+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 5cpq | ||||||
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Title | Disproportionating enzyme 1 from Arabidopsis - apo form | ||||||
Components | 4-alpha-glucanotransferase DPE1, chloroplastic/amyloplastic | ||||||
Keywords | TRANSFERASE / disproportionating enzyme 1 / 4-alpha-glucanotransferase / Glycoside Hydrolase Family 77 / starch degradation | ||||||
Function / homology | Function and homology information amyloplast / 4-alpha-glucanotransferase / 4-alpha-glucanotransferase activity / : / maltose catabolic process / starch catabolic process / chloroplast / glucose metabolic process Similarity search - Function | ||||||
Biological species | Arabidopsis thaliana (thale cress) | ||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MOLECULAR REPLACEMENT / Resolution: 2.13 Å | ||||||
Authors | O'Neill, E.C. / Stevenson, C.E.M. / Tantanarat, K. / Latousakis, D. / Donaldson, M.I. / Rejzek, M. / Limpaseni, T. / Smith, A.M. / Field, R.A. / Lawson, D.M. | ||||||
Funding support | United Kingdom, 1items
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Citation | Journal: J.Biol.Chem. / Year: 2015 Title: Structural Dissection of the Maltodextrin Disproportionation Cycle of the Arabidopsis Plastidial Disproportionating Enzyme 1 (DPE1). Authors: O'Neill, E.C. / Stevenson, C.E. / Tantanarat, K. / Latousakis, D. / Donaldson, M.I. / Rejzek, M. / Nepogodiev, S.A. / Limpaseni, T. / Field, R.A. / Lawson, D.M. | ||||||
History |
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-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
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-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 5cpq.cif.gz | 425.3 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
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PDB format | pdb5cpq.ent.gz | 346 KB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 5cpq.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/cp/5cpq ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/cp/5cpq | HTTPS FTP |
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-Related structure data
Related structure data | 5cpsC 5cptC 5cq1C 5csuC 5csyC 1x1nS S: Starting model for refinement C: citing same article (ref.) |
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Similar structure data |
-Links
-Assembly
Deposited unit |
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1 |
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Unit cell |
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Noncrystallographic symmetry (NCS) | NCS domain:
NCS domain segments: Component-ID: _ / Ens-ID: 1 / Beg auth comp-ID: ILE / Beg label comp-ID: ILE / End auth comp-ID: LEU / End label comp-ID: LEU / Refine code: _ / Auth seq-ID: 59 - 576 / Label seq-ID: 47 - 564
|
-Components
#1: Protein | Mass: 63320.191 Da / Num. of mol.: 2 / Fragment: UNP residues 44-576 Source method: isolated from a genetically manipulated source Details: The crystallised protein contained residues 46-576 of the wild-type amino acid sequence preceded by an N-terminal nickel affinity tag Source: (gene. exp.) Arabidopsis thaliana (thale cress) / Gene: DPE1, At5g64860, MXK3.9 / Production host: Escherichia coli (E. coli) / Strain (production host): BL21(DE3) / References: UniProt: Q9LV91, 4-alpha-glucanotransferase #2: Chemical | ChemComp-EDO / #3: Water | ChemComp-HOH / | |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
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-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.67 Å3/Da / Density % sol: 53.89 % |
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Crystal grow | Temperature: 293 K / Method: vapor diffusion, hanging drop / pH: 8 Details: 1 microliter of 9% PEG2000 MME in 0.1 M HEPES-NaOH, pH 8.0 was added to 1 microliter of protein at a concentration of 10 mg/ml in 20 mM HEPES-NaOH, pH 7.5, 150 mM NaCl |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: Diamond / Beamline: I04 / Wavelength: 0.9763 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Detector | Type: ADSC QUANTUM 315 / Detector: CCD / Date: Aug 11, 2011 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation wavelength | Wavelength: 0.9763 Å / Relative weight: 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection | Resolution: 2.126→70.515 Å / Num. all: 68185 / Num. obs: 68185 / % possible obs: 92.6 % / Redundancy: 2.7 % / Biso Wilson estimate: 35.7 Å2 / Rpim(I) all: 0.063 / Rrim(I) all: 0.106 / Rsym value: 0.084 / Net I/av σ(I): 4.821 / Net I/σ(I): 6.7 / Num. measured all: 181754 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection shell | Diffraction-ID: 1 / Rejects: _
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-Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENT Starting model: 1X1N Resolution: 2.13→57.78 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.957 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.942 / WRfactor Rfree: 0.2264 / WRfactor Rwork: 0.1916 / FOM work R set: 0.824 / SU B: 11.625 / SU ML: 0.15 / SU R Cruickshank DPI: 0.2225 / SU Rfree: 0.1773 / Cross valid method: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.222 / ESU R Free: 0.177 / Stereochemistry target values: MAXIMUM LIKELIHOOD Details: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES : WITH TLS ADDED
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Solvent computation | Ion probe radii: 0.8 Å / Shrinkage radii: 0.8 Å / VDW probe radii: 1.2 Å / Solvent model: MASK | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso max: 108.69 Å2 / Biso mean: 42.1 Å2 / Biso min: 17.35 Å2
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Refinement step | Cycle: final / Resolution: 2.13→57.78 Å
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Refine LS restraints |
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Refine LS restraints NCS | Ens-ID: 1 / Number: 29652 / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Type: interatomic distance / Rms dev position: 0.07 Å / Weight position: 0.05
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LS refinement shell | Resolution: 2.13→2.185 Å / Total num. of bins used: 20
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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