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- PDB-5dbk: apo form of the quorum sensor NprR from B. thuringiensis -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5dbk
タイトルapo form of the quorum sensor NprR from B. thuringiensis
要素Transcriptional regulator/TPR domain protein
キーワードSIGNALING PROTEIN / truncated form / TPR domain / mutant protein / asymmetric dimer
機能・相同性
機能・相同性情報


Serine Threonine Protein Phosphatase 5, Tetratricopeptide repeat - #1000 / : / Helix-turn-helix / Helix-turn-helix XRE-family like proteins / Cro/C1-type HTH domain profile. / Cro/C1-type helix-turn-helix domain / Tetratricopeptide repeat domain / Lambda repressor-like, DNA-binding domain superfamily / TPR repeat region circular profile. / TPR repeat profile. ...Serine Threonine Protein Phosphatase 5, Tetratricopeptide repeat - #1000 / : / Helix-turn-helix / Helix-turn-helix XRE-family like proteins / Cro/C1-type HTH domain profile. / Cro/C1-type helix-turn-helix domain / Tetratricopeptide repeat domain / Lambda repressor-like, DNA-binding domain superfamily / TPR repeat region circular profile. / TPR repeat profile. / Tetratricopeptide repeats / Tetratricopeptide repeat / Serine Threonine Protein Phosphatase 5, Tetratricopeptide repeat / Alpha Horseshoe / Tetratricopeptide-like helical domain superfamily / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Transcriptional regulator/TPR domain protein
類似検索 - 構成要素
生物種Bacillus thuringiensis Bt407 (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 3.241 Å
データ登録者Talagas, A. / Perchat, S. / Lereclus, D. / Nessler, S.
資金援助 フランス, 1件
組織認可番号国
French National Research AgencyNT09_443605 フランス
引用ジャーナル: Plos Pathog. / 年: 2016
タイトル: How Quorum Sensing Connects Sporulation to Necrotrophism in Bacillus thuringiensis.
著者: Perchat, S. / Talagas, A. / Poncet, S. / Lazar, N. / Li de la Sierra-Gallay, I. / Gohar, M. / Lereclus, D. / Nessler, S.
履歴
登録2015年8月21日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBE
改定 1.02016年7月13日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12016年8月10日Group: Database references
改定 1.22017年8月30日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.32024年5月8日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Transcriptional regulator/TPR domain protein
B: Transcriptional regulator/TPR domain protein


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)88,7262
ポリマ－88,7262
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2230 Å2
ΔGint-19 kcal/mol
Surface area35380 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)67.789, 105.337, 177.068
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 Transcriptional regulator/TPR domain protein


分子量: 44363.031 Da / 分子数: 2 / 断片: RESIDUES 13-375 / 変異: Y223A, F225A / 由来タイプ: 組換発現
詳細: THIS IS A TRUNCATED FORM OF THE PROTEIN, MISSING THE 60 RESIDUES OF THE N-TERMINAL HTH DOMAIN, WITH A C-TERMINAL HIS-TAG
由来: (組換発現) Bacillus thuringiensis Bt407 (バクテリア)
遺伝子: nprR / プラスミド: pQE60 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / Variant (発現宿主): M15 [pRep4] / 参照: UniProt: M1Q3P9

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.55 Å3/Da / 溶媒含有率: 65.37 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法 / pH: 7.6
詳細: NA CITRATE 1.0 M, HEPES 100 MM, PH 7.6, VAPOR DIFFUSION, TEMPERATURE 291K
PH範囲: 7.6

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID29 / 波長: 0.976 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M-F / 検出器: PIXEL / 日付: 2013年10月25日
放射モノクロメーター: SI(111) CRYSTAL / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.976 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.24→50 Å / Num. obs: 20499 / % possible obs: 98.4 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 3.46 % / Rmerge(I) obs: 0.12 / Rsym value: 0.12 / Net I/σ(I): 10.03
反射 シェル解像度: 3.24→3.44 Å / 冗長度: 3.53 % / Rmerge(I) obs: 0.67 / Mean I/σ(I) obs: 2.18 / % possible all: 95.8

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.9_1692精密化
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 3.241→47.929 Å / SU ML: 0.42 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.37 / 位相誤差: 26.96 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2447 1025 5 %
Rwork0.2112 --
obs0.2129 20489 98.42 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.241→47.929 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5921 0 0 0 5921
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0026033
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.5288108
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d11.8012308
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.021878
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0011011
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
3.2411-3.41190.33511380.30592634X-RAY DIFFRACTION95
3.4119-3.62560.33261450.25182747X-RAY DIFFRACTION99
3.6256-3.90540.25871450.24022745X-RAY DIFFRACTION99
3.9054-4.29820.261470.19882794X-RAY DIFFRACTION100
4.2982-4.91960.23171450.19272772X-RAY DIFFRACTION98
4.9196-6.19610.27281490.23382823X-RAY DIFFRACTION99
6.1961-47.93420.18231560.17372949X-RAY DIFFRACTION99

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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