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- PDB-3a33: UbcH5b~Ubiquitin Conjugate -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3a33
タイトルUbcH5b~Ubiquitin Conjugate
要素
  • Ubiquitin
  • Ubiquitin-conjugating enzyme E2 D2
キーワードLIGASE / E2 ubiquitin-conjugating enzyme / ubiquitin / Ubl conjugation pathway / Isopeptide bond / Nucleus
機能・相同性
機能・相同性情報


: / : / protein modification process => GO:0036211 / (E3-independent) E2 ubiquitin-conjugating enzyme / E2 ubiquitin-conjugating enzyme / ubiquitin conjugating enzyme activity / Peptide chain elongation / Selenocysteine synthesis / Formation of a pool of free 40S subunits / Eukaryotic Translation Termination ...: / : / protein modification process => GO:0036211 / (E3-independent) E2 ubiquitin-conjugating enzyme / E2 ubiquitin-conjugating enzyme / ubiquitin conjugating enzyme activity / Peptide chain elongation / Selenocysteine synthesis / Formation of a pool of free 40S subunits / Eukaryotic Translation Termination / Response of EIF2AK4 (GCN2) to amino acid deficiency / SRP-dependent cotranslational protein targeting to membrane / Viral mRNA Translation / Nonsense Mediated Decay (NMD) independent of the Exon Junction Complex (EJC) / GTP hydrolysis and joining of the 60S ribosomal subunit / L13a-mediated translational silencing of Ceruloplasmin expression / Major pathway of rRNA processing in the nucleolus and cytosol / protein K48-linked ubiquitination / Nonsense Mediated Decay (NMD) enhanced by the Exon Junction Complex (EJC) / protein autoubiquitination / Maturation of protein E / Maturation of protein E / cytosolic ribosome / ER Quality Control Compartment (ERQC) / Myoclonic epilepsy of Lafora / FLT3 signaling by CBL mutants / Prevention of phagosomal-lysosomal fusion / IRAK2 mediated activation of TAK1 complex / Alpha-protein kinase 1 signaling pathway / Glycogen synthesis / IRAK1 recruits IKK complex / IRAK1 recruits IKK complex upon TLR7/8 or 9 stimulation / Membrane binding and targetting of GAG proteins / Endosomal Sorting Complex Required For Transport (ESCRT) / Regulation of TBK1, IKKε (IKBKE)-mediated activation of IRF3, IRF7 / Negative regulation of FLT3 / PTK6 Regulates RTKs and Their Effectors AKT1 and DOK1 / Constitutive Signaling by NOTCH1 HD Domain Mutants / Regulation of TBK1, IKKε-mediated activation of IRF3, IRF7 upon TLR3 ligation / IRAK2 mediated activation of TAK1 complex upon TLR7/8 or 9 stimulation / NOTCH2 Activation and Transmission of Signal to the Nucleus / TICAM1,TRAF6-dependent induction of TAK1 complex / TICAM1-dependent activation of IRF3/IRF7 / APC/C:Cdc20 mediated degradation of Cyclin B / Regulation of FZD by ubiquitination / Downregulation of ERBB4 signaling / p75NTR recruits signalling complexes / APC-Cdc20 mediated degradation of Nek2A / InlA-mediated entry of Listeria monocytogenes into host cells / TRAF6 mediated IRF7 activation in TLR7/8 or 9 signaling / TRAF6-mediated induction of TAK1 complex within TLR4 complex / Regulation of pyruvate metabolism / Regulation of innate immune responses to cytosolic DNA / NF-kB is activated and signals survival / Downregulation of ERBB2:ERBB3 signaling / Pexophagy / NRIF signals cell death from the nucleus / Regulation of PTEN localization / VLDLR internalisation and degradation / Activated NOTCH1 Transmits Signal to the Nucleus / Synthesis of active ubiquitin: roles of E1 and E2 enzymes / Regulation of BACH1 activity / MAP3K8 (TPL2)-dependent MAPK1/3 activation / TICAM1, RIP1-mediated IKK complex recruitment / Translesion synthesis by REV1 / Activation of IRF3, IRF7 mediated by TBK1, IKKε (IKBKE) / Translesion synthesis by POLK / InlB-mediated entry of Listeria monocytogenes into host cell / Downregulation of TGF-beta receptor signaling / Josephin domain DUBs / JNK (c-Jun kinases) phosphorylation and activation mediated by activated human TAK1 / Regulation of activated PAK-2p34 by proteasome mediated degradation / Translesion synthesis by POLI / IKK complex recruitment mediated by RIP1 / Gap-filling DNA repair synthesis and ligation in GG-NER / PINK1-PRKN Mediated Mitophagy / TGF-beta receptor signaling in EMT (epithelial to mesenchymal transition) / TNFR1-induced NF-kappa-B signaling pathway / Autodegradation of Cdh1 by Cdh1:APC/C / APC/C:Cdc20 mediated degradation of Securin / TCF dependent signaling in response to WNT / N-glycan trimming in the ER and Calnexin/Calreticulin cycle / Regulation of NF-kappa B signaling / Asymmetric localization of PCP proteins / Ubiquitin-dependent degradation of Cyclin D / SCF-beta-TrCP mediated degradation of Emi1 / NIK-->noncanonical NF-kB signaling / activated TAK1 mediates p38 MAPK activation / Negative regulators of DDX58/IFIH1 signaling / TNFR2 non-canonical NF-kB pathway / AUF1 (hnRNP D0) binds and destabilizes mRNA / Regulation of signaling by CBL / NOTCH3 Activation and Transmission of Signal to the Nucleus / Vpu mediated degradation of CD4 / Assembly of the pre-replicative complex / Ubiquitin Mediated Degradation of Phosphorylated Cdc25A / Degradation of DVL / Deactivation of the beta-catenin transactivating complex / Negative regulation of FGFR3 signaling / Cdc20:Phospho-APC/C mediated degradation of Cyclin A
類似検索 - 分子機能
Ubiquitin Conjugating Enzyme / Ubiquitin Conjugating Enzyme / Ubiquitin-conjugating enzyme, active site / Ubiquitin-conjugating (UBC) active site signature. / Ubiquitin-conjugating enzyme E2 / Ubiquitin-conjugating enzyme / Ubiquitin-conjugating (UBC) core domain profile. / Ubiquitin-conjugating enzyme E2, catalytic domain homologues / Ubiquitin-conjugating enzyme/RWD-like / Ribosomal L40e family ...Ubiquitin Conjugating Enzyme / Ubiquitin Conjugating Enzyme / Ubiquitin-conjugating enzyme, active site / Ubiquitin-conjugating (UBC) active site signature. / Ubiquitin-conjugating enzyme E2 / Ubiquitin-conjugating enzyme / Ubiquitin-conjugating (UBC) core domain profile. / Ubiquitin-conjugating enzyme E2, catalytic domain homologues / Ubiquitin-conjugating enzyme/RWD-like / Ribosomal L40e family / Ribosomal_L40e / Ribosomal protein L40e / Ribosomal protein L40e superfamily / Phosphatidylinositol 3-kinase Catalytic Subunit; Chain A, domain 1 / : / Ubiquitin domain signature. / Ubiquitin conserved site / Ubiquitin domain / Ubiquitin-like (UB roll) / Ubiquitin family / Ubiquitin homologues / Ubiquitin domain profile. / Ubiquitin-like domain / Ubiquitin-like domain superfamily / Roll / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Polyubiquitin-C / Ubiquitin-conjugating enzyme E2 D2 / Ubiquitin-60S ribosomal protein L40
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.2 Å
データ登録者Sakata, E. / Satoh, T. / Yamamoto, S. / Yamaguchi, Y. / Yagi-Utsumi, M. / Kurimoto, E. / Wakatsuki, S. / Kato, K.
引用ジャーナル: Structure / 年: 2010
タイトル: Crystal Structure of UbcH5b~Ubiquitin Intermediate: Insight into the Formation of the Self-Assembled E2~Ub Conjugates
著者: Sakata, E. / Satoh, T. / Yamamoto, S. / Yamaguchi, Y. / Yagi-Utsumi, M. / Kurimoto, E. / Tanaka, K. / Wakatsuki, S. / Kato, K.
履歴
登録2009年6月8日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02009年11月24日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Non-polymer description / Version format compliance
改定 1.22023年11月1日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.32024年11月6日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Ubiquitin-conjugating enzyme E2 D2
B: Ubiquitin
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)25,6233
ポリマ－25,5312
非ポリマー921
水1,11762
1
A: Ubiquitin-conjugating enzyme E2 D2
B: Ubiquitin
ヘテロ分子

A: Ubiquitin-conjugating enzyme E2 D2
B: Ubiquitin
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)51,2476
ポリマ－51,0624
非ポリマー1842
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation6_555x-y,x,z+1/61
単位格子
Length a, b, c (Å)72.5, 72.5, 176.6
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number178
Space group name H-MP6122
詳細THE UBCH5B (CHAIN A)~UBIQUITIN (CHAIN B) CONJUGATE ASSEMBLED INTO HETEROTETRAMER OR HIGHER OLIGOMERIC SPIRAL THROUGH A NON-COVALENT INTERACTION AS SHOWN IN REMARK 350.

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要素

#1: タンパク質 Ubiquitin-conjugating enzyme E2 D2 / Ubiquitin-protein ligase D2 / Ubiquitin carrier protein D2 / Ubiquitin-conjugating enzyme E2-17 kDa ...Ubiquitin-protein ligase D2 / Ubiquitin carrier protein D2 / Ubiquitin-conjugating enzyme E2-17 kDa 2 / E2(17)KB 2


分子量: 16954.371 Da / 分子数: 1 / 変異: C85S / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: UBCH5B / プラスミド: pET28a / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)Codon-plus / 参照: UniProt: P62837, ubiquitin-protein ligase
#2: タンパク質 Ubiquitin


分子量: 8576.831 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / Plasmid details: Delete GST gene in the vector / プラスミド: pGEX6P-1 (Modified) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)Codon-plus / 参照: UniProt: P62988, UniProt: P0CG48*PLUS
#3: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 62 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY
配列の詳細C85S IN ENTITY 1 (CHAIN A) IS MUTATION. ENTITY 1 (UBCH5B) CONJUGATED ENTITY 2 (UB) VIA RESIDUE 85 ...C85S IN ENTITY 1 (CHAIN A) IS MUTATION. ENTITY 1 (UBCH5B) CONJUGATED ENTITY 2 (UB) VIA RESIDUE 85 SER OF CHAIN A AND RESIDUE 76 GLY OF CHAIN B.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.62 Å3/Da / 溶媒含有率: 53.12 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 4.1
詳細: 2.0M NaCl, 0.1M Potassium acetate, pH 4.1, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 95 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Photon Factory / ビームライン: BL-5A / 波長: 1 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2006年11月15日
放射モノクロメーター: Si(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.2→50 Å / Num. all: 14779 / Num. obs: 14712 / % possible obs: 99.6 % / 冗長度: 12 % / Biso Wilson estimate: 38.6 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.07 / Net I/σ(I): 47.1
反射 シェル解像度: 2.2→2.28 Å / 冗長度: 8.2 % / Rmerge(I) obs: 0.278 / Mean I/σ(I) obs: 4.6 / Num. unique all: 1388 / % possible all: 97.2

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.2.0019精密化
HKL-2000データ収集
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 2ESK and 1UBQ

2esk

1ubq


解像度: 2.2→20 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.938 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.921 / SU B: 6.5 / SU ML: 0.168 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.277 / ESU R Free: 0.23 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.28 735 5 %RANDOM
Rwork0.228 ---
all0.231 13874 --
obs0.231 13874 99.7 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 35.641 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-1.38 Å20.69 Å20 Å2
2--1.38 Å20 Å2
3----2.07 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.2→20 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1794 0 6 62 1862
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0130.0221851
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.4621.9762511
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.365226
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg35.22724.14682
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg19.16715323
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg14.7571512
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0990.2278
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0050.021398
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.1890.2782
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.3050.21268
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1390.267
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.1750.249
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.0880.214
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.921.51171
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.62521855
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.3173768
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it3.7124.5655
LS精密化 シェル解像度: 2.2→2.256 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.282 41 -
Rwork0.252 968 -
obs--96.46 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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