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Open data
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Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 2fzp | ||||||
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Title | Crystal structure of the USP8 interaction domain of human NRDP1 | ||||||
![]() | ring finger protein 41 isoform 1 | ||||||
![]() | LIGASE / E3 Ligase / protein ubiquitination / Structural Genomics / Structural Genomics Consortium / SGC | ||||||
Function / homology | ![]() regulation of lymphocyte differentiation / interleukin-3 receptor binding / erythropoietin receptor binding / regulation of myeloid cell differentiation / endoplasmic reticulum tubular network / negative regulation of mitophagy / regulation of reactive oxygen species metabolic process / regulation of phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / regulation of MAPK cascade / proteasomal protein catabolic process ...regulation of lymphocyte differentiation / interleukin-3 receptor binding / erythropoietin receptor binding / regulation of myeloid cell differentiation / endoplasmic reticulum tubular network / negative regulation of mitophagy / regulation of reactive oxygen species metabolic process / regulation of phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / regulation of MAPK cascade / proteasomal protein catabolic process / protein autoubiquitination / extrinsic apoptotic signaling pathway / Downregulation of ERBB2:ERBB3 signaling / negative regulation of cell migration / RING-type E3 ubiquitin transferase / receptor tyrosine kinase binding / small GTPase binding / autophagy / protein polyubiquitination / positive regulation of protein catabolic process / ubiquitin-protein transferase activity / positive regulation of reactive oxygen species metabolic process / ubiquitin protein ligase activity / Antigen processing: Ubiquitination & Proteasome degradation / protein ubiquitination / negative regulation of cell population proliferation / protein domain specific binding / perinuclear region of cytoplasm / zinc ion binding / identical protein binding / cytosol Similarity search - Function | ||||||
Biological species | ![]() | ||||||
Method | ![]() ![]() ![]() | ||||||
![]() | Walker, J.R. / Avvakumov, G.V. / Xue, S. / Newman, E.M. / Butler-Cole, C. / Finerty Jr., P.J. / Weigelt, J. / Sundstrom, M. / Arrowsmith, C. / Edwards, A. ...Walker, J.R. / Avvakumov, G.V. / Xue, S. / Newman, E.M. / Butler-Cole, C. / Finerty Jr., P.J. / Weigelt, J. / Sundstrom, M. / Arrowsmith, C. / Edwards, A. / Bochkarev, A. / Dhe-Paganon, S. / Structural Genomics Consortium (SGC) | ||||||
![]() | ![]() Title: Amino-terminal Dimerization, NRDP1-Rhodanese Interaction, and Inhibited Catalytic Domain Conformation of the Ubiquitin-specific Protease 8 (USP8). Authors: Avvakumov, G.V. / Walker, J.R. / Xue, S. / Finerty Jr., P.J. / Mackenzie, F. / Newman, E.M. / Dhe-Paganon, S. #1: Journal: Mol.Cell.Biol. / Year: 2004 Title: Stabilization of the E3 ubiquitin ligase Nrdp1 by the deubiquitinating enzyme USP8. Authors: Wu, X. / Yen, L. / Irwin, L. / Sweeney, C. / Carraway, K.L. #2: Journal: Embo J. / Year: 2004 Title: Nrdp1-mediated degradation of the gigantic IAP, BRUCE, is a novel pathway for triggering apoptosis. Authors: Qiu, X.B. / Markant, S.L. / Yuan, J. / Goldberg, A.L. #3: Journal: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / Year: 2002 Title: An RBCC protein implicated in maintenance of steady-state neuregulin receptor levels. Authors: Diamonti, A.J. / Guy, P.M. / Ivanof, C. / Wong, K. / Sweeney, C. / Carraway, K.L. #4: Journal: Blood Cells Mol.Dis. / Year: 2001 Title: FLRF, a novel evolutionarily conserved RING finger gene, is differentially expressed in mouse fetal and adult hematopoietic stem cells and progenitors. Authors: Abdullah, J.M. / Li, X. / Nachtman, R.G. / Jurecic, R. | ||||||
History |
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Structure visualization
Structure viewer | Molecule: ![]() ![]() |
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Downloads & links
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Download
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PDB format | ![]() | 31.6 KB | Display | ![]() |
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Others | ![]() |
-Validation report
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Data in CIF | ![]() | 10.8 KB | Display | |
Arichive directory | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-Related structure data
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Links
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Assembly
Deposited unit | ![]()
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1 |
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Unit cell |
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Components
#1: Protein | Mass: 16172.340 Da / Num. of mol.: 1 / Fragment: USP8 interaction Domain Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() ![]() ![]() References: UniProt: Q9H4P4, Ligases; Forming carbon-nitrogen bonds; Acid-amino-acid ligases (peptide synthases) |
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#2: Water | ChemComp-HOH / |
-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: ![]() |
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Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.1 Å3/Da / Density % sol: 41.49 % |
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Crystal grow | Temperature: 298 K / Method: vapor diffusion, hanging drop / pH: 7 Details: 1.8M (NH4)2SO4, 0.1M HEPES pH 7.0,0.2M NaCl, 0.001M DTT, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298.0K |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K |
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Diffraction source | Source: ![]() ![]() ![]() |
Detector | Type: SBC-3 / Detector: CCD / Date: Nov 4, 2005 |
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 1.00769 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 1.87→27.36 Å / Num. all: 12100 / Num. obs: 12100 / % possible obs: 99 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): -3 / Redundancy: 4.3 % / Rmerge(I) obs: 0.14 / Net I/σ(I): 8.97 |
Reflection shell | Resolution: 1.87→1.94 Å / Redundancy: 4.4 % / Rmerge(I) obs: 0.653 / Mean I/σ(I) obs: 1.52 / Num. unique all: 1173 / % possible all: 100 |
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Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: ![]()
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Solvent computation | Ion probe radii: 0.8 Å / Shrinkage radii: 0.8 Å / VDW probe radii: 1.2 Å / Solvent model: BABINET MODEL WITH MASK | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso mean: 15.627 Å2
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Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 1.87→27.36 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell | Resolution: 1.873→1.922 Å / Total num. of bins used: 20
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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