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- PDB-5cva: Crystal structure of the type IX collagen NC2 hetero-trimerizatio... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5cva
タイトルCrystal structure of the type IX collagen NC2 hetero-trimerization domain with a guest fragment a1a2a1 of type I collagen
要素
  • Collagen alpha-1(I) chain,Collagen alpha-2(IX) chain
  • Collagen alpha-1(I) chain,Collagen alpha-3(IX) chain
  • Collagen alpha-2(I) chain,Collagen alpha-1(IX) chain
キーワードSTRUCTURAL PROTEIN (タンパク質) / collagen (コラーゲン) / hetero-trimerization / chain stagger / chain register / triple helix (三重らせん)
機能・相同性
機能・相同性情報


collagen type IX trimer / cellular response to fluoride / collagen type I trimer / tooth mineralization / protein heterotrimerization / cellular response to vitamin E / collagen type IV trimer / Anchoring fibril formation / Crosslinking of collagen fibrils / collagen biosynthetic process ...collagen type IX trimer / cellular response to fluoride / collagen type I trimer / tooth mineralization / protein heterotrimerization / cellular response to vitamin E / collagen type IV trimer / Anchoring fibril formation / Crosslinking of collagen fibrils / collagen biosynthetic process / Collagen chain trimerization / extracellular matrix assembly / Enhanced cleavage of VWF variant by ADAMTS13 / Defective VWF cleavage by ADAMTS13 variant / Defective VWF binding to collagen type I / platelet-derived growth factor binding / bone trabecula formation / extracellular matrix structural constituent conferring tensile strength / Enhanced binding of GP1BA variant to VWF multimer:collagen / Defective binding of VWF variant to GPIb:IX:V / intramembranous ossification / Extracellular matrix organization / embryonic skeletal system development / Collagen biosynthesis and modifying enzymes / cartilage development involved in endochondral bone morphogenesis / collagen metabolic process / skin morphogenesis / collagen-activated tyrosine kinase receptor signaling pathway / Signaling by PDGF / Platelet Adhesion to exposed collagen / endochondral ossification / NCAM1 interactions / cellular response to fibroblast growth factor stimulus / collagen fibril organization / negative regulation of cell-substrate adhesion / response to steroid hormone / face morphogenesis / 歯の発生 / Scavenging by Class A Receptors / extracellular matrix structural constituent / skin development / MET activates PTK2 signaling / Assembly of collagen fibrils and other multimeric structures / Syndecan interactions / GP1b-IX-V activation signalling / blood vessel development / bone mineralization / SMAD binding / RUNX2 regulates osteoblast differentiation / Platelet Aggregation (Plug Formation) / Rho protein signal transduction / Collagen degradation / protein localization to nucleus / Non-integrin membrane-ECM interactions / ECM proteoglycans / response to hyperoxia / Integrin cell surface interactions / positive regulation of epithelial to mesenchymal transition / response to mechanical stimulus / cellular response to retinoic acid / GPVI-mediated activation cascade / cellular response to epidermal growth factor stimulus / response to cAMP / cellular response to transforming growth factor beta stimulus / 視覚 / extracellular matrix organization / 骨化 / transforming growth factor beta receptor signaling pathway / 分泌 / skeletal system development / Cell surface interactions at the vascular wall / cellular response to glucose stimulus / sensory perception of sound / animal organ morphogenesis / cellular response to amino acid stimulus / SMAD2/SMAD3:SMAD4 heterotrimer regulates transcription / response to insulin / response to hydrogen peroxide / 血圧 / osteoblast differentiation / cellular response to mechanical stimulus / Immunoregulatory interactions between a Lymphoid and a non-Lymphoid cell / positive regulation of canonical Wnt signaling pathway / protein transport / protein-macromolecule adaptor activity / response to estradiol / cellular response to tumor necrosis factor / carbohydrate binding / Interleukin-4 and Interleukin-13 signaling / collagen-containing extracellular matrix / protease binding / positive regulation of cell migration / response to xenobiotic stimulus / 小胞体 / positive regulation of DNA-templated transcription / protein homodimerization activity / extracellular space / extracellular exosome / extracellular region / identical protein binding
類似検索 - 分子機能
: / Thrombospondin N-terminal -like domains. / Fibrillar collagen, C-terminal / Fibrillar collagen C-terminal domain / Fibrillar collagen C-terminal non-collagenous (NC1) domain profile. / Fibrillar collagens C-terminal domain / von Willebrand factor type C domain / VWFC domain signature. / VWFC domain profile. / von Willebrand factor (vWF) type C domain ...: / Thrombospondin N-terminal -like domains. / Fibrillar collagen, C-terminal / Fibrillar collagen C-terminal domain / Fibrillar collagen C-terminal non-collagenous (NC1) domain profile. / Fibrillar collagens C-terminal domain / von Willebrand factor type C domain / VWFC domain signature. / VWFC domain profile. / von Willebrand factor (vWF) type C domain / VWFC domain / Collagen triple helix repeat / Collagen triple helix repeat (20 copies) / Concanavalin A-like lectin/glucanase domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Collagen alpha-1(I) chain / Collagen alpha-2(I) chain / Collagen alpha-1(IX) chain / Collagen alpha-3(IX) chain / Collagen alpha-2(IX) chain
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 2.098 Å
データ登録者Boudko, S.P. / Bachinger, H.P.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
Shriners Hospitals for Children 米国
引用ジャーナル: Sci Rep / 年: 2016
タイトル: Structural insight for chain selection and stagger control in collagen.
著者: Boudko, S.P. / Bachinger, H.P.
履歴
登録2015年7月25日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02016年8月10日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年7月12日Group: Database references / Derived calculations / カテゴリ: citation / pdbx_struct_oper_list
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Collagen alpha-2(I) chain,Collagen alpha-1(IX) chain
B: Collagen alpha-1(I) chain,Collagen alpha-2(IX) chain
C: Collagen alpha-1(I) chain,Collagen alpha-3(IX) chain
D: Collagen alpha-2(I) chain,Collagen alpha-1(IX) chain
E: Collagen alpha-1(I) chain,Collagen alpha-2(IX) chain
F: Collagen alpha-1(I) chain,Collagen alpha-3(IX) chain
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)42,2038
ポリマ－42,0196
非ポリマー1842
水1,36976
1
A: Collagen alpha-2(I) chain,Collagen alpha-1(IX) chain
B: Collagen alpha-1(I) chain,Collagen alpha-2(IX) chain
C: Collagen alpha-1(I) chain,Collagen alpha-3(IX) chain
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)21,1024
ポリマ－21,0093
非ポリマー921
水543
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area9630 Å2
ΔGint-67 kcal/mol
Surface area11680 Å2
手法PISA
2
D: Collagen alpha-2(I) chain,Collagen alpha-1(IX) chain
E: Collagen alpha-1(I) chain,Collagen alpha-2(IX) chain
F: Collagen alpha-1(I) chain,Collagen alpha-3(IX) chain
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)21,1024
ポリマ－21,0093
非ポリマー921
水543
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area7710 Å2
ΔGint-57 kcal/mol
Surface area10550 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)52.410, 63.980, 65.370
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 112.750, 90.000
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質 Collagen alpha-2(I) chain,Collagen alpha-1(IX) chain / Alpha-2 type I collagen


分子量: 7138.711 Da / 分子数: 2 / 断片: UNP Residues 484-495,UNP Residues 754-789 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: COL1A2, COL9A1 / プラスミド: pET22b(+) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): B834(DE3) / 参照: UniProt: P08123, UniProt: P20849
#2: タンパク質 Collagen alpha-1(I) chain,Collagen alpha-2(IX) chain / Alpha-1 type I collagen


分子量: 6871.765 Da / 分子数: 2 / 断片: UNP Residues 572-583,UNP Residues 517-552 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: COL1A1, COL9A2 / プラスミド: pET22b(+) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): B834(DE3) / 参照: UniProt: P02452, UniProt: Q14055
#3: タンパク質 Collagen alpha-1(I) chain,Collagen alpha-3(IX) chain / Alpha-1 type I collagen


分子量: 6999.000 Da / 分子数: 2 / 断片: UNP Residues 572-583,UNP Residues 517-553 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: COL1A1, COL9A3 / プラスミド: pET22b(+) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): B834(DE3) / 参照: UniProt: P02452, UniProt: Q14050
#4: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル / グリセリン


分子量: 92.094 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#5: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 76 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.42 Å3/Da / 溶媒含有率: 49.22 %
結晶化温度: 295 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6 / 詳細: 0.1 M BisTris, 16% PEG MME 5,000

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALS / ビームライン: 4.2.2 / 波長: 0.97879, 0.97901, 0.96337
検出器タイプ: NOIR-1 / 検出器: CCD / 日付: 2014年7月15日
放射プロトコル: MAD / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長
ID波長 (Å)相対比
10.978791
20.979011
30.963371
Reflection冗長度: 6.2 % / 数: 131621 / Rmerge(I) obs: 0.094 / Χ2: 1.31 / D res high: 2.1 Å / D res low: 50 Å / Num. obs: 21132 / % possible obs: 89.9
Diffraction reflection shell
最高解像度 (Å)最低解像度 (Å)IDRmerge(I) obsChi squaredRedundancy
5.75010.0763.0767.1
4.525.710.0812.1467.3
3.954.5210.0751.5117.3
3.593.9510.0881.7017.3
3.333.5910.0921.6957.3
3.143.3310.1031.5657.3
2.983.1410.1221.1687.3
2.852.9810.0921.0277.3
2.742.8510.11.117.2
2.652.7410.1450.827
2.562.6510.1750.7076.8
2.492.5610.2650.9716.3
2.422.4910.2650.8175.6
2.372.4210.260.7224.9
2.312.3710.2490.6464.5
2.262.3110.2420.6154.2
2.222.2610.2530.5983.9
2.182.2210.2640.6753.9
2.142.1810.2660.5813.5
2.12.1410.2860.573.5
反射解像度: 2.098→50 Å / Num. obs: 21132 / % possible obs: 89.9 % / 冗長度: 6.2 % / Biso Wilson estimate: 30.64 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.094 / Rpim(I) all: 0.039 / Rrim(I) all: 0.102 / Χ2: 1.307 / Net I/av σ(I): 20.372 / Net I/σ(I): 14.7 / Num. measured all: 131621
反射 シェル

Diffraction-ID: 1 / Rejects: 0

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique allCC1/2Rpim(I) allRrim(I) allΧ2% possible all
2.1-2.143.50.2865810.8980.1630.3320.5748.9
2.14-2.183.50.2666200.9380.1480.3060.58154.3
2.18-2.223.90.2647120.9140.1410.3010.67561.1
2.22-2.263.90.2538220.9360.1310.2870.59870.1
2.26-2.314.20.2428970.9670.1210.2720.61577.5
2.31-2.374.50.24910600.9620.1230.2790.64688.2
2.37-2.424.90.2611110.9650.1260.2910.72297.2
2.42-2.495.60.26511700.9660.1230.2940.81799.5
2.49-2.566.30.26511740.9760.1150.290.971100
2.56-2.656.80.17511540.9940.0720.1890.707100
2.65-2.7470.14511760.9970.0590.1570.82100
2.74-2.857.20.111740.9990.040.1081.11100
2.85-2.987.30.09211660.9990.0370.11.027100
2.98-3.147.30.12211730.9950.0490.1311.168100
3.14-3.337.30.10311760.9950.0410.1111.565100
3.33-3.597.30.09211880.9960.0370.0991.695100
3.59-3.957.30.08811760.9960.0350.0941.701100
3.95-4.527.30.07511810.9960.0290.081.511100
4.52-5.77.30.08111910.9950.0320.0872.146100
5.7-507.10.07612300.9980.0310.0823.07699.8

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データ収集
HKL-2000データスケーリング
PHENIX精密化
PDB_EXTRACT3.15データ抽出
HKL-2000データ削減
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 2.098→48.333 Å / SU ML: 0.29 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 位相誤差: 33.67 / 立体化学のターゲット値: MLHL
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2785 1876 9.36 %
Rwork0.2341 18160 -
obs0.2382 20036 85.25 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 104.13 Å2 / Biso mean: 45.3227 Å2 / Biso min: 20.33 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.098→48.333 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2468 0 12 76 2556
Biso mean--42.22 39.97 -
残基数----353
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0062588
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.9863530
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.032338
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.006514
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d12.6481040
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 13

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
2.0975-2.15420.3677610.303762268339
2.1542-2.21760.3118900.288881890851
2.2176-2.28920.34051030.2831003110660
2.2892-2.3710.29431330.28191225135876
2.371-2.46590.37071580.27281493165193
2.4659-2.57820.29241570.27091578173596
2.5782-2.71410.32661710.26341577174898
2.7141-2.88410.27731580.26391594175297
2.8841-3.10670.331710.25671613178499
3.1067-3.41930.27941650.243816421807100
3.4193-3.91390.27381690.224416401809100
3.9139-4.93030.22851690.191816611830100
4.9303-48.34540.25591710.211516941865100

+
万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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