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- PDB-5ecs: Crystal Structure of FIP1 with GSH -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5ecs
タイトルCrystal Structure of FIP1 with GSH
要素Glutathione S-transferase U20
キーワードTRANSFERASE / Glutathione S-transferase
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of response to red or far red light / toxin catabolic process / response to gravity / glutathione binding / apoplast / glutathione transferase / glutathione transferase activity / glutathione metabolic process / chloroplast / enzyme binding ...regulation of response to red or far red light / toxin catabolic process / response to gravity / glutathione binding / apoplast / glutathione transferase / glutathione transferase activity / glutathione metabolic process / chloroplast / enzyme binding / mitochondrion / nucleus / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Glutathione S-transferases Tau, C-terminal alpha helical domain, plant / Glutathione S-transferase Omega/Tau-like / Glutathione S-transferase, C-terminal domain / Glutathione S-transferase, N-terminal domain / Glutathione transferase family / Glutathione S-transferase Yfyf (Class Pi); Chain A, domain 2 - #10 / Glutathione S-transferase Yfyf (Class Pi); Chain A, domain 2 / Glutathione S-transferase, C-terminal-like / Soluble glutathione S-transferase C-terminal domain profile. / Soluble glutathione S-transferase N-terminal domain profile. ...Glutathione S-transferases Tau, C-terminal alpha helical domain, plant / Glutathione S-transferase Omega/Tau-like / Glutathione S-transferase, C-terminal domain / Glutathione S-transferase, N-terminal domain / Glutathione transferase family / Glutathione S-transferase Yfyf (Class Pi); Chain A, domain 2 - #10 / Glutathione S-transferase Yfyf (Class Pi); Chain A, domain 2 / Glutathione S-transferase, C-terminal-like / Soluble glutathione S-transferase C-terminal domain profile. / Soluble glutathione S-transferase N-terminal domain profile. / Glutathione S-transferase, N-terminal / Glutathione S-transferase, C-terminal domain superfamily / Glutaredoxin / Glutaredoxin / Thioredoxin-like superfamily / Up-down Bundle / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
GLUTATHIONE / Glutathione S-transferase U20
類似検索 - 構成要素
生物種Arabidopsis thaliana (シロイヌナズナ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.65000262305 Å
データ登録者Chen, C.Y. / Cheng, Y.S.
引用ジャーナル: Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. / 年: 2017
タイトル: Structural basis of jasmonate-amido synthetase FIN219 in complex with glutathione S-transferase FIP1 during the JA signal regulation
著者: Chen, C.Y. / Ho, S.S. / Kuo, T.Y. / Hsieh, H.L. / Cheng, Y.S.
履歴
登録2015年10月20日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02016年11月2日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年3月8日Group: Database references
改定 1.22017年3月22日Group: Database references
改定 1.32023年11月8日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Glutathione S-transferase U20
B: Glutathione S-transferase U20
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)52,3494
ポリマ－51,7352
非ポリマー6152
水4,828268
1
A: Glutathione S-transferase U20
ヘテロ分子

A: Glutathione S-transferase U20
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)52,3494
ポリマ－51,7352
非ポリマー6152
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_657-x+1,y,-z+21
Buried area2220 Å2
ΔGint-12 kcal/mol
Surface area18650 Å2
手法PISA
2
B: Glutathione S-transferase U20
ヘテロ分子

B: Glutathione S-transferase U20
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)52,3494
ポリマ－51,7352
非ポリマー6152
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_656-x+1,y,-z+11
Buried area2270 Å2
ΔGint-10 kcal/mol
Surface area18780 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)90.383, 58.893, 97.900
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 100.500, 90.000
Int Tables number5
Space group name H-MC121
Space group name HallC2y
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-424-

HOH

21B-454-

HOH

-
要素

#1: タンパク質 Glutathione S-transferase U20 / AtGSTU20 / FIN219-interacting protein 1 / GST class-tau member 20


分子量: 25867.312 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Arabidopsis thaliana (シロイヌナズナ)
遺伝子: GSTU20, FIP1, At1g78370, F3F9.11 / プラスミド: pRSET-B / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)pLysS / 参照: UniProt: Q8L7C9, glutathione transferase
#2: 化合物 ChemComp-GSH / GLUTATHIONE / グルタチオン


分子量: 307.323 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H17N3O6S
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 268 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.59 Å3/Da / 溶媒含有率: 52.52 %
結晶化温度: 297 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 8.5
詳細: 0.2 M sodium acetate trihydrate, 0.1 M Tris-HCl, 30%(w/v) PEG 3000

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSRRC / ビームライン: BL13C1 / 波長: 0.97622 Å
検出器タイプ: RAYONIX MX-300 / 検出器: CCD / 日付: 2012年11月8日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97622 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.65→50 Å / Num. obs: 60431 / % possible obs: 99 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 3.5 % / Biso Wilson estimate: 17.4150366692 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.054 / Rsym value: 0.054 / Net I/av σ(I): 21.624 / Net I/σ(I): 13.9
反射 シェル解像度: 1.65→1.71 Å / 冗長度: 3.4 % / Rmerge(I) obs: 0.358 / Mean I/σ(I) obs: 4.09 / Rsym value: 0.358 / % possible all: 97.1

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000v708データ収集
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
PHASER2.5.6位相決定
PHENIX1.9_1692+svnモデル構築
Coot0.8.2モデル構築
PHENIX1.9_1692精密化
PDB_EXTRACT3.15データ抽出
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 2VO4

2vo4


解像度: 1.65000262305→26.6503929074 Å / SU ML: 0.146807005221 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34368788552 / 位相誤差: 18.3123962951
Rfactor反射数%反射
Rfree0.188001140282 1998 3.30625010342 %
Rwork0.170338000192 58433 -
obs0.170927337186 60431 99.1436024478 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 20.3235357518 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.65000262305→26.6503929074 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3496 0 40 268 3804
Biso mean--24.71 29.87 -
残基数----428
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00729194666163636
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.079464469674904
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0459447093442490
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.00543261942688636
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d12.25000352561352
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.65-1.69130.2457012120131400.1949701905744111X-RAY DIFFRACTION98.4711605281
1.6913-1.7370.2047463054851430.1833293758764194X-RAY DIFFRACTION99.3357764544
1.737-1.78810.2164646703271420.1802242023564123X-RAY DIFFRACTION99.6029892574
1.7881-1.84580.2046865725751410.1743704140264136X-RAY DIFFRACTION99.0734306231
1.8458-1.91170.2074058386371420.1703034513234170X-RAY DIFFRACTION99.1948470209
1.9117-1.98830.2181122302511420.1611151637474157X-RAY DIFFRACTION98.9413118527
1.9883-2.07870.1856687861351430.1663364929264159X-RAY DIFFRACTION99.0331491713
2.0787-2.18830.2007172479681420.1710853576064129X-RAY DIFFRACTION98.6601986602
2.1883-2.32530.2004770091731400.1634846153014142X-RAY DIFFRACTION98.66359447
2.3253-2.50470.2057656355891440.1715805870954165X-RAY DIFFRACTION99.3773062731
2.5047-2.75650.1776420954541430.1695927016754208X-RAY DIFFRACTION99.6336157545
2.7565-3.15480.1790188097521460.1781397328354244X-RAY DIFFRACTION99.8862343572
3.1548-3.97270.1704762772771440.1613371642044230X-RAY DIFFRACTION99.8402191281
3.9727-26.65390.1725594883251460.1720475533564265X-RAY DIFFRACTION98.3719892953

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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