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- PDB-5du2: Structural analysis of EspG2 glycosyltransferase -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5du2
タイトルStructural analysis of EspG2 glycosyltransferase
要素EspG2 glycosyltransferase
キーワードTRANSFERASE / glycosyltransferase / enediynes / secondary metabolites / Structural Genomics / PSI-Biology / Midwest Center for Structural Genomics / MCSG / Enzyme Discovery for Natural Product Biosynthesis / NatPro / OXIDOREDUCTASE
機能・相同性
機能・相同性情報


antibiotic metabolic process / UDP-glycosyltransferase activity / hexosyltransferase activity
類似検索 - 分子機能
UDP-glycosyltransferase, MGT-like / UDP-glucoronosyl and UDP-glucosyl transferase / UDP-glucuronosyl/UDP-glucosyltransferase / Glycogen Phosphorylase B; / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
EspG2 glycosyltransferase
類似検索 - 構成要素
生物種Actinomadura verrucosospora (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.7 Å
データ登録者Michalska, K. / Elshahawi, S.I. / Bigelow, L. / Babnigg, G. / Thorson, J.S. / Phillips Jr., G.N. / Joachimiak, A. / Midwest Center for Structural Genomics (MCSG) / Enzyme Discovery for Natural Product Biosynthesis (NatPro)
資金援助 米国, 2件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)GM094585 米国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)U01GM098248 米国
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: Structural analysis of EspG2 glycosyltransferase
著者: Michalska, K. / Elshahawi, S.I. / Bigelow, L. / Babnigg, G. / Thorson, J.S. / Phillips Jr., G.N. / Joachimiak, A. / Midwest Center for Structural Genomics (MCSG) / Enzyme Discovery for ...著者: Michalska, K. / Elshahawi, S.I. / Bigelow, L. / Babnigg, G. / Thorson, J.S. / Phillips Jr., G.N. / Joachimiak, A. / Midwest Center for Structural Genomics (MCSG) / Enzyme Discovery for Natural Product Biosynthesis (NatPro)
履歴
登録2015年9月18日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02015年10月14日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年9月20日Group: Author supporting evidence / Derived calculations / カテゴリ: pdbx_audit_support / pdbx_struct_oper_list
Item: _pdbx_audit_support.funding_organization / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation
改定 1.22019年12月25日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.32023年9月27日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: EspG2 glycosyltransferase
B: EspG2 glycosyltransferase


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)90,2722
ポリマ－90,2722
非ポリマー00
水1086
1
A: EspG2 glycosyltransferase


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)45,1361
ポリマ－45,1361
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
2
B: EspG2 glycosyltransferase


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)45,1361
ポリマ－45,1361
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)51.331, 178.381, 189.598
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number24
Space group name H-MI212121

-
要素

#1: タンパク質 EspG2 glycosyltransferase


分子量: 45135.836 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Actinomadura verrucosospora (バクテリア)
遺伝子: espG2 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: A0A0R4I999*PLUS
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.4 Å3/Da / 溶媒含有率: 48.83 %
結晶化温度: 289 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 8.5
詳細: 0.2 M MgCl2, 0.1 M Tris/HCl, pH 8.5, 25% PEG3350, cryo 10% glycerol

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 19-ID / 波長: 0.97918 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2014年10月18日 / 詳細: Mirrors
放射モノクロメーター: Si(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97918 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.7→30 Å / Num. obs: 24500 / % possible obs: 99.9 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 5.4 % / Biso Wilson estimate: 79.46 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.088 / Net I/σ(I): 18.06
反射 シェル解像度: 2.7→2.75 Å / 冗長度: 5.1 % / Rmerge(I) obs: 1 / Mean I/σ(I) obs: 1.81 / % possible all: 99.3

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
BUSTER2.10.0精密化
REFMAC精密化
HKL-3000データ削減
HKL-3000データスケーリング
MR-Rosetta位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3IAA

3iaa


解像度: 2.7→29.79 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.9206 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.9051 / SU R Cruickshank DPI: 0.866 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / SU R Blow DPI: 0.796 / SU Rfree Blow DPI: 0.296 / SU Rfree Cruickshank DPI: 0.304
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2359 1248 5.1 %RANDOM
Rwork0.1999 ---
obs0.2017 24464 99.94 %-
原子変位パラメータBiso mean: 91.64 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--32.3228 Å20 Å20 Å2
2--6.0386 Å20 Å2
3---26.2843 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.502 Å
精密化ステップサイクル: 1 / 解像度: 2.7→29.79 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5570 0 0 6 5576
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数Restraint functionWeight
X-RAY DIFFRACTIONt_bond_d0.0085689HARMONIC2.5
X-RAY DIFFRACTIONt_angle_deg0.897744HARMONIC2.5
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_d2560SINUSOIDAL2
X-RAY DIFFRACTIONt_incorr_chiral_ct
X-RAY DIFFRACTIONt_pseud_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_trig_c_planes115HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_gen_planes871HARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_it5689HARMONIC20
X-RAY DIFFRACTIONt_nbd
X-RAY DIFFRACTIONt_omega_torsion2.96
X-RAY DIFFRACTIONt_other_torsion2.88
X-RAY DIFFRACTIONt_improper_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_chiral_improper_torsion722SEMIHARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_sum_occupancies
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_distance
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_ideal_dist_contact6395SEMIHARMONIC4
LS精密化 シェル解像度: 2.7→2.82 Å / Total num. of bins used: 12
Rfactor反射数%反射
Rfree0.3124 150 5.15 %
Rwork0.2517 2764 -
all0.2547 2914 -
obs--99.94 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
12.65660.38360.13514.9290.00782.70850.2362-0.031-0.3333-0.5185-0.3080.49880.2122-0.22980.0718-0.0431-0.0699-0.149-0.06870.0175-0.125513.6057113.139114.58
22.81650.47310.87583.0086-0.34732.14490.1217-0.11670.1942-0.5315-0.1830.256-0.3195-0.06010.0613-0.0466-0.0408-0.065-0.06860.0466-0.146519.8517125.879116.316
32.5516-2.65652.6584.5656-0.47172.31460.00340.0599-0.12480.03010.0723-0.1070.06270.0539-0.07570.1258-0.1461-0.0302-0.01270.152-0.255232.059102.554143.16
41.8034-2.30871.38057.8662-2.90614.7713-0.0186-0.141-0.05090.11360.0113-0.22970.32280.51910.0073-0.2133-0.1488-0.07120.19180.152-0.20532.0784111.707140.194
502.1125-0.76463.75220.50610.33310.0102-0.065-0.12670.4836-0.20690.4435-0.2546-0.11930.1968-0.19-0.15080.0970.1650.0467-0.082310.6654121.289136.543
60.5153-1.46210.70566.0711-1.978.3155-0.0418-0.38120.1438-0.0052-0.2130.11020.08060.32260.25490.11160.1520.0882-0.05680.1404-0.285213.910966.5544125.447
70.6026-0.7471.0635.41941.14764.194-0.07070.1026-0.5292-0.192-0.21270.09040.49320.43420.28330.29970.1520.1261-0.30320.1519-0.278118.654858.8422110.365
82.20951.6566-0.5435.41170.02941.3175-0.23650.0793-0.1191-0.12820.0572-0.20490.5016-0.00020.17930.27730.0627-0.0297-0.28730.09-0.30416.549571.3612109.686
94.64061.27150.48983.83570.30622.118-0.12460.04480.0615-0.42590.0377-0.43790.13780.39030.08690.0796-0.0091-0.0138-0.1520.0562-0.105427.074288.5697108.489
100.00240.6452-0.21410.0053-0.5663.5974-0.0406-0.1198-0.0482-0.1690.00810.228-0.2085-0.35950.0325-0.07810.1242-0.0252-0.04060.1350.07694.921181.4338111.716
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1{A|5 - A|139}
2X-RAY DIFFRACTION2{A|140 - A|213}
3X-RAY DIFFRACTION3{A|222 - A|252}
4X-RAY DIFFRACTION4{A|253 - A|363}
5X-RAY DIFFRACTION5{A|364 - A|398}
6X-RAY DIFFRACTION6{B|4 - B|61}
7X-RAY DIFFRACTION7{B|62 - B|159}
8X-RAY DIFFRACTION8{B|160 - B|251}
9X-RAY DIFFRACTION9{B|252 - B|364}
10X-RAY DIFFRACTION10{B|365 - B|397}

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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