[日本語] English
万見
- PDB-5dms: Mouse Polo-box domain and Emi2 (169-177) -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5dms
タイトルMouse Polo-box domain and Emi2 (169-177)
要素
  • F-box only protein 43
  • Serine/threonine-protein kinase PLK1
キーワードTRANSFERASE/METAL BINDING PROTEIN / PLK1 / Emi2 / Protein Kinase / meiosis / TRANSFERASE-METAL BINDING PROTEIN complex
機能・相同性
機能・相同性情報


Polo-like kinase mediated events / Phosphorylation of the APC/C / Phosphorylation of Emi1 / Mitotic Metaphase/Anaphase Transition / Activation of NIMA Kinases NEK9, NEK6, NEK7 / Golgi Cisternae Pericentriolar Stack Reorganization / negative regulation of cell cycle process / Mitotic Telophase/Cytokinesis / meiotic nuclear division / Cyclin A/B1/B2 associated events during G2/M transition ...Polo-like kinase mediated events / Phosphorylation of the APC/C / Phosphorylation of Emi1 / Mitotic Metaphase/Anaphase Transition / Activation of NIMA Kinases NEK9, NEK6, NEK7 / Golgi Cisternae Pericentriolar Stack Reorganization / negative regulation of cell cycle process / Mitotic Telophase/Cytokinesis / meiotic nuclear division / Cyclin A/B1/B2 associated events during G2/M transition / negative regulation of meiotic nuclear division / Condensation of Prophase Chromosomes / APC/C:Cdh1 mediated degradation of Cdc20 and other APC/C:Cdh1 targeted proteins in late mitosis/early G1 / Amplification of signal from unattached kinetochores via a MAD2 inhibitory signal / protein localization to organelle / regulation of protein localization to cell cortex / Mitotic Prometaphase / EML4 and NUDC in mitotic spindle formation / Resolution of Sister Chromatid Cohesion / synaptonemal complex disassembly / The role of GTSE1 in G2/M progression after G2 checkpoint / regulation of meiotic nuclear division / RHO GTPases Activate Formins / homologous chromosome segregation / Separation of Sister Chromatids / polo kinase / protein localization to nuclear envelope / Loss of Nlp from mitotic centrosomes / Recruitment of mitotic centrosome proteins and complexes / Loss of proteins required for interphase microtubule organization from the centrosome / Recruitment of NuMA to mitotic centrosomes / Anchoring of the basal body to the plasma membrane / AURKA Activation by TPX2 / nuclear membrane disassembly / synaptonemal complex / female meiosis chromosome segregation / Regulation of PLK1 Activity at G2/M Transition / anaphase-promoting complex binding / outer kinetochore / positive regulation of ubiquitin protein ligase activity / condensed chromosome, centromeric region / microtubule bundle formation / double-strand break repair via alternative nonhomologous end joining / female germ cell nucleus / regulation of mitotic spindle assembly / centrosome cycle / positive regulation of ubiquitin-protein transferase activity / regulation of mitotic nuclear division / mitotic spindle assembly checkpoint signaling / mitotic spindle pole / mitotic G2 DNA damage checkpoint signaling / establishment of mitotic spindle orientation / mitotic cytokinesis / mitotic sister chromatid segregation / chromosome, centromeric region / spindle midzone / negative regulation of double-strand break repair via homologous recombination / protein localization to chromatin / centriole / regulation of cytokinesis / spindle microtubule / establishment of protein localization / protein catabolic process / protein destabilization / negative regulation of protein catabolic process / kinetochore / centriolar satellite / spindle / spindle pole / G2/M transition of mitotic cell cycle / positive regulation of proteasomal ubiquitin-dependent protein catabolic process / mitotic cell cycle / midbody / microtubule binding / protein kinase activity / protein ubiquitination / protein phosphorylation / protein serine kinase activity / protein serine/threonine kinase activity / centrosome / negative regulation of apoptotic process / protein kinase binding / chromatin / magnesium ion binding / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / zinc ion binding / ATP binding / identical protein binding / nucleus / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Zinc finger ZBR-type domain / : / Zinc finger ZBR-type profile. / POLO box domain / Polo-like kinase 1, catalytic domain / Second polo-box domain / First polo-box domain / POLO box domain superfamily / POLO box duplicated region / IBR domain ...Zinc finger ZBR-type domain / : / Zinc finger ZBR-type profile. / POLO box domain / Polo-like kinase 1, catalytic domain / Second polo-box domain / First polo-box domain / POLO box domain superfamily / POLO box duplicated region / IBR domain / In Between Ring fingers / POLO box domain / POLO box domain profile. / Arylsulfatase, C-terminal domain / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Serine/threonine-protein kinase PLK1 / F-box only protein 43
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 解像度: 1.89999 Å
データ登録者Namgoong, S.
引用ジャーナル: Sci Rep / 年: 2015
タイトル: Structural basis for recognition of Emi2 by Polo-like kinase 1 and development of peptidomimetics blocking oocyte maturation and fertilization.
著者: Jia, J.L. / Han, Y.H. / Kim, H.C. / Ahn, M. / Kwon, J.W. / Luo, Y. / Gunasekaran, P. / Lee, S.J. / Lee, K.S. / Bang, J.K. / Kim, N.H. / Namgoong, S.
履歴
登録2015年9月9日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02015年10月28日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年11月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / pdbx_struct_oper_list
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Serine/threonine-protein kinase PLK1
B: F-box only protein 43
C: Serine/threonine-protein kinase PLK1
D: F-box only protein 43


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)56,7464
ポリマ－56,7464
非ポリマー00
水4,252236
1
A: Serine/threonine-protein kinase PLK1
B: F-box only protein 43


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)28,3732
ポリマ－28,3732
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area850 Å2
ΔGint-7 kcal/mol
Surface area11200 Å2
手法PISA
2
C: Serine/threonine-protein kinase PLK1
D: F-box only protein 43


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)28,3732
ポリマ－28,3732
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1130 Å2
ΔGint-8 kcal/mol
Surface area11290 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)56.820, 70.450, 59.150
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.13, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

-
要素

#1: タンパク質 Serine/threonine-protein kinase PLK1 / Polo-like kinase 1 / PLK-1 / Serine/threonine-protein kinase 13 / STPK13


分子量: 27242.980 Da / 分子数: 2 / 断片: UNP RESIDUES 367-603 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: Plk1, Plk / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q07832, polo kinase
#2: タンパク質・ペプチド F-box only protein 43 / Endogenous meiotic inhibitor 2


分子量: 1130.146 Da / 分子数: 2 / 断片: Emi2 Peptide (UNP RESIDUES 169-177) / 由来タイプ: 合成 / 詳細: FSQHKTS(TPO)I / 由来: (合成) Mus musculus (ハツカネズミ) / 参照: UniProt: Q8CDI2
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 236 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.09 Å3/Da / 溶媒含有率: 41.04 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8.5 / 詳細: 15% polyethylene glycol (PEG) 3350

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: PAL/PLS / ビームライン: 7A (6B, 6C1) / 波長: 1 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 270 / 検出器: CCD / 日付: 2013年9月20日
放射モノクロメーター: DCM Si (111) Crystal / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.89999→35.4 Å / Num. obs: 36843 / % possible obs: 98.4 % / 冗長度: 7.4 % / Net I/σ(I): 21.7
反射 シェル解像度: 1.9→2 Å / 冗長度: 5.4 % / Rmerge(I) obs: 0.18 / Mean I/σ(I) obs: 6 / % possible all: 91.1

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.9_1688精密化
HKL-2000データ削減
精密化解像度: 1.89999→35.392 Å / SU ML: 0.21 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.4 / 位相誤差: 30.63 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2413 1974 5.36 %Random selection
Rwork0.1951 ---
obs0.1976 36843 99.84 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.89999→35.392 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3719 0 0 236 3955
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0073801
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.0625153
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d14.5771408
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.043583
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.004649
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.899-1.94650.40831330.31292429X-RAY DIFFRACTION100
1.9465-1.99910.321430.27082507X-RAY DIFFRACTION100
1.9991-2.05790.28661540.22642455X-RAY DIFFRACTION100
2.0579-2.12430.28471400.22052478X-RAY DIFFRACTION100
2.1243-2.20020.28921420.20412494X-RAY DIFFRACTION100
2.2002-2.28830.26851430.19452482X-RAY DIFFRACTION100
2.2883-2.39240.27371420.19912464X-RAY DIFFRACTION100
2.3924-2.51850.25561370.20852505X-RAY DIFFRACTION100
2.5185-2.67630.2421400.20622483X-RAY DIFFRACTION100
2.6763-2.88280.25761330.21212490X-RAY DIFFRACTION100
2.8828-3.17280.27031440.20242522X-RAY DIFFRACTION100
3.1728-3.63150.23761470.18362489X-RAY DIFFRACTION100
3.6315-4.57380.19031360.15432524X-RAY DIFFRACTION100
4.5738-35.39770.18571400.17922547X-RAY DIFFRACTION99

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る