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-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 5e6o | ||||||
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タイトル | Crystal structure of C. elegans LGG-2 bound to an AIM/LIR motif | ||||||
要素 |
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キーワード | PROTEIN BINDING/PEPTIDE / ubiquitin-like protein / Atg8 protein family / PROTEIN BINDING-PEPTIDE complex | ||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 PINK1-PRKN Mediated Mitophagy / Receptor Mediated Mitophagy / Macroautophagy / KEAP1-NFE2L2 pathway / xenophagy / cellular response to toxic substance / plasma membrane repair / phosphatidylethanolamine binding / positive regulation of autophagosome maturation / cellular response to nitrogen starvation ...PINK1-PRKN Mediated Mitophagy / Receptor Mediated Mitophagy / Macroautophagy / KEAP1-NFE2L2 pathway / xenophagy / cellular response to toxic substance / plasma membrane repair / phosphatidylethanolamine binding / positive regulation of autophagosome maturation / cellular response to nitrogen starvation / autophagy of mitochondrion / autophagosome membrane / autophagosome maturation / autophagosome assembly / cytoplasmic vesicle / microtubule binding / defense response to Gram-positive bacterium / ubiquitin protein ligase binding / plasma membrane / cytoplasm 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | Caenorhabditis elegans (センチュウ) Scheffersomyces stipitis (菌類) | ||||||
手法 | X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.8 Å | ||||||
データ登録者 | Qi, X. / Ren, J.Q. / Wu, F. / Zhang, H. / Feng, W. | ||||||
引用 | ジャーナル: Mol.Cell / 年: 2015 タイトル: Structural Basis of the Differential Function of the Two C. elegans Atg8 Homologs, LGG-1 and LGG-2, in Autophagy 著者: Wu, F. / Watanabe, Y. / Guo, X.Y. / Qi, X. / Wang, P. / Zhao, H.Y. / Wang, Z. / Fujioka, Y. / Zhang, H. / Ren, J.Q. / Fang, T.C. / Shen, Y.X. / Feng, W. / Hu, J.J. / Noda, N.N. / Zhang, H. | ||||||
履歴 |
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-構造の表示
構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
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-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 5e6o.cif.gz | 221 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
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PDB形式 | pdb5e6o.ent.gz | 180.1 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 5e6o.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
文書・要旨 | 5e6o_validation.pdf.gz | 458.7 KB | 表示 | wwPDB検証レポート |
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文書・詳細版 | 5e6o_full_validation.pdf.gz | 462.1 KB | 表示 | |
XML形式データ | 5e6o_validation.xml.gz | 24.4 KB | 表示 | |
CIF形式データ | 5e6o_validation.cif.gz | 35.7 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/e6/5e6o ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/e6/5e6o | HTTPS FTP |
-関連構造データ
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
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-要素
#1: タンパク質 | 分子量: 13848.853 Da / 分子数: 4 / 断片: UNP residues 17-130 / 由来タイプ: 組換発現 由来: (組換発現) Caenorhabditis elegans (センチュウ) 遺伝子: lgg-2, ZK593.6 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q23536 #2: タンパク質・ペプチド | 分子量: 575.610 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 詳細: synthetic peptide / 由来: (合成) Scheffersomyces stipitis (菌類) #3: 水 | ChemComp-HOH / | |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1 |
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-試料調製
結晶 | マシュー密度: 1.79 Å3/Da / 溶媒含有率: 31.39 % |
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結晶化 | 温度: 289 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6 / 詳細: 1.5M sodium citrate tribasic dihydrate / PH範囲: 5.9 - 6.5 |
-データ収集
回折 | 平均測定温度: 100 K |
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放射光源 | 由来: シンクロトロン / サイト: SSRF / ビームライン: BL17U / 波長: 0.9785 Å |
検出器 | タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2015年9月19日 |
放射 | プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray |
放射波長 | 波長: 0.9785 Å / 相対比: 1 |
反射 | 解像度: 1.8→47.07 Å / Num. obs: 36467 / % possible obs: 99 % / 冗長度: 6.8 % / Net I/σ(I): 18.1 |
反射 シェル | 解像度: 1.8→1.83 Å / 冗長度: 6.8 % / Rmerge(I) obs: 0.462 / Mean I/σ(I) obs: 4.1 / % possible all: 100 |
-位相決定
位相決定 | 手法: 分子置換 |
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-解析
ソフトウェア |
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精密化 | 構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.8→47.058 Å / SU ML: 0.23 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.36 / 位相誤差: 28.75 / 立体化学のターゲット値: ML
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溶媒の処理 | 減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子変位パラメータ | Biso max: 120.89 Å2 / Biso mean: 24.1879 Å2 / Biso min: 8.29 Å2 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
精密化ステップ | サイクル: final / 解像度: 1.8→47.058 Å
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拘束条件 |
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LS精密化 シェル | Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 13
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精密化 TLS | 手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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精密化 TLSグループ |
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