[日本語] English
万見
- PDB-5dp2: CurF ER cyclopropanase from curacin A biosynthetic pathway -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5dp2
タイトルCurF ER cyclopropanase from curacin A biosynthetic pathway
要素CurF
キーワードOXIDOREDUCTASE / Polyketide synthase / curacin A / cyclopropane
機能・相同性
機能・相同性情報


(3S)-3-hydroxyacyl-CoA dehydrogenase (NAD+) activity / fatty acid synthase activity / ligase activity / phosphopantetheine binding / 3-oxoacyl-[acyl-carrier-protein] synthase activity / fatty acid biosynthetic process / nucleotide binding / metal ion binding / identical protein binding
類似検索 - 分子機能
CurL-like, PKS C-terminal / Zinc-binding dehydrogenase / Enoyl-CoA hydratase/isomerase, conserved site / Enoyl-CoA hydratase/isomerase signature. / : / Polyketide synthase dehydratase N-terminal domain / Condensation domain / Condensation domain / Amino acid adenylation domain / Polyketide synthase, dehydratase domain ...CurL-like, PKS C-terminal / Zinc-binding dehydrogenase / Enoyl-CoA hydratase/isomerase, conserved site / Enoyl-CoA hydratase/isomerase signature. / : / Polyketide synthase dehydratase N-terminal domain / Condensation domain / Condensation domain / Amino acid adenylation domain / Polyketide synthase, dehydratase domain / PKS_DH / PKS_PP_betabranch / : / Polyketide synthase dehydratase domain / : / Polyketide and metazoan fatty acid synthase dehydratase (PKS/mFAS DH) domain profile. / Polyketide synthase, dehydratase domain superfamily / Quinone Oxidoreductase; Chain A, domain 1 / Medium-chain alcohol dehydrogenases, catalytic domain / Enoyl-CoA hydratase/isomerase / Enoyl-CoA hydratase/isomerase / Malonyl-CoA ACP transacylase, ACP-binding / : / AMP-binding enzyme C-terminal domain / AMP-binding enzyme, C-terminal domain / AMP-binding, conserved site / Putative AMP-binding domain signature. / Chloramphenicol acetyltransferase-like domain superfamily / Acyl transferase / Acyl transferase domain / Acyl transferase domain in polyketide synthase (PKS) enzymes. / Acyl transferase domain superfamily / Alcohol dehydrogenase, N-terminal / Alcohol dehydrogenase GroES-like domain / Polyketide synthase, enoylreductase domain / Enoylreductase / Acyl transferase/acyl hydrolase/lysophospholipase / AMP-dependent synthetase/ligase / AMP-binding enzyme / Polyketide synthase, phosphopantetheine-binding domain / Phosphopantetheine attachment site / Beta-ketoacyl synthase / Beta-ketoacyl synthase, active site / Ketosynthase family 3 (KS3) active site signature. / AMP-binding enzyme, C-terminal domain superfamily / Ketosynthase family 3 (KS3) domain profile. / Beta-ketoacyl synthase, N-terminal / Beta-ketoacyl synthase, C-terminal / Polyketide synthase, beta-ketoacyl synthase domain / Beta-ketoacyl synthase, N-terminal domain / Beta-ketoacyl synthase, C-terminal domain / GroES-like superfamily / ClpP/crotonase-like domain superfamily / Thiolase-like / Phosphopantetheine attachment site / ACP-like superfamily / Carrier protein (CP) domain profile. / Phosphopantetheine binding ACP domain / NAD(P)-binding Rossmann-like Domain / NAD(P)-binding domain superfamily / Alpha-Beta Complex / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
NADP NICOTINAMIDE-ADENINE-DINUCLEOTIDE PHOSPHATE / CurF
類似検索 - 構成要素
生物種Lyngbya majuscula (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 0.96 Å
データ登録者Khare, D. / Smith, J.L.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS) 米国
引用ジャーナル: Structure / 年: 2015
タイトル: Structural Basis for Cyclopropanation by a Unique Enoyl-Acyl Carrier Protein Reductase.
著者: Khare, D. / Hale, W.A. / Tripathi, A. / Gu, L. / Sherman, D.H. / Gerwick, W.H. / Hakansson, K. / Smith, J.L.
履歴
登録2015年9月12日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02015年11月18日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12015年12月16日Group: Database references
改定 1.22017年9月27日Group: Author supporting evidence / Database references / Derived calculations
カテゴリ: citation / pdbx_audit_support / pdbx_struct_oper_list
Item: _citation.journal_id_CSD / _pdbx_audit_support.funding_organization / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation
改定 1.32019年12月25日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.42023年9月27日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: CurF
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)38,9642
ポリマ－38,2211
非ポリマー7431
水10,052558
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)108.906, 47.294, 76.902
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 123.44, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-953-

HOH

21A-1032-

HOH

-
要素

#1: タンパク質 CurF


分子量: 38220.641 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 273-611 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Lyngbya majuscula (バクテリア) / 遺伝子: curF / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q6DNE7
#2: 化合物 ChemComp-NAP / NADP NICOTINAMIDE-ADENINE-DINUCLEOTIDE PHOSPHATE / 2'-MONOPHOSPHOADENOSINE 5'-DIPHOSPHORIBOSE


分子量: 743.405 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C21H28N7O17P3
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 558 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.16 Å3/Da / 溶媒含有率: 43.11 %
結晶化温度: 293.15 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / 詳細: 0.1 M HEPES pH 7.5, 28% PEG 3350

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 23-ID-D / 波長: 0.72932 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 300 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2012年10月11日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.72932 Å / 相対比: 1
反射解像度: 0.96→30 Å / Num. obs: 197326 / % possible obs: 99.4 % / 冗長度: 3.7 % / Rmerge(I) obs: 0.08 / Net I/σ(I): 9.5

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0073精密化
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 5DOZ

5doz


解像度: 0.96→30 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.985 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.982 / SU B: 0.467 / SU ML: 0.011 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.017 / ESU R Free: 0.017 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.13058 9948 5 %RANDOM
Rwork0.11652 ---
obs0.11724 187338 99.32 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 11.994 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.06 Å20 Å2-0.14 Å2
2--0.09 Å2-0 Å2
3---0.02 Å2
精密化ステップサイクル: 1 / 解像度: 0.96→30 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2647 0 48 558 3253
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.010.0192992
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.022914
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.5131.9784114
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.81436756
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.7955402
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg33.46523.63135
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg11.42415536
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg16.7311521
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0990.2458
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0080.0213405
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02713
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.9390.8321414
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other0.9370.8311413
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.2651.2631785
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other1.2651.2641786
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.9021.0971578
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other1.9021.0971579
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other2.3011.5512295
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined5.63710.0593919
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other5.63610.0593920
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr2.42535906
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free54.4725101
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded12.12356257
LS精密化 シェル解像度: 0.96→0.985 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.31 628 -
Rwork0.291 12870 -
obs--92.31 %

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る