+データを開く
-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 5ctd | ||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|
タイトル | Crystal structure of the type IX collagen NC2 hetero-trimerization domain with a guest fragment a2a1a1 of type I collagen | ||||||
要素 |
| ||||||
キーワード | STRUCTURAL PROTEIN (タンパク質) / collagen (コラーゲン) / hetero-trimerization / chain stagger / chain register / triple helix (三重らせん) | ||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 collagen type IX trimer / cellular response to fluoride / collagen type I trimer / tooth mineralization / protein heterotrimerization / cellular response to vitamin E / bone trabecula formation / Anchoring fibril formation / Crosslinking of collagen fibrils / extracellular matrix assembly ...collagen type IX trimer / cellular response to fluoride / collagen type I trimer / tooth mineralization / protein heterotrimerization / cellular response to vitamin E / bone trabecula formation / Anchoring fibril formation / Crosslinking of collagen fibrils / extracellular matrix assembly / collagen biosynthetic process / Collagen chain trimerization / extracellular matrix structural constituent conferring tensile strength / platelet-derived growth factor binding / intramembranous ossification / Extracellular matrix organization / embryonic skeletal system development / Collagen biosynthesis and modifying enzymes / cartilage development involved in endochondral bone morphogenesis / collagen metabolic process / skin morphogenesis / collagen-activated tyrosine kinase receptor signaling pathway / Signaling by PDGF / Platelet Adhesion to exposed collagen / endochondral ossification / NCAM1 interactions / cellular response to fibroblast growth factor stimulus / collagen fibril organization / negative regulation of cell-substrate adhesion / face morphogenesis / response to steroid hormone / 歯の発生 / Scavenging by Class A Receptors / skin development / extracellular matrix structural constituent / MET activates PTK2 signaling / Assembly of collagen fibrils and other multimeric structures / Syndecan interactions / GP1b-IX-V activation signalling / blood vessel development / bone mineralization / RUNX2 regulates osteoblast differentiation / SMAD binding / Platelet Aggregation (Plug Formation) / Rho protein signal transduction / Collagen degradation / protein localization to nucleus / Non-integrin membrane-ECM interactions / ECM proteoglycans / response to hyperoxia / positive regulation of epithelial to mesenchymal transition / Integrin cell surface interactions / response to mechanical stimulus / cellular response to retinoic acid / response to cAMP / cellular response to epidermal growth factor stimulus / GPVI-mediated activation cascade / cellular response to transforming growth factor beta stimulus / 視覚 / extracellular matrix organization / 骨化 / transforming growth factor beta receptor signaling pathway / 分泌 / skeletal system development / cellular response to glucose stimulus / cellular response to amino acid stimulus / Cell surface interactions at the vascular wall / sensory perception of sound / animal organ morphogenesis / SMAD2/SMAD3:SMAD4 heterotrimer regulates transcription / response to insulin / response to hydrogen peroxide / osteoblast differentiation / 血圧 / cellular response to mechanical stimulus / positive regulation of canonical Wnt signaling pathway / Immunoregulatory interactions between a Lymphoid and a non-Lymphoid cell / protein-macromolecule adaptor activity / protein transport / response to estradiol / cellular response to tumor necrosis factor / carbohydrate binding / collagen-containing extracellular matrix / Interleukin-4 and Interleukin-13 signaling / protease binding / positive regulation of cell migration / response to xenobiotic stimulus / 小胞体 / positive regulation of DNA-templated transcription / protein homodimerization activity / extracellular space / extracellular exosome / extracellular region / identical protein binding / metal ion binding / 細胞質 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | Homo sapiens (ヒト) | ||||||
手法 | X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 1.5991 Å | ||||||
データ登録者 | Boudko, S.P. / Bachinger, H.P. | ||||||
資金援助 | 米国, 1件
| ||||||
引用 | ジャーナル: Sci Rep / 年: 2016 タイトル: Structural insight for chain selection and stagger control in collagen. 著者: Boudko, S.P. / Bachinger, H.P. | ||||||
履歴 |
|
-構造の表示
構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
---|
-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 5ctd.cif.gz | 82.7 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
---|---|---|---|---|
PDB形式 | pdb5ctd.ent.gz | 66.1 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 5ctd.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/ct/5ctd ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/ct/5ctd | HTTPS FTP |
---|
-関連構造データ
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
| ||||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
1 |
| ||||||||||
単位格子 |
|
-要素
#1: タンパク質 | 分子量: 7161.650 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP Residues 572-583, UNP Residues 754-789 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: COL1A1, COL9A1 / プラスミド: pET22b(+) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): B834(DE3) / 参照: UniProt: P02452, UniProt: P20849 |
---|---|
#2: タンパク質 | 分子量: 6895.721 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP Residues 484-495, UNP Residues 517-552 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: COL1A2, COL9A2 / プラスミド: pET22b(+) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): B834(DE3) / 参照: UniProt: P08123, UniProt: Q14055 |
#3: タンパク質 | 分子量: 6999.000 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP Residues 572-583, UNP Residues 517-553 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: COL1A1, COL9A3 / プラスミド: pET22b(+) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): B834(DE3) / 参照: UniProt: P02452, UniProt: Q14050 |
#4: 水 | ChemComp-HOH / |
-実験情報
-実験
実験 | 手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1 |
---|
-試料調製
結晶 | マシュー密度: 2.3 Å3/Da / 溶媒含有率: 46.45 % |
---|---|
結晶化 | 温度: 295 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5 / 詳細: 0.1 M HEPES, 50 mM sodium acetate, 17% PEG 3,350 |
-データ収集
回折 | 平均測定温度: 100 K | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
放射光源 | 由来: シンクロトロン / サイト: ALS / ビームライン: 4.2.2 / 波長: 0.97872, 0.97918, 0.96487 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
検出器 | タイプ: NOIR-1 / 検出器: CCD / 日付: 2014年3月23日 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
放射 | モノクロメーター: Rosenbaum-Rock Si(111) sagitally focused monochromator プロトコル: MAD / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
放射波長 |
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection | 冗長度: 3.8 % / 数: 92373 / Rmerge(I) obs: 0.084 / Χ2: 1.56 / D res high: 1.6 Å / D res low: 50 Å / Num. obs: 24414 / % possible obs: 96.7 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Diffraction reflection shell |
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
反射 | 解像度: 1.599→50 Å / Num. obs: 24414 / % possible obs: 96.7 % / 冗長度: 3.8 % / Biso Wilson estimate: 16.2502146055 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.084 / Rpim(I) all: 0.049 / Rrim(I) all: 0.097 / Χ2: 1.562 / Net I/av σ(I): 17.13 / Net I/σ(I): 15.6 / Num. measured all: 92373 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
反射 シェル | Diffraction-ID: 1 / Rejects: 0
|
-位相決定
位相決定 | 手法: 多波長異常分散 | ||||||||||||||||||||||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
Phasing set |
| ||||||||||||||||||||||||||||
Phasing MAD | D res high: 1.6 Å / D res low: 1000 Å / FOM : 0.4 / 反射: 24386 | ||||||||||||||||||||||||||||
Phasing MAD set |
| ||||||||||||||||||||||||||||
Phasing MAD set site |
| ||||||||||||||||||||||||||||
Phasing MAD shell |
|
-解析
ソフトウェア |
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
精密化 | 構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 1.5991→41.532 Å / SU ML: 0.17 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 位相誤差: 21.2 / 立体化学のターゲット値: MLHL
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
溶媒の処理 | 減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 1.5991→41.532 Å
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
拘束条件 |
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
LS精密化 シェル |
|