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- PDB-5cti: Crystal structure of the type IX collagen NC2 hetero-trimerizatio... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5cti
タイトルCrystal structure of the type IX collagen NC2 hetero-trimerization domain with a guest fragment a2a1a1 of type I collagen (native form)
要素
  • Collagen alpha-1(I) chain,Collagen alpha-1(IX) chain
  • Collagen alpha-1(I) chain,Collagen alpha-3(IX) chain
  • Collagen alpha-2(I) chain,Collagen alpha-2(IX) chain
キーワードSTRUCTURAL PROTEIN / collagen / hetero-trimerization / chain stagger / chain register / triple helix
機能・相同性
機能・相同性情報


collagen type IX trimer / cellular response to fluoride / collagen type I trimer / tooth mineralization / protein heterotrimerization / cellular response to vitamin E / collagen type IV trimer / Anchoring fibril formation / Crosslinking of collagen fibrils / collagen biosynthetic process ...collagen type IX trimer / cellular response to fluoride / collagen type I trimer / tooth mineralization / protein heterotrimerization / cellular response to vitamin E / collagen type IV trimer / Anchoring fibril formation / Crosslinking of collagen fibrils / collagen biosynthetic process / Collagen chain trimerization / extracellular matrix assembly / Defective VWF binding to collagen type I / platelet-derived growth factor binding / bone trabecula formation / Enhanced cleavage of VWF variant by ADAMTS13 / Defective VWF cleavage by ADAMTS13 variant / Enhanced binding of GP1BA variant to VWF multimer:collagen / Defective binding of VWF variant to GPIb:IX:V / intramembranous ossification / embryonic skeletal system development / Extracellular matrix organization / cartilage development involved in endochondral bone morphogenesis / extracellular matrix structural constituent conferring tensile strength / Collagen biosynthesis and modifying enzymes / collagen metabolic process / skin morphogenesis / collagen-activated tyrosine kinase receptor signaling pathway / Signaling by PDGF / endochondral ossification / Platelet Adhesion to exposed collagen / NCAM1 interactions / cellular response to fibroblast growth factor stimulus / collagen fibril organization / negative regulation of cell-substrate adhesion / response to steroid hormone / face morphogenesis / odontogenesis / Scavenging by Class A Receptors / skin development / Assembly of collagen fibrils and other multimeric structures / MET activates PTK2 signaling / extracellular matrix structural constituent / Syndecan interactions / GP1b-IX-V activation signalling / blood vessel development / bone mineralization / SMAD binding / RUNX2 regulates osteoblast differentiation / Platelet Aggregation (Plug Formation) / Rho protein signal transduction / Collagen degradation / protein localization to nucleus / Non-integrin membrane-ECM interactions / ECM proteoglycans / response to hyperoxia / Integrin cell surface interactions / positive regulation of epithelial to mesenchymal transition / response to mechanical stimulus / cellular response to retinoic acid / cellular response to epidermal growth factor stimulus / GPVI-mediated activation cascade / cellular response to transforming growth factor beta stimulus / response to cAMP / visual perception / ossification / extracellular matrix organization / transforming growth factor beta receptor signaling pathway / secretory granule / skeletal system development / Cell surface interactions at the vascular wall / cellular response to glucose stimulus / animal organ morphogenesis / sensory perception of sound / cellular response to amino acid stimulus / SMAD2/SMAD3:SMAD4 heterotrimer regulates transcription / response to insulin / response to hydrogen peroxide / regulation of blood pressure / cellular response to mechanical stimulus / osteoblast differentiation / Immunoregulatory interactions between a Lymphoid and a non-Lymphoid cell / protein transport / positive regulation of canonical Wnt signaling pathway / response to estradiol / protein-macromolecule adaptor activity / cellular response to tumor necrosis factor / carbohydrate binding / Interleukin-4 and Interleukin-13 signaling / collagen-containing extracellular matrix / protease binding / positive regulation of cell migration / response to xenobiotic stimulus / endoplasmic reticulum lumen / positive regulation of DNA-templated transcription / protein homodimerization activity / extracellular space / extracellular exosome / extracellular region / identical protein binding
類似検索 - 分子機能
: / Thrombospondin N-terminal -like domains. / Fibrillar collagen, C-terminal / Fibrillar collagen C-terminal domain / Fibrillar collagen C-terminal non-collagenous (NC1) domain profile. / Fibrillar collagens C-terminal domain / von Willebrand factor type C domain / VWFC domain signature. / VWFC domain profile. / von Willebrand factor (vWF) type C domain ...: / Thrombospondin N-terminal -like domains. / Fibrillar collagen, C-terminal / Fibrillar collagen C-terminal domain / Fibrillar collagen C-terminal non-collagenous (NC1) domain profile. / Fibrillar collagens C-terminal domain / von Willebrand factor type C domain / VWFC domain signature. / VWFC domain profile. / von Willebrand factor (vWF) type C domain / VWFC domain / Collagen triple helix repeat / Collagen triple helix repeat (20 copies) / Concanavalin A-like lectin/glucanase domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Collagen alpha-1(I) chain / Collagen alpha-2(I) chain / Collagen alpha-1(IX) chain / Collagen alpha-3(IX) chain / Collagen alpha-2(IX) chain
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 1.8994 Å
データ登録者Boudko, S.P. / Bachinger, H.P.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
Shriners Hospitals for Children 米国
引用ジャーナル: Sci Rep / 年: 2016
タイトル: Structural insight for chain selection and stagger control in collagen.
著者: Boudko, S.P. / Bachinger, H.P.
履歴
登録2015年7月24日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02016年8月3日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年7月12日Group: Database references / Derived calculations / カテゴリ: citation / pdbx_struct_oper_list
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation
改定 1.22023年9月27日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Collagen alpha-1(I) chain,Collagen alpha-1(IX) chain
B: Collagen alpha-2(I) chain,Collagen alpha-2(IX) chain
C: Collagen alpha-1(I) chain,Collagen alpha-3(IX) chain
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)21,1926
ポリマ－20,9163
非ポリマー2763
水2,612145
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area9170 Å2
ΔGint-70 kcal/mol
Surface area13200 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)27.777, 55.912, 61.660
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 92.350, 90.000
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質 Collagen alpha-1(I) chain,Collagen alpha-1(IX) chain / Alpha-1 type I collagen


分子量: 7020.964 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP Residues 572-583,UNP Residues 754-789 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: COL1A1, COL9A1 / プラスミド: pET22b(+) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P02452, UniProt: P20849
#2: タンパク質 Collagen alpha-2(I) chain,Collagen alpha-2(IX) chain / Alpha-2 type I collagen


分子量: 6895.721 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP Residues 484-495,UNP Residues 517-552 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: COL1A2, COL9A2 / プラスミド: pET22b(+) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P08123, UniProt: Q14055
#3: タンパク質 Collagen alpha-1(I) chain,Collagen alpha-3(IX) chain / Alpha-1 type I collagen


分子量: 6999.000 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP Residues 572-583,UNP Residues 517-553 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: COL1A1, COL9A3 / プラスミド: pET22b(+) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P02452, UniProt: Q14050
#4: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 145 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.29 Å3/Da / 溶媒含有率: 46.23 %
結晶化温度: 295 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5 / 詳細: 0.1 M HEPES, 0.2 M sodium acetate, 17% PEG 3,350

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU MICROMAX-003 / 波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: RIGAKU SATURN 724 / 検出器: CCD / 日付: 2014年1月15日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.8994→50 Å / Num. obs: 14864 / % possible obs: 99.1 % / 冗長度: 11.9 % / Rmerge(I) obs: 0.068 / Χ2: 1.607 / Net I/av σ(I): 40.585 / Net I/σ(I): 15.3 / Num. measured all: 176334
反射 シェル

Diffraction-ID: 1 / Rejects: _

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique allΧ2% possible all
1.8994-1.9340.4197001.794.7
1.93-1.975.20.3727251.82596.8
1.97-2.016.20.2987111.70895.4
2.01-2.057.40.267061.71797.5
2.05-2.098.50.247501.55898.6
2.09-2.1410.60.1987671.5299.4
2.14-2.1912.90.1877041.58799.6
2.19-2.2513.20.1677471.539100
2.25-2.3213.30.1527771.53100
2.32-2.3913.50.1347311.504100
2.39-2.4813.80.127401.513100
2.48-2.58140.1137541.544100
2.58-2.714.10.1067431.56100
2.7-2.8414.10.0737571.536100
2.84-3.0214.10.0677421.51100
3.02-3.2514.20.0597481.494100
3.25-3.5814.20.0457581.54100
3.58-4.0914.30.0377581.522100
4.09-5.1614.30.0337631.608100
5.16-5013.90.0437832.39199.7

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.9_1692精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
AMoRE位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 5CTD

5ctd


解像度: 1.8994→30.804 Å / SU ML: 0.16 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 19.9 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.1985 1484 10 %
Rwork0.1595 13352 -
obs0.1634 14836 98.89 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 84.42 Å2 / Biso mean: 26.6441 Å2 / Biso min: 6.69 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.8994→30.804 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1435 0 42 145 1622
Biso mean--44.43 33.07 -
残基数----208
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0111524
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.4562083
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.047197
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.008306
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d13.445618
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 11

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
1.8994-1.96070.27841250.221171129695
1.9607-2.03070.22161420.16941151129396
2.0307-2.1120.19591270.16241199132698
2.112-2.20810.211390.144312101349100
2.2081-2.32450.18231370.143612441381100
2.3245-2.47010.20281300.140612061336100
2.4701-2.66070.19081430.152912201363100
2.6607-2.92830.19511320.15411216134899
2.9283-3.35150.20051360.168212261362100
3.3515-4.22090.181310.148512461377100
4.2209-30.80810.19791420.174812631405100

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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