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- PDB-5csu: Disproportionating enzyme 1 from Arabidopsis - acarviostatin soak -
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Open data
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Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 5csu | |||||||||
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Title | Disproportionating enzyme 1 from Arabidopsis - acarviostatin soak | |||||||||
![]() | 4-alpha-glucanotransferase DPE1, chloroplastic/amyloplastic | |||||||||
![]() | TRANSFERASE / disproportionating enzyme 1 / 4-alpha-glucanotransferase / Glycoside Hydrolase Family 77 / starch degradation | |||||||||
Function / homology | ![]() amyloplast / 4-alpha-glucanotransferase / 4-alpha-glucanotransferase activity / : / starch catabolic process / maltose catabolic process / chloroplast / glucose metabolic process Similarity search - Function | |||||||||
Biological species | ![]() ![]() | |||||||||
Method | ![]() ![]() ![]() | |||||||||
![]() | O'Neill, E.C. / Stevenson, C.E.M. / Tantanarat, K. / Latousakis, D. / Donaldson, M.I. / Rejzek, M. / Limpaseni, T. / Smith, A.M. / Field, R.A. / Lawson, D.M. | |||||||||
Funding support | ![]()
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![]() | ![]() Title: Structural Dissection of the Maltodextrin Disproportionation Cycle of the Arabidopsis Plastidial Disproportionating Enzyme 1 (DPE1). Authors: O'Neill, E.C. / Stevenson, C.E. / Tantanarat, K. / Latousakis, D. / Donaldson, M.I. / Rejzek, M. / Nepogodiev, S.A. / Limpaseni, T. / Field, R.A. / Lawson, D.M. | |||||||||
History |
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Structure visualization
Structure viewer | Molecule: ![]() ![]() |
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PDB format | ![]() | 339.6 KB | Display | ![]() |
PDBx/mmJSON format | ![]() | Tree view | ![]() | |
Others | ![]() |
-Validation report
Summary document | ![]() | 1.7 MB | Display | ![]() |
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Full document | ![]() | 1.6 MB | Display | |
Data in XML | ![]() | 37.9 KB | Display | |
Data in CIF | ![]() | 53.6 KB | Display | |
Arichive directory | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-Related structure data
Related structure data | ![]() 5cpqC ![]() 5cpsC ![]() 5cptC ![]() 5cq1C ![]() 5csyC ![]() 1x1nS S: Starting model for refinement C: citing same article ( |
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Similar structure data |
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Links
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Assembly
Deposited unit | ![]()
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1 |
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Unit cell |
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Noncrystallographic symmetry (NCS) | NCS domain:
NCS domain segments: Component-ID: _ / Ens-ID: 1 / Beg auth comp-ID: ILE / Beg label comp-ID: ILE / End auth comp-ID: LEU / End label comp-ID: LEU / Refine code: _ / Auth seq-ID: 59 - 576 / Label seq-ID: 47 - 564
|
-
Components
-Protein , 1 types, 2 molecules AB
#1: Protein | Mass: 63320.191 Da / Num. of mol.: 2 Source method: isolated from a genetically manipulated source Details: The crystallised protein contained residues 46-576 of the wild-type amino acid sequence preceded by an N-terminal nickel affinity tag Source: (gene. exp.) ![]() ![]() ![]() ![]() |
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-Sugars , 2 types, 4 molecules
#2: Polysaccharide | Source method: isolated from a genetically manipulated source #3: Polysaccharide | Source method: isolated from a genetically manipulated source |
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-Non-polymers , 3 types, 207 molecules ![](data/chem/img/EDO.gif)
![](data/chem/img/HMC.gif)
![](data/chem/img/HOH.gif)
![](data/chem/img/HMC.gif)
![](data/chem/img/HOH.gif)
#4: Chemical | #5: Chemical | ChemComp-HMC / #6: Water | ChemComp-HOH / | |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: ![]() |
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-
Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.68 Å3/Da / Density % sol: 54.06 % |
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Crystal grow | Temperature: 293 K / Method: vapor diffusion, hanging drop / pH: 8 Details: 1 microliter of 9% PEG2000 MME in 0.1 M HEPES-NaOH, pH 8.0 was added to 1 microliter of protein at a concentration of 10 mg/ml in 20 mM HEPES-NaOH, pH 7.5, 150 mM NaCl |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K | ||||||||||||||||||||||||
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Diffraction source | Source: ![]() ![]() ![]() | ||||||||||||||||||||||||
Detector | Type: DECTRIS PILATUS 6M / Detector: PIXEL / Date: Aug 9, 2013 | ||||||||||||||||||||||||
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray | ||||||||||||||||||||||||
Radiation wavelength | Wavelength: 0.979 Å / Relative weight: 1 | ||||||||||||||||||||||||
Reflection | Resolution: 2.53→40.95 Å / Num. obs: 42064 / % possible obs: 95.9 % / Redundancy: 2.9 % / Biso Wilson estimate: 31.5 Å2 / CC1/2: 0.984 / Rmerge(I) obs: 0.122 / Rpim(I) all: 0.085 / Net I/σ(I): 5.7 / Num. measured all: 123306 | ||||||||||||||||||||||||
Reflection shell | Diffraction-ID: 1 / Redundancy: 2.9 % / Rejects: _
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Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: ![]() Starting model: 1X1N Resolution: 2.53→40.95 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.934 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.906 / WRfactor Rfree: 0.2493 / WRfactor Rwork: 0.2058 / FOM work R set: 0.7838 / SU B: 23.106 / SU ML: 0.252 / SU R Cruickshank DPI: 0.6192 / SU Rfree: 0.2977 / Cross valid method: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.619 / ESU R Free: 0.298 / Stereochemistry target values: MAXIMUM LIKELIHOOD Details: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES : WITH TLS ADDED
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Solvent computation | Ion probe radii: 0.8 Å / Shrinkage radii: 0.8 Å / VDW probe radii: 1.2 Å / Solvent model: MASK | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso max: 84.61 Å2 / Biso mean: 42.6 Å2 / Biso min: 19.44 Å2
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Refinement step | Cycle: final / Resolution: 2.53→40.95 Å
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Refine LS restraints |
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Refine LS restraints NCS | Ens-ID: 1 / Number: 58012 / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Type: interatomic distance / Rms dev position: 0.07 Å / Weight position: 0.05
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LS refinement shell | Resolution: 2.53→2.596 Å / Total num. of bins used: 20
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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