+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 5dor | ||||||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
Title | P2 Integrase catalytic domain in space group P21 | ||||||||||||
Components | Integrase | ||||||||||||
Keywords | HYDROLASE / tyrosine recombinase / integrase | ||||||||||||
Function / homology | Function and homology information DNA integration / viral genome integration into host DNA / establishment of integrated proviral latency / Transferases; Transferring phosphorus-containing groups; Nucleotidyltransferases / transferase activity / DNA recombination / Hydrolases; Acting on ester bonds / hydrolase activity / symbiont entry into host cell / DNA binding Similarity search - Function | ||||||||||||
Biological species | Enterobacteria phage P2 (virus) | ||||||||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MOLECULAR REPLACEMENT / Resolution: 2.5 Å | ||||||||||||
Authors | Skaar, K. / Claesson, M. / Odegrip, R. / Haggard-Ljungquist, E. / Hogbom, M. | ||||||||||||
Funding support | Sweden, 3items
| ||||||||||||
Citation | Journal: Febs Lett. / Year: 2015 Title: Crystal structure of the bacteriophage P2 integrase catalytic domain. Authors: Skaar, K. / Claesson, M. / Odegrip, R. / Hogbom, M. / Haggard-Ljungquist, E. / Stenmark, P. | ||||||||||||
History |
|
-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
---|
-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 5dor.cif.gz | 264.6 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
---|---|---|---|---|
PDB format | pdb5dor.ent.gz | 218.6 KB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 5dor.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/do/5dor ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/do/5dor | HTTPS FTP |
---|
-Related structure data
Related structure data | 5c6kSC S: Starting model for refinement C: citing same article (ref.) |
---|---|
Similar structure data |
-Links
-Assembly
Deposited unit |
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
1 |
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
2 |
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Unit cell |
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Noncrystallographic symmetry (NCS) | NCS domain:
NCS domain segments: Component-ID: 0 / Refine code: 0
NCS ensembles :
|
-Components
#1: Protein | Mass: 19568.572 Da / Num. of mol.: 4 / Fragment: Catalytic domain, UNP residues 162-337 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Enterobacteria phage P2 (virus) / Gene: int / Production host: Escherichia coli BL21(DE3) (bacteria) / References: UniProt: P36932 #2: Chemical | ChemComp-PO4 / | #3: Chemical | ChemComp-ZN / | #4: Water | ChemComp-HOH / | |
---|
-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION |
---|
-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.44 Å3/Da / Density % sol: 49.54 % |
---|---|
Crystal grow | Temperature: 293 K / Method: vapor diffusion, sitting drop / pH: 8 / Details: Zinc Chloride, Tris, PEG 6000 |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K |
---|---|
Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: BESSY / Beamline: 14.1 / Wavelength: 1.2782 Å |
Detector | Type: DECTRIS PILATUS 6M / Detector: PIXEL / Date: Feb 4, 2015 |
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 1.2782 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 2.5→64.54 Å / Num. obs: 26038 / % possible obs: 99.6 % / Redundancy: 3.4 % / Biso Wilson estimate: 38.1 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.077 / Net I/σ(I): 11 |
Reflection shell | Resolution: 2.5→2.6 Å / Rmerge(I) obs: 0.759 / % possible all: 97.9 |
-Processing
Software |
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENT Starting model: 5C6K Resolution: 2.5→64.54 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.931 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.901 / SU B: 30.84 / SU ML: 0.316 / Cross valid method: THROUGHOUT / ESU R: 0.626 / ESU R Free: 0.318 / Stereochemistry target values: MAXIMUM LIKELIHOOD / Details: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Solvent computation | Ion probe radii: 0.8 Å / Shrinkage radii: 0.8 Å / VDW probe radii: 1.2 Å / Solvent model: MASK | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso mean: 59.041 Å2
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 2.5→64.54 Å
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refine LS restraints |
|