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- PDB-5dfm: Structure of Tetrahymena telomerase p19 fused to MBP -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5dfm
タイトルStructure of Tetrahymena telomerase p19 fused to MBP
要素Maltose-binding periplasmic protein,Telomerase-associated protein 19
キーワードNUCLEAR PROTEIN / Telomerase / P19 / CST complex / Ten1 / OB-fold / Oligonucleotide Binding Fold
機能・相同性
機能・相同性情報


telomerase holoenzyme complex / detection of maltose stimulus / maltose transport complex / carbohydrate transport / carbohydrate transmembrane transporter activity / maltose binding / maltose transport / maltodextrin transmembrane transport / telomere maintenance via telomerase / ATP-binding cassette (ABC) transporter complex, substrate-binding subunit-containing ...telomerase holoenzyme complex / detection of maltose stimulus / maltose transport complex / carbohydrate transport / carbohydrate transmembrane transporter activity / maltose binding / maltose transport / maltodextrin transmembrane transport / telomere maintenance via telomerase / ATP-binding cassette (ABC) transporter complex, substrate-binding subunit-containing / ATP-binding cassette (ABC) transporter complex / cell chemotaxis / outer membrane-bounded periplasmic space / periplasmic space / chromosome, telomeric region / DNA damage response / membrane
類似検索 - 分子機能
Maltose/Cyclodextrin ABC transporter, substrate-binding protein / Solute-binding family 1, conserved site / Bacterial extracellular solute-binding proteins, family 1 signature. / Bacterial extracellular solute-binding protein / Bacterial extracellular solute-binding protein / Periplasmic binding protein-like II / D-Maltodextrin-Binding Protein; domain 2 / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
alpha-maltose / Telomerase-associated protein of 19 kDa / Maltose/maltodextrin-binding periplasmic protein / Maltose/maltodextrin-binding periplasmic protein
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
Tetrahymena thermophila (真核生物)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.301 Å
Model detailsTelomerase protein P19
データ登録者Chan, H. / Cascio, D. / Sawaya, M.R. / Feigon, J.
引用ジャーナル: Science / 年: 2015
タイトル: Structure of Tetrahymena telomerase reveals previously unknown subunits, functions, and interactions.
著者: Jiansen Jiang / Henry Chan / Darian D Cash / Edward J Miracco / Rachel R Ogorzalek Loo / Heather E Upton / Duilio Cascio / Reid O'Brien Johnson / Kathleen Collins / Joseph A Loo / Z Hong Zhou / Juli Feigon /
要旨: Telomerase helps maintain telomeres by processive synthesis of telomere repeat DNA at their 3'-ends, using an integral telomerase RNA (TER) and telomerase reverse transcriptase (TERT). We report the ...Telomerase helps maintain telomeres by processive synthesis of telomere repeat DNA at their 3'-ends, using an integral telomerase RNA (TER) and telomerase reverse transcriptase (TERT). We report the cryo-electron microscopy structure of Tetrahymena telomerase at ~9 angstrom resolution. In addition to seven known holoenzyme proteins, we identify two additional proteins that form a complex (TEB) with single-stranded telomere DNA-binding protein Teb1, paralogous to heterotrimeric replication protein A (RPA). The p75-p45-p19 subcomplex is identified as another RPA-related complex, CST (CTC1-STN1-TEN1). This study reveals the paths of TER in the TERT-TER-p65 catalytic core and single-stranded DNA exit; extensive subunit interactions of the TERT essential N-terminal domain, p50, and TEB; and other subunit identities and structures, including p19 and p45C crystal structures. Our findings provide structural and mechanistic insights into telomerase holoenzyme function.
履歴
登録2015年8月27日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02015年10月28日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12015年11月11日Group: Database references
改定 2.02020年7月29日Group: Atomic model / Data collection ...Atomic model / Data collection / Database references / Derived calculations / Non-polymer description / Structure summary
カテゴリ: atom_site / atom_site_anisotrop ...atom_site / atom_site_anisotrop / chem_comp / citation / entity / entity_name_com / pdbx_branch_scheme / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_entity_branch / pdbx_entity_branch_descriptor / pdbx_entity_branch_link / pdbx_entity_branch_list / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_molecule_features / pdbx_nonpoly_scheme / pdbx_struct_assembly_gen / pdbx_struct_oper_list / struct_asym / struct_conn / struct_site / struct_site_gen
Item: _atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x ..._atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x / _atom_site.Cartn_y / _atom_site.Cartn_z / _atom_site.auth_asym_id / _atom_site.auth_atom_id / _atom_site.auth_comp_id / _atom_site.auth_seq_id / _atom_site.label_asym_id / _atom_site.label_atom_id / _atom_site.label_comp_id / _atom_site.label_entity_id / _atom_site.type_symbol / _atom_site_anisotrop.U[1][1] / _atom_site_anisotrop.U[1][2] / _atom_site_anisotrop.U[1][3] / _atom_site_anisotrop.U[2][2] / _atom_site_anisotrop.U[2][3] / _atom_site_anisotrop.U[3][3] / _atom_site_anisotrop.pdbx_auth_asym_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_auth_atom_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_auth_comp_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_auth_seq_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_label_asym_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_label_atom_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_label_comp_id / _atom_site_anisotrop.type_symbol / _chem_comp.formula / _chem_comp.formula_weight / _chem_comp.id / _chem_comp.mon_nstd_flag / _chem_comp.name / _chem_comp.pdbx_synonyms / _chem_comp.type / _citation.journal_id_CSD / _entity.formula_weight / _entity.pdbx_description / _entity.type / _pdbx_struct_assembly_gen.asym_id_list / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation / _struct_asym.entity_id
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 2.12024年3月6日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_ncs_dom_lim
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI ..._chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Maltose-binding periplasmic protein,Telomerase-associated protein 19
B: Maltose-binding periplasmic protein,Telomerase-associated protein 19
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)122,01720
ポリマ－119,7992
非ポリマー2,21818
水1,42379
1
A: Maltose-binding periplasmic protein,Telomerase-associated protein 19
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)60,8148
ポリマ－59,9001
非ポリマー9157
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: Maltose-binding periplasmic protein,Telomerase-associated protein 19
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)61,20312
ポリマ－59,9001
非ポリマー1,30311
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
3
A: Maltose-binding periplasmic protein,Telomerase-associated protein 19
B: Maltose-binding periplasmic protein,Telomerase-associated protein 19
ヘテロ分子

A: Maltose-binding periplasmic protein,Telomerase-associated protein 19
B: Maltose-binding periplasmic protein,Telomerase-associated protein 19
ヘテロ分子

A: Maltose-binding periplasmic protein,Telomerase-associated protein 19
B: Maltose-binding periplasmic protein,Telomerase-associated protein 19
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)366,05160
ポリマ－359,3986
非ポリマー6,65354
水1086
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation6_478z-1/2,-x+5/2,-y+31
crystal symmetry operation12_785-y+5/2,-z+3,x+1/21
Buried area31540 Å2
ΔGint-661 kcal/mol
Surface area110650 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)150.600, 150.600, 150.600
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number198
Space group name H-MP213
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11chain A
21chain B

NCSドメイン領域:

Component-ID: 1 / Ens-ID: 1 / Beg auth comp-ID: LYS / Beg label comp-ID: LYS

Dom-IDEnd auth comp-IDEnd label comp-IDSelection detailsAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
1ALAALAchain AAA1 - 5271 - 527
2LEULEUchain BBB1 - 5221 - 522

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要素

#1: タンパク質 Maltose-binding periplasmic protein,Telomerase-associated protein 19 / MBP / MMBP / Maltodextrin-binding protein


分子量: 59899.641 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌), (組換発現) Tetrahymena thermophila (真核生物)
遺伝子: malE, TAP19 / プラスミド: pET46 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)
参照: UniProt: P0AEY0, UniProt: D2CVN7, UniProt: P0AEX9*PLUS
#2: 多糖 alpha-D-glucopyranose-(1-4)-alpha-D-glucopyranose / alpha-maltose


タイプ: oligosaccharide, Oligosaccharide / クラス: 栄養素 / 分子量: 342.297 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: oligosaccharide / 参照: alpha-maltose
記述子タイププログラム
DGlcpa1-4DGlcpa1-ROHGlycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/1,2,1/[a2122h-1a_1-5]/1-1/a4-b1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[][a-D-Glcp]{[(4+1)][a-D-Glcp]{}}LINUCSPDB-CARE
#3: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 15 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#4: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 79 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.38 Å3/Da / 溶媒含有率: 48.23 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 4.6
詳細: 12 mg/ml MBP-P19 protein, 0.1 M Sodium Acetate, 2.0 M Ammonium Sulfate

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 24-ID-C / 波長: 0.9795 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2013年4月23日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9795 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.3→86.949 Å / Num. obs: 50601 / % possible obs: 99.9 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 19.63 % / Biso Wilson estimate: 40.16 Å2 / Rmerge F obs: 0.999 / Rmerge(I) obs: 0.119 / Rrim(I) all: 0.122 / Χ2: 1.074 / Net I/σ(I): 19.38 / Num. measured all: 993498
反射 シェル

Diffraction-ID: 1 / Rejects: _

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge F obsRmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured obsNum. possibleNum. unique obsRrim(I) all% possible all
2.3-2.3618.810.91.0333.4369209372736791.06298.7
2.36-2.430.9380.9114.0766308361436140.937100
2.43-2.50.9610.6865.373775352735250.70399.9
2.5-2.570.9680.5736.2471033340033990.588100
2.57-2.660.9750.4897.4468624331633160.502100
2.66-2.750.9830.3999.0965239320132000.409100
2.75-2.850.9870.34210.6862290313331320.351100
2.85-2.970.9890.28412.5853992297529740.292100
2.97-3.10.9930.22216.259659285128510.227100
3.1-3.250.9960.16820.4956688273627350.172100
3.25-3.430.9970.13524.5453080263726350.13999.9
3.43-3.640.9980.10730.4147631246324620.11100
3.64-3.890.9980.09132.7440129232623260.094100
3.89-4.20.9990.07838.9643198220322030.08100
4.2-4.60.9990.06943.1938425198919890.071100
4.6-5.150.9990.06544.1435037183318330.067100
5.15-5.940.9990.06440.9528724161916190.066100
5.94-7.280.9990.05546.1428301138113810.056100
7.28-10.290.9990.04350.6520765108810880.044100
10.29-86.94910.03851.51113916436400.03999.5

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(phenix.refine: 1.9_1692)精密化
XSCALEデータスケーリング
PHASER2.5.2位相決定
PDB_EXTRACT3.15データ抽出
XDSデータ削減
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.301→86.949 Å / SU ML: 0.29 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.99 / 位相誤差: 24.27 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2257 5057 10 %Random selection
Rwork0.1748 45512 --
obs0.1799 50569 99.88 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 137.41 Å2 / Biso mean: 45.4775 Å2 / Biso min: 19.09 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.301→86.949 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数7773 0 127 80 7980
Biso mean--69.24 37.11 -
残基数----1015
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0088082
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.14311006
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0461220
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0061409
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d13.3922838
Refine LS restraints NCS
Ens-IDDom-IDAuth asym-ID数Refine-IDRmsタイプ
11A4468X-RAY DIFFRACTION5.755TORSIONAL
12B4468X-RAY DIFFRACTION5.755TORSIONAL
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 30

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
2.3012-2.32730.31371610.22661450161197
2.3273-2.35470.30761700.206515351705100
2.3547-2.38340.28041650.210214801645100
2.3834-2.41360.30861660.20715061672100
2.4136-2.44540.30731710.208315351706100
2.4454-2.47890.28181640.208314771641100
2.4789-2.51430.2751680.204915161684100
2.5143-2.55180.28221680.214415141682100
2.5518-2.59170.26981680.209715031671100
2.5917-2.63420.30041670.201515041671100
2.6342-2.67960.27251640.207214741638100
2.6796-2.72830.31261680.207115201688100
2.7283-2.78080.2741700.222615261696100
2.7808-2.83760.30341690.216315221691100
2.8376-2.89930.3161650.216214861651100
2.8993-2.96670.29151680.213515101678100
2.9667-3.04090.26781680.21215121680100
3.0409-3.12320.29391670.202615031670100
3.1232-3.21510.27871700.197915211691100
3.2151-3.31880.22221660.199714981664100
3.3188-3.43750.22051720.188715461718100
3.4375-3.57510.18761660.165114971663100
3.5751-3.73780.21261710.154415341705100
3.7378-3.93490.18471700.151415301700100
3.9349-4.18140.19751700.133115261696100
4.1814-4.50420.15721690.130115261695100
4.5042-4.95750.16391710.130315321703100
4.9575-5.67470.16881720.157615441716100
5.6747-7.1490.21441720.179515621734100
7.149-87.0110.21321810.164616231804100
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 155.1619 Å / Origin y: 172.4373 Å / Origin z: 275.4977 Å
111213212223313233
T0.2522 Å2-0.0164 Å2-0.0254 Å2-0.2198 Å20.0131 Å2--0.2593 Å2
L0.2052 °2-0.1068 °2-0.215 °2-0.4731 °20.4445 °2--0.8654 °2
S-0.015 Å °0.0302 Å °-0.0037 Å °-0.0754 Å °0.0091 Å °0.0731 Å °-0.0691 Å °0.039 Å °0.0077 Å °
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1allA1 - 527
2X-RAY DIFFRACTION1allB1 - 522
3X-RAY DIFFRACTION1allC1 - 2
4X-RAY DIFFRACTION1allD1 - 79
5X-RAY DIFFRACTION1allE1 - 16
6X-RAY DIFFRACTION1allF1

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
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関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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