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- PDB-5edm: Crystal structure of prothrombin deletion mutant residues 154-167... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5edm
タイトルCrystal structure of prothrombin deletion mutant residues 154-167 ( Form I )
要素Prothrombin
キーワードHYDROLASE / prothrombin / kringle / protease / coagulation factor / enzyme mechanism / kinetics / structure-function
機能・相同性
機能・相同性情報


cytolysis by host of symbiont cells / thrombospondin receptor activity / Defective factor XII causes hereditary angioedema / thrombin / thrombin-activated receptor signaling pathway / negative regulation of astrocyte differentiation / regulation of blood coagulation / positive regulation of phospholipase C-activating G protein-coupled receptor signaling pathway / neutrophil-mediated killing of gram-negative bacterium / Defective F8 cleavage by thrombin ...cytolysis by host of symbiont cells / thrombospondin receptor activity / Defective factor XII causes hereditary angioedema / thrombin / thrombin-activated receptor signaling pathway / negative regulation of astrocyte differentiation / regulation of blood coagulation / positive regulation of phospholipase C-activating G protein-coupled receptor signaling pathway / neutrophil-mediated killing of gram-negative bacterium / Defective F8 cleavage by thrombin / Platelet Aggregation (Plug Formation) / ligand-gated ion channel signaling pathway / positive regulation of collagen biosynthetic process / negative regulation of platelet activation / negative regulation of blood coagulation / positive regulation of blood coagulation / negative regulation of fibrinolysis / regulation of cytosolic calcium ion concentration / Transport of gamma-carboxylated protein precursors from the endoplasmic reticulum to the Golgi apparatus / Gamma-carboxylation of protein precursors / Common Pathway of Fibrin Clot Formation / Removal of aminoterminal propeptides from gamma-carboxylated proteins / fibrinolysis / Intrinsic Pathway of Fibrin Clot Formation / negative regulation of proteolysis / negative regulation of cytokine production involved in inflammatory response / Peptide ligand-binding receptors / Regulation of Complement cascade / positive regulation of release of sequestered calcium ion into cytosol / acute-phase response / Cell surface interactions at the vascular wall / positive regulation of receptor signaling pathway via JAK-STAT / growth factor activity / lipopolysaccharide binding / positive regulation of insulin secretion / platelet activation / response to wounding / positive regulation of protein localization to nucleus / Golgi lumen / Regulation of Insulin-like Growth Factor (IGF) transport and uptake by Insulin-like Growth Factor Binding Proteins (IGFBPs) / positive regulation of reactive oxygen species metabolic process / blood coagulation / antimicrobial humoral immune response mediated by antimicrobial peptide / regulation of cell shape / heparin binding / Thrombin signalling through proteinase activated receptors (PARs) / : / positive regulation of cell growth / blood microparticle / G alpha (q) signalling events / cell surface receptor signaling pathway / positive regulation of phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / receptor ligand activity / endoplasmic reticulum lumen / signaling receptor binding / serine-type endopeptidase activity / positive regulation of cell population proliferation / calcium ion binding / proteolysis / extracellular space / extracellular exosome / extracellular region / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Prothrombin/thrombin / Thrombin light chain / Thrombin light chain domain superfamily / : / Thrombin light chain / Kringle domain / Kringle / Kringle, conserved site / Kringle superfamily / Kringle domain signature. ...Prothrombin/thrombin / Thrombin light chain / Thrombin light chain domain superfamily / : / Thrombin light chain / Kringle domain / Kringle / Kringle, conserved site / Kringle superfamily / Kringle domain signature. / Kringle domain profile. / Kringle domain / Vitamin K-dependent carboxylation/gamma-carboxyglutamic (GLA) domain / Gamma-carboxyglutamic acid-rich (GLA) domain / Gamma-carboxyglutamic acid-rich (GLA) domain superfamily / Vitamin K-dependent carboxylation domain. / Gla domain profile. / Domain containing Gla (gamma-carboxyglutamate) residues. / Kringle-like fold / Serine proteases, trypsin family, histidine active site / Serine proteases, trypsin family, serine active site / Serine proteases, trypsin family, histidine active site. / Peptidase S1A, chymotrypsin family / Serine proteases, trypsin family, serine active site. / Serine proteases, trypsin domain profile. / Trypsin-like serine protease / Serine proteases, trypsin domain / Trypsin / Peptidase S1, PA clan, chymotrypsin-like fold / Peptidase S1, PA clan
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.2 Å
データ登録者Pozzi, N. / Chen, Z. / Di Cera, E.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Heart, Lung, and Blood Institute (NIH/NHLBI)HL049413, HL073813 and HL112303 (EDC) 米国
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2016
タイトル: How the Linker Connecting the Two Kringles Influences Activation and Conformational Plasticity of Prothrombin.
著者: Pozzi, N. / Chen, Z. / Di Cera, E.
履歴
登録2015年10月21日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02016年1月20日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12016年1月27日Group: Database references
改定 1.22016年3月30日Group: Database references
改定 1.32017年8月9日Group: Database references / Derived calculations
カテゴリ: citation / pdbx_related_exp_data_set / pdbx_struct_oper_list
Item: _citation.journal_id_CSD / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation
改定 1.42017年9月6日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.52019年12月4日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 2.02020年7月29日Group: Atomic model / Data collection ...Atomic model / Data collection / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: atom_site / chem_comp ...atom_site / chem_comp / entity / pdbx_branch_scheme / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_entity_branch / pdbx_entity_branch_descriptor / pdbx_entity_branch_link / pdbx_entity_branch_list / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_nonpoly_scheme / pdbx_struct_assembly_gen / pdbx_struct_conn_angle / pdbx_struct_special_symmetry / struct_asym / struct_conn / struct_site / struct_site_gen
Item: _atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x ..._atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x / _atom_site.Cartn_y / _atom_site.Cartn_z / _atom_site.auth_asym_id / _atom_site.auth_atom_id / _atom_site.auth_comp_id / _atom_site.auth_seq_id / _atom_site.label_asym_id / _atom_site.label_atom_id / _atom_site.label_comp_id / _atom_site.label_entity_id / _atom_site.type_symbol / _chem_comp.name / _chem_comp.type / _pdbx_entity_nonpoly.entity_id / _pdbx_entity_nonpoly.name / _pdbx_struct_assembly_gen.asym_id_list / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _pdbx_struct_special_symmetry.label_asym_id / _struct_conn.conn_type_id / _struct_conn.id / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.pdbx_role / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 2.12023年9月27日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 2.22023年11月15日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / Item: _chem_comp_atom.atom_id / _chem_comp_bond.atom_id_2

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Prothrombin
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)67,01220
ポリマ－64,8391
非ポリマー2,17319
水8,359464
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3270 Å2
ΔGint-133 kcal/mol
Surface area27150 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)109.884, 168.690, 144.315
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number20
Space group name H-MC2221
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-1087-

HOH

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要素

-
タンパク質 , 1種, 1分子 A

#1: タンパク質 Prothrombin / Coagulation factor II


分子量: 64839.180 Da / 分子数: 1 / 変異: deletion mutant residues 154-167 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: F2 / 細胞株 (発現宿主): Baby Hamster Kidney (BHK) / 発現宿主: Mesocricetus auratus (ネズミ) / 参照: UniProt: P00734, thrombin

-
糖 , 2種, 3分子

#2: 多糖 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose


タイプ: oligosaccharide / 分子量: 424.401 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
記述子タイププログラム
DGlcpNAcb1-4DGlcpNAcb1-Glycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/1,2,1/[a2122h-1b_1-5_2*NCC/3=O]/1-1/a4-b1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{}}}LINUCSPDB-CARE
#4: 糖 ChemComp-NAG / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose / N-acetyl-beta-D-glucosamine / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-glucose / N-ACETYL-D-GLUCOSAMINE


タイプ: D-saccharide, beta linking / 分子量: 221.208 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: C8H15NO6
識別子タイププログラム
DGlcpNAcbCONDENSED IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
N-acetyl-b-D-glucopyranosamineCOMMON NAMEGMML 1.0
b-D-GlcpNAcIUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
GlcNAcSNFG CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0

-
非ポリマー , 4種, 480分子

#3: 化合物
ChemComp-MG / MAGNESIUM ION


分子量: 24.305 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#5: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION


分子量: 96.063 Da / 分子数: 9 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#6: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL


分子量: 92.094 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#7: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 464 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 5.16 Å3/Da / 溶媒含有率: 73.5 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.5 / 詳細: 0.1 M MES, pH 6.5 and 1.6 M MgSO4

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU MICROMAX-007 HF / 波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS IV++ / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2014年8月14日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.2→92.07 Å / Num. obs: 67055 / % possible obs: 98 % / Observed criterion σ(I): -0.3 / 冗長度: 7.3 % / Rmerge(I) obs: 0.087 / Net I/σ(I): 17
反射 シェル解像度: 2.2→2.24 Å / 冗長度: 4.4 % / Rmerge(I) obs: 0.487 / Mean I/σ(I) obs: 3 / % possible all: 97.8

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0073精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB CODE 4O03

4o03


解像度: 2.2→92.07 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.964 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.945 / SU B: 12.149 / SU ML: 0.15 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.151 / ESU R Free: 0.15 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.236 3409 5.1 %RANDOM
Rwork0.196 ---
obs0.198 63362 98 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 59.17 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.78 Å20 Å20 Å2
2---1.2 Å20 Å2
3---1.98 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.2→92.07 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4414 0 138 464 5016
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0120.0194708
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0020.024172
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.6811.9966356
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.81239609
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.6235548
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg36.13123.641217
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg16.16915732
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg16.9221536
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1160.2683
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0060.0215217
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.021069
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.7063.022198
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other1.7063.0192197
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it2.8244.5222744
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other2.8244.5232745
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it3.6033.722510
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other3.4973.7132506
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other4.7285.4143607
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined9.71127.685818
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other9.62726.6455613
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2.2→2.26 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.386 222 -
Rwork0.396 4609 -
obs--97.67 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
14.94091.5693-1.47741.30282.353710.9528-0.28860.7663-0.6041-0.24130.1242-0.18410.2551-0.48420.16450.907-0.0044-0.00230.6172-0.14050.2624-3.606745.364815.4617
22.78153.35841.71034.63793.02412.70650.1521-0.195-0.02910.1603-0.0561-0.114-0.06050.1536-0.0960.3692-0.0452-0.0580.0854-0.03530.0421-21.557830.699617.3732
311.01230.1431-1.0124.6045-1.22277.53780.1778-0.44120.49570.28030.17710.6789-0.0587-0.7997-0.35480.3620.00320.04230.11320.02450.1761-43.69346.870214.5124
47.0147-0.79631.55536.307-1.09524.67740.03770.06420.16230.1480.13890.2843-0.1464-0.3604-0.17660.3004-0.02010.07130.03830.01980.0848-42.49324.845715.5237
55.43380.41150.21221.0055-0.09310.9580.0558-0.24060.14820.1234-0.021-0.0504-0.0870.0856-0.03490.33980.01780.02690.2597-0.01580.2839-39.5416-8.555829.7766
60.7429-0.2014-0.56993.0166-0.60023.9499-0.05570.0008-0.25510.3075-0.03180.24960.4287-0.08850.08750.3255-0.00870.10230.01140.01490.1441-41.4927-25.931120.1558
73.0285-0.8631-0.49324.00880.09464.2306-0.04790.0905-0.09830.26060.02510.01850.30760.31150.02280.2450.02320.0320.03690.00850.0245-37.368-21.040519.8351
88.27933.1072-2.45265.994-2.37534.7235-0.02870.17170.38880.07830.0788-0.2735-0.31550.439-0.050.29870.0842-0.02650.14520.01330.1011-24.5488-22.807616.6426
93.5256-3.52011.25965.33711.93996.99450.60940.48730.2207-0.8092-0.014-0.83320.39970.9811-0.59540.5188-0.06730.21690.30630.01630.5833-21.1491-20.937813.5968
101.8433-0.6768-0.65963.97820.73444.8722-0.00640.08880.00990.28560.01680.2366-0.02550.201-0.01040.2989-0.0580.00220.03640.0140.0263-36.3913-15.85420.0166
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A1 - 12
2X-RAY DIFFRACTION2A13 - 154
3X-RAY DIFFRACTION3A155 - 193
4X-RAY DIFFRACTION4A194 - 235
5X-RAY DIFFRACTION5A236 - 274
6X-RAY DIFFRACTION6A275 - 398
7X-RAY DIFFRACTION7A399 - 460
8X-RAY DIFFRACTION8A461 - 485
9X-RAY DIFFRACTION9A486 - 505
10X-RAY DIFFRACTION10A506 - 568

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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