyl)piperidin-1-yl]ethanamine / S-ADENOSYL-L-HOMOCYSTEINE / Protein arginine N-methyltransferase 6
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.15 Å
データ登録者Steuber, H. / Egner, U. / Kania, J. / Wu, H. / Brown, P.J.
引用ジャーナル: J.Med.Chem. / 年: 2016
タイトル: Discovery of a Potent Class I Protein Arginine Methyltransferase Fragment Inhibitor.
著者: Ferreira de Freitas, R. / Eram, M.S. / Szewczyk, M.M. / Steuber, H. / Smil, D. / Wu, H. / Li, F. / Senisterra, G. / Dong, A. / Brown, P.J. / Hitchcock, M. / Moosmayer, D. / Stegmann, C.M. / ...著者: Ferreira de Freitas, R. / Eram, M.S. / Szewczyk, M.M. / Steuber, H. / Smil, D. / Wu, H. / Li, F. / Senisterra, G. / Dong, A. / Brown, P.J. / Hitchcock, M. / Moosmayer, D. / Stegmann, C.M. / Egner, U. / Arrowsmith, C. / Barsyte-Lovejoy, D. / Vedadi, M. / Schapira, M.
履歴
登録2015年10月27日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBE
改定 1.02016年2月3日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12016年6月22日Group: Database references
改定 1.22024年1月10日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Protein arginine N-methyltransferase 6
B: Protein arginine N-methyltransferase 6
C: Protein arginine N-methyltransferase 6
D: Protein arginine N-methyltransferase 6
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)171,14614
ポリマ－168,2984
非ポリマー2,84810
水7,296405
1
A: Protein arginine N-methyltransferase 6
D: Protein arginine N-methyltransferase 6
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)85,5737
ポリマ－84,1492
非ポリマー1,4245
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3500 Å2
ΔGint-28 kcal/mol
Surface area28000 Å2
手法PISA
2
B: Protein arginine N-methyltransferase 6
C: Protein arginine N-methyltransferase 6
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)85,5737
ポリマ－84,1492
非ポリマー1,4245
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3570 Å2
ΔGint-28 kcal/mol
Surface area28290 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)77.157, 135.616, 83.086
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 98.91, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

-
要素

#1: タンパク質
Protein arginine N-methyltransferase 6 / Heterogeneous nuclear ribonucleoprotein methyltransferase-like protein 6 / Histone-arginine N- ...Heterogeneous nuclear ribonucleoprotein methyltransferase-like protein 6 / Histone-arginine N-methyltransferase PRMT6


分子量: 42074.559 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PRMT6, HRMT1L6 / 細胞株 (発現宿主): SF9
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: Q96LA8, 転移酵素; 一炭素原子の基を移すもの; メチル基を移すもの, EC: 2.1.1.125
#2: 化合物
ChemComp-SAH / S-ADENOSYL-L-HOMOCYSTEINE / S-アデノシルホモシステイン


タイプ: L-peptide linking / 分子量: 384.411 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C14H20N6O5S
#3: 化合物
ChemComp-5NR / 2-[4-(phenylmethyl)piperidin-1-yl]ethanamine / 1-(2-アミノエチル)-4-ベンジルピペリジン


分子量: 218.338 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: C14H22N2
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 405 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.56 Å3/Da / 溶媒含有率: 51.9 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / 詳細: 25 % PEG 1500; 0.1 M MMT pH 8.0

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: BESSY / ビームライン: 14.1 / 波長: 0.918409 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2015年7月22日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.918409 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.15→50 Å / Num. obs: 90370 / % possible obs: 99.2 % / 冗長度: 3.8 % / Rmerge(I) obs: 0.145 / Net I/σ(I): 8.4
反射 シェル解像度: 2.15→2.28 Å / 冗長度: 3.9 % / Rmerge(I) obs: 0.775 / Mean I/σ(I) obs: 1.7 / % possible all: 96.8

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0124精密化
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 4HC4

4hc4


解像度: 2.15→41.26 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.94 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.911 / SU B: 13.831 / SU ML: 0.177 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.223 / ESU R Free: 0.192 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.24648 2101 2.3 %RANDOM
Rwork0.20065 ---
obs0.20174 88269 99.24 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 31.752 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.19 Å2-0 Å20.56 Å2
2---0.12 Å20 Å2
3---0.14 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.15→41.26 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数10633 0 200 405 11238
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0210.01911108
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0030.0210542
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg2.1341.97315046
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.1433.00224023
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg7.47451344
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg38.4523.078523
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg16.988151839
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg20.88215103
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1250.21635
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.010.0212471
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0020.022614
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.851.3355388
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other0.851.3345387
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.4621.9936719
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other1.4621.9936720
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.0611.5145720
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other1.0611.5145721
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other1.7772.2168325
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined4.45511.24312513
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other4.45511.24612514
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2.154→2.21 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.311 146 -
Rwork0.295 6132 -
obs--93.21 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
12.99280.1531-0.38321.0642-0.26951.04690.02650.038-0.06790.0693-0.0201-0.10980.09470.0424-0.00640.224-0.0150.05390.0103-0.01410.04527.4097-23.502411.0418
22.4752-0.67490.05241.2476-0.08110.622-0.0251-0.04010.00470.0799-0.02160.13310.066-0.12770.04670.1688-0.03420.06990.0305-0.02180.0409-18.065-5.822138.5732
32.3063-0.30020.84571.1558-0.1731.0172-0.0241-0.04930.15770.043-0.029-0.2092-0.1550.0220.05310.2-0.01350.06780.0061-0.00510.08772.995424.141932.1417
41.95440.46940.48591.70830.17580.9934-0.050.055-0.009-0.03860.0310.1438-0.0977-0.20720.01890.24950.040.09170.05980.00540.0517-12.42014.7617-1.816
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A39 - 375
2X-RAY DIFFRACTION2B38 - 375
3X-RAY DIFFRACTION3C39 - 375
4X-RAY DIFFRACTION4D38 - 375

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る