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- PDB-5d2d: Crystal structure of human 14-3-3 zeta in complex with CFTR R-dom... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5d2d
タイトルCrystal structure of human 14-3-3 zeta in complex with CFTR R-domain peptide pS753-pS768
要素
  • 14-3-3 protein zeta/delta
  • Cystic fibrosis transmembrane conductance regulator
キーワードPEPTIDE BINDING PROTEIN / protein-peptide complex / phosphorylation / tandem binding
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of voltage-gated chloride channel activity / positive regulation of cyclic nucleotide-gated ion channel activity / Sec61 translocon complex binding / channel-conductance-controlling ATPase / intracellularly ATP-gated chloride channel activity / synaptic target recognition / Golgi reassembly / positive regulation of enamel mineralization / transepithelial water transport / RHO GTPases regulate CFTR trafficking ...positive regulation of voltage-gated chloride channel activity / positive regulation of cyclic nucleotide-gated ion channel activity / Sec61 translocon complex binding / channel-conductance-controlling ATPase / intracellularly ATP-gated chloride channel activity / synaptic target recognition / Golgi reassembly / positive regulation of enamel mineralization / transepithelial water transport / RHO GTPases regulate CFTR trafficking / intracellular pH elevation / amelogenesis / chloride channel inhibitor activity / NOTCH4 Activation and Transmission of Signal to the Nucleus / establishment of Golgi localization / ATPase-coupled inorganic anion transmembrane transporter activity / Golgi-associated vesicle membrane / multicellular organismal-level water homeostasis / respiratory system process / regulation of synapse maturation / tube formation / cholesterol transport / Rap1 signalling / bicarbonate transport / bicarbonate transmembrane transporter activity / membrane hyperpolarization / vesicle docking involved in exocytosis / chloride channel regulator activity / negative regulation of protein localization to nucleus / chloride transmembrane transporter activity / KSRP (KHSRP) binds and destabilizes mRNA / GP1b-IX-V activation signalling / sperm capacitation / cholesterol biosynthetic process / chloride channel activity / RHOQ GTPase cycle / positive regulation of exocytosis / positive regulation of insulin secretion involved in cellular response to glucose stimulus / Regulation of localization of FOXO transcription factors / Interleukin-3, Interleukin-5 and GM-CSF signaling / phosphoserine residue binding / ATPase-coupled transmembrane transporter activity / Activation of BAD and translocation to mitochondria / chloride channel complex / ABC-type transporter activity / Chk1/Chk2(Cds1) mediated inactivation of Cyclin B:Cdk1 complex / protein targeting / SARS-CoV-2 targets host intracellular signalling and regulatory pathways / regulation of ERK1 and ERK2 cascade / cellular response to glucose starvation / SARS-CoV-1 targets host intracellular signalling and regulatory pathways / RHO GTPases activate PKNs / negative regulation of TORC1 signaling / cellular response to cAMP / 14-3-3 protein binding / Transcriptional and post-translational regulation of MITF-M expression and activity / cellular response to forskolin / ERK1 and ERK2 cascade / chloride transmembrane transport / protein sequestering activity / negative regulation of innate immune response / response to endoplasmic reticulum stress / hippocampal mossy fiber to CA3 synapse / PDZ domain binding / Translocation of SLC2A4 (GLUT4) to the plasma membrane / isomerase activity / TP53 Regulates Metabolic Genes / establishment of localization in cell / Deactivation of the beta-catenin transactivating complex / lung development / Defective CFTR causes cystic fibrosis / clathrin-coated endocytic vesicle membrane / Negative regulation of NOTCH4 signaling / Late endosomal microautophagy / regulation of protein stability / recycling endosome / ABC-family proteins mediated transport / transmembrane transport / recycling endosome membrane / Chaperone Mediated Autophagy / Aggrephagy / intracellular protein localization / melanosome / Cargo recognition for clathrin-mediated endocytosis / Clathrin-mediated endocytosis / protein-folding chaperone binding / early endosome membrane / angiogenesis / DNA-binding transcription factor binding / vesicle / blood microparticle / transmembrane transporter binding / early endosome / endosome membrane / Ub-specific processing proteases / protein phosphorylation / cadherin binding / apical plasma membrane / protein domain specific binding / lysosomal membrane
類似検索 - 分子機能
: / CFTR regulator domain / Cystic fibrosis TM conductance regulator (CFTR), regulator domain / Cystic fibrosis transmembrane conductance regulator / : / 14-3-3 domain / Delta-Endotoxin; domain 1 / 14-3-3 proteins signature 2. / 14-3-3 protein, conserved site / 14-3-3 proteins signature 1. ...: / CFTR regulator domain / Cystic fibrosis TM conductance regulator (CFTR), regulator domain / Cystic fibrosis transmembrane conductance regulator / : / 14-3-3 domain / Delta-Endotoxin; domain 1 / 14-3-3 proteins signature 2. / 14-3-3 protein, conserved site / 14-3-3 proteins signature 1. / 14-3-3 protein / 14-3-3 homologues / 14-3-3 domain / 14-3-3 domain superfamily / 14-3-3 protein / ABC transporter transmembrane region / ABC transporter type 1, transmembrane domain / ABC transporter integral membrane type-1 fused domain profile. / ABC transporter type 1, transmembrane domain superfamily / ABC transporter-like, conserved site / ABC transporters family signature. / ABC transporter / ABC transporter-like, ATP-binding domain / ATP-binding cassette, ABC transporter-type domain profile. / ATPases associated with a variety of cellular activities / AAA+ ATPase domain / Up-down Bundle / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
sucrose / Cystic fibrosis transmembrane conductance regulator / 14-3-3 protein zeta/delta
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.1 Å
データ登録者Stevers, L.M. / Leysen, S.F.R. / Ottmann, C.
資金援助 オランダ, 1件
組織認可番号国
NWO オランダ
引用ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 2016
タイトル: Characterization and small-molecule stabilization of the multisite tandem binding between 14-3-3 and the R domain of CFTR.
著者: Stevers, L.M. / Lam, C.V. / Leysen, S.F. / Meijer, F.A. / van Scheppingen, D.S. / de Vries, R.M. / Carlile, G.W. / Milroy, L.G. / Thomas, D.Y. / Brunsveld, L. / Ottmann, C.
履歴
登録2015年8月5日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBE
改定 1.02016年3月16日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 2.02020年7月29日Group: Atomic model / Data collection ...Atomic model / Data collection / Derived calculations / Non-polymer description / Structure summary
カテゴリ: atom_site / chem_comp ...atom_site / chem_comp / entity / entity_name_com / pdbx_branch_scheme / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_entity_branch / pdbx_entity_branch_descriptor / pdbx_entity_branch_link / pdbx_entity_branch_list / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_molecule_features / pdbx_nonpoly_scheme / struct_asym / struct_conn / struct_site / struct_site_gen
Item: _atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x ..._atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x / _atom_site.Cartn_y / _atom_site.Cartn_z / _atom_site.auth_asym_id / _atom_site.auth_atom_id / _atom_site.auth_comp_id / _atom_site.auth_seq_id / _atom_site.label_asym_id / _atom_site.label_atom_id / _atom_site.label_comp_id / _atom_site.label_entity_id / _atom_site.occupancy / _atom_site.type_symbol / _chem_comp.formula / _chem_comp.formula_weight / _chem_comp.id / _chem_comp.mon_nstd_flag / _chem_comp.name / _chem_comp.pdbx_synonyms / _chem_comp.type / _entity.formula_weight / _entity.pdbx_description / _entity.type / _struct_asym.entity_id
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 2.12024年10月9日Group: Data collection / Database references / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: 14-3-3 protein zeta/delta
B: 14-3-3 protein zeta/delta
C: Cystic fibrosis transmembrane conductance regulator
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)56,7179
ポリマ－55,8903
非ポリマー8266
水3,531196
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area5810 Å2
ΔGint-57 kcal/mol
Surface area22450 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)112.862, 112.862, 158.192
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number92
Space group name H-MP41212

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要素

#1: タンパク質 14-3-3 protein zeta/delta / Protein kinase C inhibitor protein 1 / KCIP-1


分子量: 26316.764 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: YWHAZ / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P63104
#2: タンパク質・ペプチド Cystic fibrosis transmembrane conductance regulator / CFTR / ATP-binding cassette sub-family C member 7 / Channel conductance-controlling ATPase / cAMP- ...CFTR / ATP-binding cassette sub-family C member 7 / Channel conductance-controlling ATPase / cAMP-dependent chloride channel


分子量: 3256.653 Da / 分子数: 1 / Fragment: UNP residues 747-774 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P13569, EC: 3.6.3.49
#3: 多糖 beta-D-fructofuranose-(2-1)-alpha-D-glucopyranose / sucrose


タイプ: oligosaccharide, Oligosaccharide / クラス: 栄養素 / 分子量: 342.297 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
詳細: oligosaccharide with reducing-end-to-reducing-end glycosidic bond
参照: sucrose
記述子タイププログラム
DFrufb2-1DGlcpaGlycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/2,2,1/[ha122h-2b_2-5][a2122h-1a_1-5]/1-2/a2-b1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[][b-D-Fruf]{[(2+1)][a-D-Glcp]{}}LINUCSPDB-CARE
#4: 化合物
ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 196 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折

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試料調製

結晶マシュー密度: 4.26 Å3/Da / 溶媒含有率: 71.12 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 4.5 / 詳細: HEPES, NaCl, DTT, Li2SO4, Glycine, K2HPO4

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データ収集

回折平均測定温度: 77 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SLS / ビームライン: X06SA / 波長: 0.99983 Å
検出器タイプ: PSI PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2013年2月23日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.99983 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.506→50 Å / Num. obs: 60180 / % possible obs: 99.99 % / 冗長度: 12.3 % / Net I/σ(I): 22.8

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.8.4_1496精密化
XDSデータ削減
Aimlessデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.1→48.085 Å / SU ML: 0.24 / 交差検証法: NONE / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 22.5 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2202 3020 5.02 %
Rwork0.1931 --
obs0.1945 60180 99.99 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.1→48.085 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3730 0 50 196 3976
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0083909
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.965296
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d14.3691507
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.042615
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.004672
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.1-2.13280.31371450.27852528X-RAY DIFFRACTION100
2.1328-2.16780.30771420.26842547X-RAY DIFFRACTION100
2.1678-2.20520.26571060.25422588X-RAY DIFFRACTION100
2.2052-2.24530.29061420.24222533X-RAY DIFFRACTION100
2.2453-2.28850.27091240.23222593X-RAY DIFFRACTION100
2.2885-2.33520.28291530.2232537X-RAY DIFFRACTION100
2.3352-2.38590.25351430.21312558X-RAY DIFFRACTION100
2.3859-2.44140.21351340.22062585X-RAY DIFFRACTION100
2.4414-2.50250.24491550.21212551X-RAY DIFFRACTION100
2.5025-2.57020.2631240.22442580X-RAY DIFFRACTION100
2.5702-2.64580.26931460.22572556X-RAY DIFFRACTION100
2.6458-2.73120.24111300.21782588X-RAY DIFFRACTION100
2.7312-2.82880.25831470.21722575X-RAY DIFFRACTION100
2.8288-2.9420.28561270.22072582X-RAY DIFFRACTION100
2.942-3.07590.24021500.22122599X-RAY DIFFRACTION100
3.0759-3.2380.21911310.21992608X-RAY DIFFRACTION100
3.238-3.44080.20171330.20432592X-RAY DIFFRACTION100
3.4408-3.70640.22341350.18912628X-RAY DIFFRACTION100
3.7064-4.07920.19941220.15812653X-RAY DIFFRACTION100
4.0792-4.66910.18061550.15642640X-RAY DIFFRACTION100
4.6691-5.88090.21121250.17722707X-RAY DIFFRACTION100
5.8809-48.09770.19291510.17632832X-RAY DIFFRACTION100

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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