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万見
- PDB-5e3h: Structural Basis for RNA Recognition and Activation of RIG-I -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5e3h
タイトルStructural Basis for RNA Recognition and Activation of RIG-I
要素
  • Probable ATP-dependent RNA helicase DDX58
  • RNA (5'-R(*CP*GP*AP*CP*GP*CP*UP*AP*GP*CP*GP*U)-3')
キーワードHYDROLASE/RNA / Adenosine Triphosphatases / Adenosine Triphosphate / DEAD-box RNA Helicases / Enzyme Activation / Fluorometry / Humans / Immunity / Innate / Models / Molecular / Nucleic Acid Conformation / Pliability / Protein Binding / Protein Structure / Tertiary / Proteolysis / RNA / Double-Stranded / RNA-Binding Proteins / Scattering / Small Angle / Structure-Activity Relationship / Substrate Specificity / Trypsin / HYDROLASE / HYDROLASE-RNA complex
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of type III interferon production / RIG-I signaling pathway / positive regulation of myeloid dendritic cell cytokine production / OAS antiviral response / detection of virus / NF-kB activation through FADD/RIP-1 pathway mediated by caspase-8 and -10 / positive regulation of response to cytokine stimulus / positive regulation of granulocyte macrophage colony-stimulating factor production / Modulation of host responses by IFN-stimulated genes / TRAF6 mediated IRF7 activation ...regulation of type III interferon production / RIG-I signaling pathway / positive regulation of myeloid dendritic cell cytokine production / OAS antiviral response / detection of virus / NF-kB activation through FADD/RIP-1 pathway mediated by caspase-8 and -10 / positive regulation of response to cytokine stimulus / positive regulation of granulocyte macrophage colony-stimulating factor production / Modulation of host responses by IFN-stimulated genes / TRAF6 mediated IRF7 activation / cytoplasmic pattern recognition receptor signaling pathway / pattern recognition receptor activity / cellular response to exogenous dsRNA / RSV-host interactions / response to exogenous dsRNA / TRAF6 mediated NF-kB activation / positive regulation of interferon-alpha production / bicellular tight junction / positive regulation of defense response to virus by host / antiviral innate immune response / positive regulation of interferon-beta production / regulation of cell migration / positive regulation of interleukin-8 production / Negative regulators of DDX58/IFIH1 signaling / DDX58/IFIH1-mediated induction of interferon-alpha/beta / Evasion by RSV of host interferon responses / response to virus / ISG15 antiviral mechanism / positive regulation of interleukin-6 production / ruffle membrane / positive regulation of tumor necrosis factor production / SARS-CoV-1 activates/modulates innate immune responses / Ovarian tumor domain proteases / actin cytoskeleton / double-stranded RNA binding / TRAF3-dependent IRF activation pathway / double-stranded DNA binding / gene expression / defense response to virus / single-stranded RNA binding / RNA helicase activity / Ub-specific processing proteases / RNA helicase / ribonucleoprotein complex / innate immune response / ubiquitin protein ligase binding / positive regulation of gene expression / GTP binding / SARS-CoV-2 activates/modulates innate and adaptive immune responses / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / ATP hydrolysis activity / zinc ion binding / ATP binding / identical protein binding / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
phosphoenolpyruvate carboxylase, domain 3 - #30 / phosphoenolpyruvate carboxylase, domain 3 / RIG-I-like receptor, C-terminal regulatory domain / RIG-I, CARD domain repeat 2 / Metal Binding Protein, Guanine Nucleotide Exchange Factor; Chain A / RIG-I-like receptor, C-terminal / RIG-I receptor C-terminal domain / RIG-I-like receptor, C-terminal regulatory domain / RIG-I-like receptor, C-terminal domain superfamily / : ...phosphoenolpyruvate carboxylase, domain 3 - #30 / phosphoenolpyruvate carboxylase, domain 3 / RIG-I-like receptor, C-terminal regulatory domain / RIG-I, CARD domain repeat 2 / Metal Binding Protein, Guanine Nucleotide Exchange Factor; Chain A / RIG-I-like receptor, C-terminal / RIG-I receptor C-terminal domain / RIG-I-like receptor, C-terminal regulatory domain / RIG-I-like receptor, C-terminal domain superfamily / : / C-terminal domain of RIG-I / RIG-I-like receptor (RLR) C-terminal regulatory (CTR) domain profile. / Caspase recruitment domain / Caspase recruitment domain / Death-like domain superfamily / DEAD/DEAH box helicase domain / DEAD/DEAH box helicase / Beta Complex / Helicase conserved C-terminal domain / helicase superfamily c-terminal domain / Superfamilies 1 and 2 helicase C-terminal domain profile. / Superfamilies 1 and 2 helicase ATP-binding type-1 domain profile. / DEAD-like helicases superfamily / Helicase, C-terminal / Helicase superfamily 1/2, ATP-binding domain / P-loop containing nucleotide triphosphate hydrolases / Up-down Bundle / Rossmann fold / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Beta / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / BERYLLIUM TRIFLUORIDE ION / RNA / RNA (> 10) / Antiviral innate immune response receptor RIG-I
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
synthetic construct (人工物)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.7 Å
データ登録者Jiang, F. / Miller, M.T. / Marcotrigiano, J.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute Of Allergy and Infectious Diseases (NIH/NIAID) 米国
引用ジャーナル: Nature / 年: 2011
タイトル: Structural basis of RNA recognition and activation by innate immune receptor RIG-I.
著者: Jiang, F. / Ramanathan, A. / Miller, M.T. / Tang, G.Q. / Gale, M. / Patel, S.S. / Marcotrigiano, J.
履歴
登録2015年10月2日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
置き換え2015年11月18日ID: 3TMI
改定 1.02015年11月18日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年8月9日Group: Derived calculations / カテゴリ: pdbx_struct_oper_list / Item: _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation
改定 1.22019年12月4日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.32023年9月27日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Probable ATP-dependent RNA helicase DDX58
B: RNA (5'-R(*CP*GP*AP*CP*GP*CP*UP*AP*GP*CP*GP*U)-3')
C: RNA (5'-R(*CP*GP*AP*CP*GP*CP*UP*AP*GP*CP*GP*U)-3')
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)89,27410
ポリマ－88,5503
非ポリマー7247
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area6020 Å2
ΔGint-60 kcal/mol
Surface area32530 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)176.030, 176.030, 108.071
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number179
Space group name H-MP6522

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要素

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タンパク質 / RNA鎖 , 2種, 3分子 ABC

#1: タンパク質 Probable ATP-dependent RNA helicase DDX58 / DEAD box protein 58 / RIG-I-like receptor 1 / RLR-1 / Retinoic acid-inducible gene 1 protein / RIG- ...DEAD box protein 58 / RIG-I-like receptor 1 / RLR-1 / Retinoic acid-inducible gene 1 protein / RIG-1 / Retinoic acid-inducible gene I protein / RIG-I


分子量: 79594.734 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 232-925 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: DDX58 / プラスミド: RIG-I (232-925), RIG-I DeltaCARD / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): Rosetta(de3) / 参照: UniProt: O95786, RNA helicase
#2: RNA鎖 RNA (5'-R(*CP*GP*AP*CP*GP*CP*UP*AP*GP*CP*GP*U)-3')


分子量: 4477.723 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) synthetic construct (人工物)

-
非ポリマー , 5種, 7分子

#3: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#4: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#5: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#6: 化合物 ChemComp-ADP / ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / ADP


分子量: 427.201 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H15N5O10P2 / コメント: ADP, エネルギー貯蔵分子*YM
#7: 化合物 ChemComp-BEF / BERYLLIUM TRIFLUORIDE ION


分子量: 66.007 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: BeF3

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.77 Å3/Da / 溶媒含有率: 55.59 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 25% w/v PEG3350, 0.25 M sodium thiocyanate, 100 mM MOPS, pH 7.8, 3% v/v 2,2,2-trifluoroethanol

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: CHESS / ビームライン: F1 / 波長: 0.979 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 210 / 検出器: CCD / 日付: 2011年5月6日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.979 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.7→50 Å / Num. obs: 27622 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 38.8 % / CC1/2: 0.999 / Rmerge(I) obs: 0.24 / Rpim(I) all: 0.039 / Net I/σ(I): 16.9
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured obsNum. unique allCC1/2Rpim(I) all% possible all
2.7-2.85352.841.613810939490.4150.48100
8.54-5035.40.06657.53545810020.9990.01199.4

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.9_1692精密化
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3TMI

3tmi
PDB 未公開エントリ


解像度: 2.7→34.974 Å / SU ML: 0.5 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 31.37 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2679 3721 7.24 %Random selection
Rwork0.2335 ---
obs0.2361 27571 99.97 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.7→34.974 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4967 509 41 0 5517
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0025667
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.6297795
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d11.2612103
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.026913
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.003909
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.7001-2.73420.45021330.38821757X-RAY DIFFRACTION100
2.7342-2.77020.39061370.36981769X-RAY DIFFRACTION100
2.7702-2.80810.38931380.3561770X-RAY DIFFRACTION100
2.8081-2.84820.38321410.35471761X-RAY DIFFRACTION100
2.8482-2.89070.38921360.33621753X-RAY DIFFRACTION100
2.8907-2.93590.32711420.33481796X-RAY DIFFRACTION100
2.9359-2.9840.36191360.31971757X-RAY DIFFRACTION100
2.984-3.03540.35481430.30191785X-RAY DIFFRACTION100
3.0354-3.09060.31091330.30351762X-RAY DIFFRACTION100
3.0906-3.150.39731350.28491759X-RAY DIFFRACTION100
3.15-3.21420.34131380.28811756X-RAY DIFFRACTION100
3.2142-3.28410.3661430.29051784X-RAY DIFFRACTION100
3.2841-3.36040.31581410.26121753X-RAY DIFFRACTION100
3.3604-3.44440.2741390.26031788X-RAY DIFFRACTION100
3.4444-3.53740.3271330.25341727X-RAY DIFFRACTION100
3.5374-3.64140.30221400.25431781X-RAY DIFFRACTION100
3.6414-3.75880.31241390.23571782X-RAY DIFFRACTION100
3.7588-3.8930.23511350.22451766X-RAY DIFFRACTION100
3.893-4.04860.25821420.22181778X-RAY DIFFRACTION100
4.0486-4.23260.27391350.20551749X-RAY DIFFRACTION100
4.2326-4.45530.26311380.19151753X-RAY DIFFRACTION100
4.4553-4.73380.22131310.18181785X-RAY DIFFRACTION100
4.7338-5.09830.22881420.18321746X-RAY DIFFRACTION100
5.0983-5.60950.21461410.19411783X-RAY DIFFRACTION100
5.6095-6.41680.2381430.22921756X-RAY DIFFRACTION100
6.4168-8.06810.22841310.20991775X-RAY DIFFRACTION100
8.0681-34.97650.20421360.20391778X-RAY DIFFRACTION99
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.59930.58660.48921.09540.21321.0861-0.03550.03870.05320.0372-0.12910.11540.1736-0.3185-0.04650.4626-0.32910.01550.8414-0.06760.540616.6005-77.34497.2609
21.9178-0.9930.87190.6394-0.23611.5553-0.25990.69310.5965-0.2161-0.16670.2225-0.787-0.226-0.00570.8218-0.0937-0.36171.0610.16341.001318.4674-45.761-7.8881
31.94171.20070.27092.3362-0.87831.1838-0.2736-0.11180.0955-0.1635-0.03380.13520.0316-0.3658-0.02870.5336-0.2213-0.02521.0423-0.06970.667222.6486-67.052511.289
41.57760.19691.00251.56170.09860.6375-0.11340.03970.3474-0.0325-0.05190.3481-0.0472-0.3506-0.19180.5053-0.0206-0.24781.5703-0.18451.1097-7.6565-64.6061-13.4125
51.97180.41130.99062.5506-1.50091.6805-0.2135-0.0931.06180.4793-0.71320.7171-0.5746-1.3562-0.14840.5996-0.0079-0.12071.245-0.32171.10335.1587-59.36656.2361
60.2090.10990.37441.174-0.20660.8166-0.1483-0.32110.40210.8977-0.25030.1669-0.0012-1.1420.01420.6653-0.0781-0.15651.2164-0.17960.94166.5397-61.5013.1908
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resid 241 through 506 )
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (resid 507 through 674 )
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'A' and (resid 675 through 792 )
4X-RAY DIFFRACTION4chain 'A' and (resid 793 through 922 )
5X-RAY DIFFRACTION5chain 'B' and (resid 1 through 12 )
6X-RAY DIFFRACTION6chain 'C' and (resid 3 through 14 )

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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