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Yorodumi- PDB-5e9i: Crystal Structure of BAZ2B bromodomain in complex with fragment F60 -
+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 5e9i | ||||||
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Title | Crystal Structure of BAZ2B bromodomain in complex with fragment F60 | ||||||
Components | Bromodomain adjacent to zinc finger domain protein 2B | ||||||
Keywords | TRANSCRIPTION / four helical bundle | ||||||
Function / homology | Function and homology information chromatin remodeling / regulation of transcription by RNA polymerase II / DNA binding / metal ion binding / nucleus Similarity search - Function | ||||||
Biological species | Homo sapiens (human) | ||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MOLECULAR REPLACEMENT / molecular replacement / Resolution: 1.96 Å | ||||||
Authors | Lolli, G. / Caflisch, A. | ||||||
Citation | Journal: Acs Chem.Biol. / Year: 2016 Title: High-Throughput Fragment Docking into the BAZ2B Bromodomain: Efficient in Silico Screening for X-Ray Crystallography. Authors: Lolli, G. / Caflisch, A. | ||||||
History |
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-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
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-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 5e9i.cif.gz | 67.2 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
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PDB format | pdb5e9i.ent.gz | 48.8 KB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 5e9i.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/e9/5e9i ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/e9/5e9i | HTTPS FTP |
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-Related structure data
Related structure data | 5dyuC 5dyxC 5e9kC 5e9lC 5e9mC 5e9yC 5ea1C C: citing same article (ref.) |
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Similar structure data |
-Links
-Assembly
Deposited unit |
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1 |
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Unit cell |
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-Components
#1: Protein | Mass: 13531.574 Da / Num. of mol.: 1 / Fragment: Bromodomain (residues 2054-2168) Source method: isolated from a genetically manipulated source Details: First two residues SM derive from the expression tag Source: (gene. exp.) Homo sapiens (human) / Gene: BAZ2B, KIAA1476 / Production host: Escherichia coli (E. coli) / References: UniProt: Q9UIF8 |
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#2: Chemical | ChemComp-F60 / |
#3: Water | ChemComp-HOH / |
-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
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-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 4.27 Å3/Da / Density % sol: 71.16 % |
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Crystal grow | Temperature: 277 K / Method: vapor diffusion, sitting drop / pH: 7.5 Details: PEG500MME (20%), PEG1000 (2%), PEG3350 (2%), PEG20000 (10%), MPD (2%) |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K | |||||||||||||||||||||||||||
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Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: ELETTRA / Beamline: 5.2R / Wavelength: 0.915 Å | |||||||||||||||||||||||||||
Detector | Type: DECTRIS PILATUS 2M / Detector: PIXEL / Date: May 5, 2015 | |||||||||||||||||||||||||||
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray | |||||||||||||||||||||||||||
Radiation wavelength | Wavelength: 0.915 Å / Relative weight: 1 | |||||||||||||||||||||||||||
Reflection | Resolution: 1.96→48.02 Å / Num. obs: 16565 / % possible obs: 97.2 % / Redundancy: 6.5 % / CC1/2: 1 / Rmerge(I) obs: 0.037 / Rpim(I) all: 0.016 / Net I/σ(I): 32 / Num. measured all: 107292 | |||||||||||||||||||||||||||
Reflection shell | Diffraction-ID: 1 / Rejects: 0
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-Phasing
Phasing | Method: molecular replacement |
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-Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENT / Resolution: 1.96→41.515 Å / SU ML: 0.22 / Cross valid method: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / Phase error: 23.76 / Stereochemistry target values: ML
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Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å / Solvent model: FLAT BULK SOLVENT MODEL | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso max: 119.87 Å2 / Biso mean: 36.0265 Å2 / Biso min: 13.43 Å2 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: final / Resolution: 1.96→41.515 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell |
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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