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- PDB-5e0v: Human PCNA variant (S228I) complexed with FEN1 at 2.1 Angstroms -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5e0v
タイトルHuman PCNA variant (S228I) complexed with FEN1 at 2.1 Angstroms
要素
  • Flap endonuclease 1
  • Proliferating cell nuclear antigen
キーワードDNA BINDING PROTEIN / DNA replication / sliding clamp
機能・相同性
機能・相同性情報


flap endonuclease activity / positive regulation of sister chromatid cohesion / telomere maintenance via semi-conservative replication / double-stranded DNA exodeoxyribonuclease activity / positive regulation of deoxyribonuclease activity / dinucleotide insertion or deletion binding / PCNA-p21 complex / mitotic telomere maintenance via semi-conservative replication / 5'-flap endonuclease activity / purine-specific mismatch base pair DNA N-glycosylase activity ...flap endonuclease activity / positive regulation of sister chromatid cohesion / telomere maintenance via semi-conservative replication / double-stranded DNA exodeoxyribonuclease activity / positive regulation of deoxyribonuclease activity / dinucleotide insertion or deletion binding / PCNA-p21 complex / mitotic telomere maintenance via semi-conservative replication / 5'-flap endonuclease activity / purine-specific mismatch base pair DNA N-glycosylase activity / nuclear lamina / UV protection / positive regulation of DNA-directed DNA polymerase activity / Polymerase switching / Telomere C-strand (Lagging Strand) Synthesis / MutLalpha complex binding / Processive synthesis on the lagging strand / PCNA complex / DNA replication, removal of RNA primer / Removal of the Flap Intermediate / HDR through MMEJ (alt-NHEJ) / Processive synthesis on the C-strand of the telomere / Polymerase switching on the C-strand of the telomere / Removal of the Flap Intermediate from the C-strand / Mismatch repair (MMR) directed by MSH2:MSH3 (MutSbeta) / Mismatch repair (MMR) directed by MSH2:MSH6 (MutSalpha) / Transcription of E2F targets under negative control by DREAM complex / replisome / 5'-3' exonuclease activity / exonuclease activity / response to L-glutamate / histone acetyltransferase binding / DNA polymerase processivity factor activity / leading strand elongation / Early Phase of HIV Life Cycle / G1/S-Specific Transcription / response to dexamethasone / replication fork processing / nuclear replication fork / SUMOylation of DNA replication proteins / POLB-Dependent Long Patch Base Excision Repair / PCNA-Dependent Long Patch Base Excision Repair / translesion synthesis / mismatch repair / response to cadmium ion / estrous cycle / cyclin-dependent protein kinase holoenzyme complex / base-excision repair, gap-filling / DNA polymerase binding / epithelial cell differentiation / male germ cell nucleus / positive regulation of DNA repair / TP53 Regulates Transcription of Genes Involved in G2 Cell Cycle Arrest / Translesion synthesis by REV1 / Translesion synthesis by POLK / liver regeneration / Translesion synthesis by POLI / replication fork / Gap-filling DNA repair synthesis and ligation in GG-NER / positive regulation of DNA replication / nuclear estrogen receptor binding / Termination of translesion DNA synthesis / Recognition of DNA damage by PCNA-containing replication complex / double-strand break repair via homologous recombination / Translesion Synthesis by POLH / base-excision repair / receptor tyrosine kinase binding / HDR through Homologous Recombination (HRR) / Dual Incision in GG-NER / memory / cellular response to hydrogen peroxide / Dual incision in TC-NER / Gap-filling DNA repair synthesis and ligation in TC-NER / RNA-DNA hybrid ribonuclease activity / cellular response to UV / cellular response to xenobiotic stimulus / double-strand break repair / E3 ubiquitin ligases ubiquitinate target proteins / response to estradiol / manganese ion binding / heart development / double-stranded DNA binding / endonuclease activity / DNA recombination / damaged DNA binding / 加水分解酵素; エステル加水分解酵素 / chromosome, telomeric region / DNA replication / nuclear body / DNA repair / centrosome / chromatin binding / protein-containing complex binding / chromatin / nucleolus / enzyme binding / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / magnesium ion binding / protein-containing complex / mitochondrion
類似検索 - 分子機能
Flap endonuclease 1 / XPG protein signature 2. / XPG conserved site / XPG protein signature 1. / XPG/Rad2 endonuclease / XPG, N-terminal / XPG-I domain / XPG N-terminal domain / XPG I-region / Xeroderma pigmentosum G I-region ...Flap endonuclease 1 / XPG protein signature 2. / XPG conserved site / XPG protein signature 1. / XPG/Rad2 endonuclease / XPG, N-terminal / XPG-I domain / XPG N-terminal domain / XPG I-region / Xeroderma pigmentosum G I-region / Xeroderma pigmentosum G N-region / Box / Proliferating Cell Nuclear Antigen / Proliferating Cell Nuclear Antigen - #10 / Proliferating cell nuclear antigen signature 2. / Helix-hairpin-helix motif, class 2 / Helix-hairpin-helix class 2 (Pol1 family) motifs / 5'-3' exonuclease, C-terminal domain superfamily / Proliferating cell nuclear antigen, PCNA, conserved site / Proliferating cell nuclear antigen signature 1. / Proliferating cell nuclear antigen, PCNA / Proliferating cell nuclear antigen, PCNA, N-terminal / Proliferating cell nuclear antigen, PCNA, C-terminal / Proliferating cell nuclear antigen, N-terminal domain / Proliferating cell nuclear antigen, C-terminal domain / PIN-like domain superfamily / : / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Flap endonuclease 1 / Proliferating cell nuclear antigen / Flap endonuclease 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.074 Å
データ登録者Duffy, C.M. / Hilbert, B.J. / Kelch, B.A.
引用ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2016
タイトル: A Disease-Causing Variant in PCNA Disrupts a Promiscuous Protein Binding Site.
著者: Duffy, C.M. / Hilbert, B.J. / Kelch, B.A.
履歴
登録2015年9月29日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02016年4月20日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年11月22日Group: Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: citation / pdbx_struct_oper_list / software
Item: _citation.journal_id_CSD / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation / _software.classification
改定 1.22023年9月27日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.32024年10月30日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Proliferating cell nuclear antigen
B: Proliferating cell nuclear antigen
C: Flap endonuclease 1
D: Flap endonuclease 1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)61,1904
ポリマ－61,1904
非ポリマー00
水1,78399
1
A: Proliferating cell nuclear antigen
C: Flap endonuclease 1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)30,5952
ポリマ－30,5952
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1480 Å2
ΔGint-8 kcal/mol
Surface area13110 Å2
手法PISA
2
B: Proliferating cell nuclear antigen
D: Flap endonuclease 1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)30,5952
ポリマ－30,5952
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1410 Å2
ΔGint-8 kcal/mol
Surface area12880 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)80.721, 80.721, 66.556
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number143
Space group name H-MP3
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-324-

HOH

21A-329-

HOH

31A-348-

HOH

41B-323-

HOH

51B-325-

HOH

61B-341-

HOH

71B-342-

HOH

-
要素

#1: タンパク質 Proliferating cell nuclear antigen / PCNA / Cyclin


分子量: 28821.830 Da / 分子数: 2 / 変異: S228I / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PCNA / プラスミド: pET3c / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BLR(DE3) / 参照: UniProt: P12004
#2: タンパク質・ペプチド Flap endonuclease 1 / FEN-1 / Flap structure-specific endonuclease 1


分子量: 1772.954 Da / 分子数: 2 / Fragment: UNP residues 299-314 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト)
参照: UniProt: B4DWZ4, UniProt: P39748*PLUS, 加水分解酵素; エステル加水分解酵素
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 99 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.05 Å3/Da / 溶媒含有率: 39.88 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 4.6
詳細: 2.35 M ammonium sulfate, 100 mM sodium acetate pH 4.6, 40% (v/v) -1,3-Butanediol

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 23-ID-B / 波長: 1.033 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 300 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2015年3月16日
放射モノクロメーター: Si(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.033 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.074→30.95 Å / Num. obs: 29298 / % possible obs: 99.7 % / 冗長度: 3.9 % / Rmerge(I) obs: 0.078 / Net I/σ(I): 16.68
反射 シェル解像度: 2.074→2.12 Å / 冗長度: 3.8 % / Rmerge(I) obs: 0.636 / Mean I/σ(I) obs: 2.1 / % possible all: 98.33

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.9_1692精密化
HKL-3000データスケーリング
HKL-3000位相決定
PHASER位相決定
HKL-3000データ削減
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1UL7

1ul7


解像度: 2.074→30.945 Å / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.99 / 位相誤差: 37.63 / 立体化学のターゲット値: TWIN_LSQ_F
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2292 1450 4.95 %
Rwork0.202 --
obs0.2155 29297 99.7 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.074→30.945 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4030 0 0 99 4129
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0044084
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.7265508
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d13.9831518
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.027654
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.003702
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.074-2.15050.32471490.33192767X-RAY DIFFRACTION95
2.1505-2.23650.35431420.30752769X-RAY DIFFRACTION95
2.2365-2.3380.28941460.28852771X-RAY DIFFRACTION95
2.338-2.46090.34791380.28712797X-RAY DIFFRACTION95
2.4609-2.61460.28121500.26372772X-RAY DIFFRACTION95
2.6146-2.81560.27181450.24532773X-RAY DIFFRACTION95
2.8156-3.09740.25061460.22562771X-RAY DIFFRACTION95
3.0974-3.54210.261420.20712783X-RAY DIFFRACTION95
3.5421-4.44940.21631380.1732790X-RAY DIFFRACTION95
4.4494-16.99090.20791530.16912757X-RAY DIFFRACTION94

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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