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万見
- PDB-5eg4: BOVINE TRYPSIN IN COMPLEX WITH CYCLIC INHIBITOR -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5eg4
タイトルBOVINE TRYPSIN IN COMPLEX WITH CYCLIC INHIBITOR
要素Cationic trypsin
キーワードHYDROLASE / METAL-BINDING / DIGESTION / HYDROLASE-HYDROLASE INHIBITOR COMPLEX
機能・相同性
機能・相同性情報


trypsin / serpin family protein binding / serine protease inhibitor complex / digestion / endopeptidase activity / serine-type endopeptidase activity / proteolysis / extracellular space / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
: / Serine proteases, trypsin family, histidine active site / Serine proteases, trypsin family, serine active site / Serine proteases, trypsin family, histidine active site. / Peptidase S1A, chymotrypsin family / Serine proteases, trypsin family, serine active site. / Serine proteases, trypsin domain profile. / Trypsin-like serine protease / Serine proteases, trypsin domain / Trypsin ...: / Serine proteases, trypsin family, histidine active site / Serine proteases, trypsin family, serine active site / Serine proteases, trypsin family, histidine active site. / Peptidase S1A, chymotrypsin family / Serine proteases, trypsin family, serine active site. / Serine proteases, trypsin domain profile. / Trypsin-like serine protease / Serine proteases, trypsin domain / Trypsin / Trypsin-like serine proteases / Thrombin, subunit H / Peptidase S1, PA clan, chymotrypsin-like fold / Peptidase S1, PA clan / Beta Barrel / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-5N7 / ACETATE ION / Serine protease 1
類似検索 - 構成要素
生物種Bos taurus (ウシ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.32 Å
データ登録者Knoerlein, A. / Wagner, S. / Heine, A. / Steinmetzer, T. / Klebe, G.
引用ジャーナル: J.Med.Chem. / 年: 2016
タイトル: Optimization of Cyclic Plasmin Inhibitors: From Benzamidines to Benzylamines.
著者: Hinkes, S. / Wuttke, A. / Saupe, S.M. / Ivanova, T. / Wagner, S. / Knorlein, A. / Heine, A. / Klebe, G. / Steinmetzer, T.
履歴
登録2015年10月26日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBE
改定 1.02016年7月13日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12016年7月27日Group: Database references
改定 1.22024年1月10日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / entity / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_initial_refinement_model
Item: _chem_comp.name / _database_2.pdbx_DOI ..._chem_comp.name / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _entity.pdbx_description / _pdbx_entity_nonpoly.name
改定 1.32024年11月20日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Cationic trypsin
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)24,3485
ポリマ－23,3241
非ポリマー1,0244
水2,936163
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area410 Å2
ΔGint-24 kcal/mol
Surface area9120 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)61.502, 61.502, 102.239
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number92
Space group name H-MP41212
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-753-

HOH

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要素

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タンパク質 , 1種, 1分子 A

#1: タンパク質 Cationic trypsin / Beta-trypsin


分子量: 23324.287 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Bos taurus (ウシ) / 参照: UniProt: P00760, trypsin

-
非ポリマー , 5種, 167分子

#2: 化合物 ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#3: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#4: 化合物 ChemComp-ACT / ACETATE ION / 酢酸イオン


分子量: 59.044 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H3O2
#5: 化合物 ChemComp-5N7 / (13S,16R)-N-(4-carbamimidoylbenzyl)-16-((N-cyclohexylsulfamoyl)amino)-3,9,15-trioxo-2,10,14-triaza-6(1,4)-piperazina-1, 11(1,4)-dibenzenacycloheptadecaphane-13-carboxamide / MI-133


分子量: 829.022 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C42H56N10O6S
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 163 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.07 Å3/Da / 溶媒含有率: 40.65 %
結晶化温度: 289 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5.5 / 詳細: 1.7 M (NH4)2SO4, 18 mM CaCl2, 50 mM Sodium acetate

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: BESSY / ビームライン: 14.2 / 波長: 0.91841 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 225 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2013年7月18日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.91841 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.32→20 Å / Num. all: 43989 / Num. obs: 43989 / % possible obs: 93.8 % / 冗長度: 4.2 % / Rsym value: 0.049 / Net I/σ(I): 25.6
反射 シェル解像度: 1.32→1.35 Å / 冗長度: 4 % / Rmerge(I) obs: 0.48 / Mean I/σ(I) obs: 2.6 / % possible all: 99.7

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.10.1_2155: ???)精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 2AGG

2agg


解像度: 1.32→19.656 Å / SU ML: 0.13 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.33 / 位相誤差: 19.27 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2185 2203 5.04 %
Rwork0.1798 --
obs0.1818 43753 93.41 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.32→19.656 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1606 0 69 163 1838
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0071732
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.9682361
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d12.78654
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.083260
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.007322
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.3198-1.34850.25351250.19332718X-RAY DIFFRACTION99
1.3485-1.37980.24331530.18072701X-RAY DIFFRACTION99
1.3798-1.41430.24841320.16762700X-RAY DIFFRACTION99
1.4143-1.45250.21741460.19372708X-RAY DIFFRACTION99
1.4525-1.49530.30881580.24392651X-RAY DIFFRACTION97
1.4953-1.54350.18641460.15282699X-RAY DIFFRACTION99
1.5435-1.59870.18721610.13172716X-RAY DIFFRACTION100
1.5987-1.66260.20281480.1342758X-RAY DIFFRACTION100
1.6626-1.73830.19541570.13712724X-RAY DIFFRACTION100
1.7383-1.82980.19071240.15142783X-RAY DIFFRACTION100
1.8298-1.94440.3589990.30781966X-RAY DIFFRACTION72
1.9444-2.09440.19121290.17272636X-RAY DIFFRACTION94
2.0944-2.30480.30251180.24951918X-RAY DIFFRACTION69
2.3048-2.63770.16831440.16342820X-RAY DIFFRACTION99
2.6377-3.32060.18861570.16922829X-RAY DIFFRACTION100
3.3206-19.65850.19611060.16082223X-RAY DIFFRACTION73

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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