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- PDB-5edv: Structure of the HOIP-RBR/UbcH5B~ubiquitin transfer complex -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5edv
タイトルStructure of the HOIP-RBR/UbcH5B~ubiquitin transfer complex
要素
  • E3 ubiquitin-protein ligase RNF31
  • Polyubiquitin-B
  • Ubiquitin-conjugating enzyme E2 D2
キーワードLIGASE/TRANSFERASE / LUBAC / RBR / E3 ubiquitin ligase / E2 / LIGASE-TRANSFERASE complex
機能・相同性
機能・相同性情報


protein linear polyubiquitination / LUBAC complex / linear polyubiquitin binding / CD40 signaling pathway / RBR-type E3 ubiquitin transferase / positive regulation of xenophagy / CD40 receptor complex / (E3-independent) E2 ubiquitin-conjugating enzyme / negative regulation of necroptotic process / hypothalamus gonadotrophin-releasing hormone neuron development ...protein linear polyubiquitination / LUBAC complex / linear polyubiquitin binding / CD40 signaling pathway / RBR-type E3 ubiquitin transferase / positive regulation of xenophagy / CD40 receptor complex / (E3-independent) E2 ubiquitin-conjugating enzyme / negative regulation of necroptotic process / hypothalamus gonadotrophin-releasing hormone neuron development / K48-linked polyubiquitin modification-dependent protein binding / female meiosis I / positive regulation of protein monoubiquitination / mitochondrion transport along microtubule / TNFR1-induced proapoptotic signaling / positive regulation of protein targeting to mitochondrion / fat pad development / K63-linked polyubiquitin modification-dependent protein binding / E2 ubiquitin-conjugating enzyme / female gonad development / seminiferous tubule development / male meiosis I / positive regulation of intrinsic apoptotic signaling pathway by p53 class mediator / ubiquitin conjugating enzyme activity / protein autoubiquitination / protein K48-linked ubiquitination / energy homeostasis / regulation of neuron apoptotic process / regulation of proteasomal protein catabolic process / ubiquitin ligase complex / Maturation of protein E / Maturation of protein E / ER Quality Control Compartment (ERQC) / Myoclonic epilepsy of Lafora / FLT3 signaling by CBL mutants / Prevention of phagosomal-lysosomal fusion / IRAK2 mediated activation of TAK1 complex / Alpha-protein kinase 1 signaling pathway / Glycogen synthesis / IRAK1 recruits IKK complex / IRAK1 recruits IKK complex upon TLR7/8 or 9 stimulation / Membrane binding and targetting of GAG proteins / Endosomal Sorting Complex Required For Transport (ESCRT) / IRAK2 mediated activation of TAK1 complex upon TLR7/8 or 9 stimulation / PTK6 Regulates RTKs and Their Effectors AKT1 and DOK1 / Negative regulation of FLT3 / Constitutive Signaling by NOTCH1 HD Domain Mutants / Regulation of FZD by ubiquitination / TICAM1,TRAF6-dependent induction of TAK1 complex / NOTCH2 Activation and Transmission of Signal to the Nucleus / TICAM1-dependent activation of IRF3/IRF7 / APC/C:Cdc20 mediated degradation of Cyclin B / p75NTR recruits signalling complexes / Downregulation of ERBB4 signaling / APC-Cdc20 mediated degradation of Nek2A / PINK1-PRKN Mediated Mitophagy / TRAF6-mediated induction of TAK1 complex within TLR4 complex / TRAF6 mediated IRF7 activation in TLR7/8 or 9 signaling / Pexophagy / Regulation of innate immune responses to cytosolic DNA / InlA-mediated entry of Listeria monocytogenes into host cells / VLDLR internalisation and degradation / Downregulation of ERBB2:ERBB3 signaling / NF-kB is activated and signals survival / NRIF signals cell death from the nucleus / Regulation of PTEN localization / Activated NOTCH1 Transmits Signal to the Nucleus / Regulation of BACH1 activity / Translesion synthesis by REV1 / Synthesis of active ubiquitin: roles of E1 and E2 enzymes / Translesion synthesis by POLK / MAP3K8 (TPL2)-dependent MAPK1/3 activation / TICAM1, RIP1-mediated IKK complex recruitment / Downregulation of TGF-beta receptor signaling / Activation of IRF3, IRF7 mediated by TBK1, IKKε (IKBKE) / Translesion synthesis by POLI / Gap-filling DNA repair synthesis and ligation in GG-NER / Josephin domain DUBs / neuron projection morphogenesis / Regulation of activated PAK-2p34 by proteasome mediated degradation / InlB-mediated entry of Listeria monocytogenes into host cell / IKK complex recruitment mediated by RIP1 / JNK (c-Jun kinases) phosphorylation and activation mediated by activated human TAK1 / TGF-beta receptor signaling in EMT (epithelial to mesenchymal transition) / regulation of mitochondrial membrane potential / N-glycan trimming in the ER and Calnexin/Calreticulin cycle / Autodegradation of Cdh1 by Cdh1:APC/C / TNFR1-induced NF-kappa-B signaling pathway / APC/C:Cdc20 mediated degradation of Securin / ubiquitin binding / positive regulation of protein ubiquitination / Asymmetric localization of PCP proteins / TCF dependent signaling in response to WNT / SCF-beta-TrCP mediated degradation of Emi1 / NIK-->noncanonical NF-kB signaling / Ubiquitin-dependent degradation of Cyclin D / Regulation of NF-kappa B signaling / AUF1 (hnRNP D0) binds and destabilizes mRNA / TNFR2 non-canonical NF-kB pathway / activated TAK1 mediates p38 MAPK activation
類似検索 - 分子機能
: / : / : / : / : / E3 ubiquitin-protein ligase RNF31-like / E3 ubiquitin-protein ligase RNF31, UBA-like domain / E3 ubiquitin-protein ligase RNF31, PUB domain / RNF31, C-terminal / HOIP UBA domain pair ...: / : / : / : / : / E3 ubiquitin-protein ligase RNF31-like / E3 ubiquitin-protein ligase RNF31, UBA-like domain / E3 ubiquitin-protein ligase RNF31, PUB domain / RNF31, C-terminal / HOIP UBA domain pair / E3 Ubiquitin Ligase RBR C-terminal domain / PNGase/UBA- or UBX-containing domain / PUB-like domain superfamily / PUB domain / PUB domain / IBR domain, a half RING-finger domain / IBR domain / In Between Ring fingers / TRIAD supradomain / TRIAD supradomain profile. / Zinc finger domain / Ubiquitin-associated domain / Ubiquitin-associated domain (UBA) profile. / Zinc finger RanBP2 type profile. / Zinc finger RanBP2-type signature. / Zinc finger, RanBP2-type superfamily / Zinc finger, RanBP2-type / Ubiquitin-conjugating enzyme, active site / Ubiquitin-conjugating (UBC) active site signature. / Ubiquitin-conjugating enzyme E2, catalytic domain homologues / Ubiquitin-conjugating enzyme E2 / Ubiquitin-conjugating enzyme / Ubiquitin-conjugating (UBC) core domain profile. / Ubiquitin-conjugating enzyme/RWD-like / Zinc finger, RING-type, conserved site / Zinc finger RING-type signature. / Ubiquitin domain signature. / Ubiquitin conserved site / Ubiquitin domain / Ubiquitin family / Ubiquitin homologues / Ubiquitin domain profile. / Ubiquitin-like domain / Zinc finger, RING/FYVE/PHD-type / Ubiquitin-like domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Polyubiquitin-B / Ubiquitin-conjugating enzyme E2 D2 / E3 ubiquitin-protein ligase RNF31
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.48 Å
データ登録者Lechtenberg, B.C. / Mace, P.D. / Sanishvili, R. / Riedl, S.J.
資金援助 米国, 3件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute on Alcohol Abuse and Alcoholism (NIH/NIAAA)R01AA017238 米国
National Institutes of Health/National Cancer Institute (NIH/NCI)ACB-12002 米国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)AGM-12006 米国
引用ジャーナル: Nature / 年: 2016
タイトル: Structure of a HOIP/E2~ubiquitin complex reveals RBR E3 ligase mechanism and regulation.
著者: Lechtenberg, B.C. / Rajput, A. / Sanishvili, R. / Dobaczewska, M.K. / Ware, C.F. / Mace, P.D. / Riedl, S.J.
履歴
登録2015年10月22日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02016年1月20日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12016年2月3日Group: Derived calculations
改定 1.22016年2月10日Group: Database references
改定 1.32017年9月27日Group: Author supporting evidence / Database references ...Author supporting evidence / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: citation / pdbx_audit_support ...citation / pdbx_audit_support / pdbx_struct_oper_list / software
Item: _citation.journal_id_CSD / _pdbx_audit_support.funding_organization ..._citation.journal_id_CSD / _pdbx_audit_support.funding_organization / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation / _software.classification
改定 1.42019年12月4日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.52023年9月27日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_conn / struct_conn_type / struct_ncs_dom_lim
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.conn_type_id / _struct_conn.id / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_conn_type.id / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: E3 ubiquitin-protein ligase RNF31
B: E3 ubiquitin-protein ligase RNF31
C: Ubiquitin-conjugating enzyme E2 D2
D: Ubiquitin-conjugating enzyme E2 D2
E: Polyubiquitin-B
F: Polyubiquitin-B
G: Polyubiquitin-B
H: Polyubiquitin-B
I: Ubiquitin-conjugating enzyme E2 D2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)173,20525
ポリマ－172,1599
非ポリマー1,04716
水00
1
A: E3 ubiquitin-protein ligase RNF31
C: Ubiquitin-conjugating enzyme E2 D2
E: Polyubiquitin-B
G: Polyubiquitin-B
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)78,13712
ポリマ－77,6144
非ポリマー5238
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
A: E3 ubiquitin-protein ligase RNF31
B: E3 ubiquitin-protein ligase RNF31
C: Ubiquitin-conjugating enzyme E2 D2
D: Ubiquitin-conjugating enzyme E2 D2
E: Polyubiquitin-B
F: Polyubiquitin-B
G: Polyubiquitin-B
H: Polyubiquitin-B
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)156,27424
ポリマ－155,2278
非ポリマー1,04716
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
3
B: E3 ubiquitin-protein ligase RNF31
D: Ubiquitin-conjugating enzyme E2 D2
F: Polyubiquitin-B
H: Polyubiquitin-B
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)78,13712
ポリマ－77,6144
非ポリマー5238
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
4
I: Ubiquitin-conjugating enzyme E2 D2


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)16,9311
ポリマ－16,9311
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)104.820, 75.740, 120.960
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 95.56, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11A
21B
12C
22D
13C
23I
14D
24I
15E
25F
16E
26G
17E
27H
18F
28G
19F
29H
110G
210H

NCSドメイン領域:

Component-ID: _ / Refine code: _

Dom-IDEns-IDBeg auth comp-IDBeg label comp-IDEnd auth comp-IDEnd label comp-IDAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
11CYSCYSILEILEAA699 - 10107 - 318
21CYSCYSILEILEBB699 - 10107 - 318
12LEULEUALAALACC3 - 1465 - 148
22LEULEUALAALADD3 - 1465 - 148
13LEULEUTYRTYRCC3 - 1455 - 147
23LEULEUTYRTYRII3 - 1455 - 147
14PROPROTYRTYRDD0 - 1452 - 147
24PROPROTYRTYRII0 - 1452 - 147
15METMETGLYGLYEE1 - 761 - 76
25METMETGLYGLYFF1 - 761 - 76
16METMETGLYGLYEE1 - 761 - 76
26METMETGLYGLYGG1 - 761 - 76
17METMETGLYGLYEE1 - 761 - 76
27METMETGLYGLYHH1 - 761 - 76
18METMETGLYGLYFF1 - 761 - 76
28METMETGLYGLYGG1 - 761 - 76
19METMETGLYGLYFF1 - 761 - 76
29METMETGLYGLYHH1 - 761 - 76
110METMETGLYGLYGG1 - 761 - 76
210METMETGLYGLYHH1 - 761 - 76

NCSアンサンブル:
ID
1
2
3
4
5
6
7
8
9
10

-
要素

#1: タンパク質 E3 ubiquitin-protein ligase RNF31 / HOIL-1-interacting protein / HOIP / RING finger protein 31 / Zinc in-between-RING-finger ubiquitin- ...HOIL-1-interacting protein / HOIP / RING finger protein 31 / Zinc in-between-RING-finger ubiquitin-associated domain protein


分子量: 43528.672 Da / 分子数: 2 / 断片: UNP residues 696-1072 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: RNF31, ZIBRA / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: Q96EP0, 合成酵素; C-N結合を形成; 酸-D-アミノ酸リガーゼ（ペプチド合成）
#2: タンパク質 Ubiquitin-conjugating enzyme E2 D2 / (E3-independent) E2 ubiquitin-conjugating enzyme D2 / E2 ubiquitin-conjugating enzyme D2 / ...(E3-independent) E2 ubiquitin-conjugating enzyme D2 / E2 ubiquitin-conjugating enzyme D2 / Ubiquitin carrier protein D2 / Ubiquitin-conjugating enzyme E2(17)KB 2 / Ubiquitin-conjugating enzyme E2-17 kDa 2 / Ubiquitin-protein ligase D2 / p53-regulated ubiquitin-conjugating enzyme 1


分子量: 16931.404 Da / 分子数: 3 / Mutation: S22R, C85K / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: UBE2D2, PUBC1, UBC4, UBC5B, UBCH4, UBCH5B / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: P62837, E2 ubiquitin-conjugating enzyme, (E3-independent) E2 ubiquitin-conjugating enzyme
#3: タンパク質
Polyubiquitin-B


分子量: 8576.831 Da / 分子数: 4 / 断片: UNP residues 1-76 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: UBB / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P0CG47
#4: 化合物
ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 16 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn

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実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.78 Å3/Da / 溶媒含有率: 55.69 %
結晶化温度: 285 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 8.5
詳細: 0.06M Tris, 0.04M Bicine, 0.02 M 1,6-Hexanediol, 0.02 M 1-Butanol, 0.02 M 1,2- Propanediol (racemic), 0.02 M 2-Propanol, 0.02 M 1,4-Butanediol, 0.02 M 1,3-Propanediol, 20% PEG550MME, 10% PEG20K, 8% glycerol

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 23-ID-D / 波長: 1.282 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2015年3月5日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.282 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.48→29.69 Å / Num. obs: 22930 / % possible obs: 98.6 % / 冗長度: 6.5 % / Rmerge(I) obs: 0.093 / Net I/σ(I): 9.9
反射 シェル解像度: 3.48→3.72 Å / 冗長度: 6.2 % / Rmerge(I) obs: 0.875 / Mean I/σ(I) obs: 1.6 / % possible all: 96.1

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0131精密化
Aimlessデータスケーリング
XSCALEデータスケーリング
PHASER位相決定
XDSデータスケーリング
Cootモデル構築
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 4LJP chains A and B; 3A33 chain A and 2CT7

4ljp

3a33

2ct7


解像度: 3.48→29.69 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.944 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.895 / SU B: 110.566 / SU ML: 0.758 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R Free: 0.745 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.3026 1213 5 %RANDOM
Rwork0.24869 ---
obs0.25137 22930 98.53 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.9 Å / 減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 185.764 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-2.64 Å20 Å2-2.01 Å2
2---2.15 Å20 Å2
3----0.09 Å2
精密化ステップサイクル: 1 / 解像度: 3.48→29.69 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数10953 0 16 0 10969
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0090.01911276
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0040.0210686
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.4651.96715218
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.2573.00424601
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg8.54651347
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg38.03323.941538
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg17.37151978
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg14.9821581
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1040.21632
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0070.02112585
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0030.022597
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
Refine LS restraints NCS

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / タイプ: interatomic distance / Weight position: 0.05

Ens-IDDom-IDAuth asym-ID数Rms dev position (Å)
11A298120.11
12B298120.11
21C175280.06
22D175280.06
31C168740.09
32I168740.09
41D173840.08
42I173840.08
51E97200.05
52F97200.05
61E96600.05
62G96600.05
71E95740.08
72H95740.08
81F97260.05
82G97260.05
91F96440.08
92H96440.08
101G97840.06
102H97840.06
LS精密化 シェル解像度: 3.482→3.573 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.395 84 -
Rwork0.385 1504 -
obs--89.87 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
16.21840.19863.12.58221.19637.3476-0.11650.48390.72520.1495-0.2071-0.0264-0.69720.52530.32360.4692-0.0070.11830.60410.1550.4992330.22513.327401.4906
21.31140.7524-1.11068.6872.6762.8563-0.3132-0.140.04851.2245-0.98492.89380.8531-1.13481.29820.6293-0.26790.77161.5141-0.65521.6282274.8939-15.8018380.1825
36.03321.23134.06144.33543.29438.311-0.21440.3629-0.0873-0.2707-0.33610.60760.0473-0.43730.55050.3763-0.01330.11820.8055-0.10420.32296.341-18.8122359.1754
42.5325-1.2927-2.64455.16161.20714.6122-0.03280.21790.18860.4285-0.44441.3671-0.1365-1.59620.47720.66570.06080.09051.2874-0.48050.8765302.725314.068417.089
56.95490.0696-3.15253.1705-2.40224.73570.15351.0838-1.7715-0.0855-0.18551.82630.4081-0.6120.0320.6802-0.117-0.06291.5661-0.82812.2511258.742-14.1703363.1222
610.6254-3.2811-1.36254.03140.30396.25710.4553-0.7197-0.56380.6919-0.55090.5876-0.2865-0.49690.09561.2146-0.32480.23650.7656-0.13630.3242320.046810.0333438.0521
711.659-0.5526-2.424312.76011.33517.21370.3691.05011.7098-1.1977-0.2432-0.5339-0.651-0.1264-0.12580.47750.17950.17180.83040.0730.7914294.3977-1.6112368.966
811.6207-2.54460.542913.7713.56328.3927-0.10520.687-0.35730.08880.075-0.16211.21780.56610.03020.7686-0.05850.08160.54640.0530.2726322.3714-2.9407403.4342
97.5936-0.79562.18294.41220.954810.64740.20670.93491.6773-0.31980.1004-0.4645-0.71051.0952-0.30710.5984-0.26960.15061.36970.42940.8682344.316620.5846392.4927
1011.2617-0.28193.51069.54482.04911.0042-0.20521.0899-0.4098-0.4410.3644-0.35030.59320.5833-0.15920.4614-0.11260.25431.0477-0.11180.37308.4169-26.3302349.528
117.5983-3.9227-2.916110.99653.87098.3841-0.13170.29240.3641-0.74920.4335-0.0667-0.26830.1435-0.30190.70560.20180.15911.28510.15680.6211333.567736.9072369.4893
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A699 - 855
2X-RAY DIFFRACTION2A856 - 1011
3X-RAY DIFFRACTION3B699 - 848
4X-RAY DIFFRACTION4B849 - 1066
5X-RAY DIFFRACTION5C3 - 147
6X-RAY DIFFRACTION6D0 - 147
7X-RAY DIFFRACTION7E1 - 76
8X-RAY DIFFRACTION8F1 - 76
9X-RAY DIFFRACTION9G1 - 76
10X-RAY DIFFRACTION10H1 - 76
11X-RAY DIFFRACTION11I0 - 146

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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