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- PDB-5clq: Ran Y39A in complex with GPPNHP and RanBD1 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5clq
タイトルRan Y39A in complex with GPPNHP and RanBD1
要素
  • E3 SUMO-protein ligase RanBP2
  • GTP-binding nuclear protein Ran
キーワードHYDROLASE / GTPase / nuclear transport / Ran binding protein
機能・相同性
機能・相同性情報


cytoplasmic periphery of the nuclear pore complex / SUMO ligase complex / SUMO ligase activity / annulate lamellae / pre-miRNA export from nucleus / RNA nuclear export complex / nuclear pore cytoplasmic filaments / snRNA import into nucleus / manchette / cellular response to mineralocorticoid stimulus ...cytoplasmic periphery of the nuclear pore complex / SUMO ligase complex / SUMO ligase activity / annulate lamellae / pre-miRNA export from nucleus / RNA nuclear export complex / nuclear pore cytoplasmic filaments / snRNA import into nucleus / manchette / cellular response to mineralocorticoid stimulus / Nuclear Pore Complex (NPC) Disassembly / nuclear inclusion body / nuclear pore nuclear basket / Transport of Ribonucleoproteins into the Host Nucleus / Regulation of Glucokinase by Glucokinase Regulatory Protein / Defective TPR may confer susceptibility towards thyroid papillary carcinoma (TPC) / Regulation of cholesterol biosynthesis by SREBP (SREBF) / Transport of the SLBP independent Mature mRNA / importin-alpha family protein binding / NS1 Mediated Effects on Host Pathways / Transport of the SLBP Dependant Mature mRNA / NLS-bearing protein import into nucleus / SUMOylation of SUMOylation proteins / Transport of Mature mRNA Derived from an Intronless Transcript / protein localization to nucleolus / Rev-mediated nuclear export of HIV RNA / nuclear export / Nuclear import of Rev protein / SUMOylation of RNA binding proteins / NEP/NS2 Interacts with the Cellular Export Machinery / kinase activator activity / 転移酵素; アシル基を移すもの; アミノアシル基を移すもの / GTP metabolic process / SUMO transferase activity / Transport of Mature mRNA derived from an Intron-Containing Transcript / tRNA processing in the nucleus / Postmitotic nuclear pore complex (NPC) reformation / nucleocytoplasmic transport / centrosome localization / MicroRNA (miRNA) biogenesis / regulation of gluconeogenesis / Viral Messenger RNA Synthesis / DNA metabolic process / SUMOylation of ubiquitinylation proteins / Vpr-mediated nuclear import of PICs / dynein intermediate chain binding / mitotic sister chromatid segregation / SUMOylation of DNA replication proteins / protein sumoylation / ribosomal large subunit export from nucleus / spermatid development / Regulation of HSF1-mediated heat shock response / mRNA transport / viral process / positive regulation of protein binding / sperm flagellum / nuclear pore / ribosomal subunit export from nucleus / SUMOylation of DNA damage response and repair proteins / ribosomal small subunit export from nucleus / Amplification of signal from unattached kinetochores via a MAD2 inhibitory signal / centriole / Mitotic Prometaphase / EML4 and NUDC in mitotic spindle formation / Resolution of Sister Chromatid Cohesion / protein export from nucleus / SUMOylation of chromatin organization proteins / response to amphetamine / HCMV Late Events / mitotic spindle organization / male germ cell nucleus / hippocampus development / Transcriptional regulation by small RNAs / RHO GTPases Activate Formins / ISG15 antiviral mechanism / recycling endosome / small GTPase binding / positive regulation of protein import into nucleus / Separation of Sister Chromatids / Signaling by ALK fusions and activated point mutants / HCMV Early Events / protein import into nucleus / GDP binding / melanosome / nuclear envelope / protein folding / mitotic cell cycle / G protein activity / actin cytoskeleton organization / snRNP Assembly / midbody / nuclear membrane / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; GTPに作用・細胞または細胞小器官の運動に関与 / cadherin binding / protein heterodimerization activity / protein domain specific binding / cell division / intracellular membrane-bounded organelle / GTPase activity / chromatin binding
類似検索 - 分子機能
Nup358/RanBP2 E3 ligase domain / Nup358/RanBP2 E3 ligase domain / Ran binding protein RanBP1-like / Ran binding domain / RanBP1 domain / Ran binding domain type 1 profile. / Ran-binding domain / Ran GTPase / Small GTPase Ran-type domain profile. / Zinc finger domain ...Nup358/RanBP2 E3 ligase domain / Nup358/RanBP2 E3 ligase domain / Ran binding protein RanBP1-like / Ran binding domain / RanBP1 domain / Ran binding domain type 1 profile. / Ran-binding domain / Ran GTPase / Small GTPase Ran-type domain profile. / Zinc finger domain / Zn-finger in Ran binding protein and others / Zinc finger RanBP2 type profile. / Zinc finger, RanBP2-type superfamily / Zinc finger RanBP2-type signature. / Zinc finger, RanBP2-type / Cyclophilin-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase, conserved site / Cyclophilin-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase signature. / Pleckstrin-homology domain (PH domain)/Phosphotyrosine-binding domain (PTB) / Cyclophilin-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase domain profile. / Cyclophilin-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase domain / Cyclophilin type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase/CLD / Cyclophilin-like domain superfamily / PH-domain like / Ran (Ras-related nuclear proteins) /TC4 subfamily of small GTPases / TPR repeat region circular profile. / TPR repeat profile. / Tetratricopeptide repeats / Tetratricopeptide repeat / Rho (Ras homology) subfamily of Ras-like small GTPases / Ras subfamily of RAS small GTPases / Small GTPase / Ras family / Rab subfamily of small GTPases / Small GTP-binding protein domain / Tetratricopeptide-like helical domain superfamily / PH-like domain superfamily / Roll / P-loop containing nucleotide triphosphate hydrolases / Rossmann fold / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
PHOSPHOAMINOPHOSPHONIC ACID-GUANYLATE ESTER / E3 SUMO-protein ligase RanBP2 / GTP-binding nuclear protein Ran
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.2 Å
データ登録者Vetter, I.R. / Brucker, S.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2015
タイトル: Catalysis of GTP Hydrolysis by Small GTPases at Atomic Detail by Integration of X-ray Crystallography, Experimental, and Theoretical IR Spectroscopy.
著者: Rudack, T. / Jenrich, S. / Brucker, S. / Vetter, I.R. / Gerwert, K. / Kotting, C.
履歴
登録2015年7月16日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBE
改定 1.02015年9月9日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12015年10月14日Group: Database references
改定 1.22024年1月10日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id
改定 1.32024年10月23日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: GTP-binding nuclear protein Ran
B: E3 SUMO-protein ligase RanBP2
C: GTP-binding nuclear protein Ran
D: E3 SUMO-protein ligase RanBP2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)88,31214
ポリマ－86,6434
非ポリマー1,66910
水21612
1
A: GTP-binding nuclear protein Ran
B: E3 SUMO-protein ligase RanBP2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)44,1567
ポリマ－43,3212
非ポリマー8355
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area5740 Å2
ΔGint-70 kcal/mol
Surface area17190 Å2
手法PISA
2
C: GTP-binding nuclear protein Ran
D: E3 SUMO-protein ligase RanBP2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)44,1567
ポリマ－43,3212
非ポリマー8355
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area5840 Å2
ΔGint-73 kcal/mol
Surface area16240 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)102.530, 170.920, 135.650
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number20
Space group name H-MC2221

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要素

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タンパク質 , 2種, 4分子 ACBD

#1: タンパク質 GTP-binding nuclear protein Ran / Androgen receptor-associated protein 24 / GTPase Ran / Ras-like protein TC4 / Ras-related nuclear protein


分子量: 24364.008 Da / 分子数: 2 / 変異: Y39A / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: RAN, ARA24, OK/SW-cl.81 / プラスミド: pET3d / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: P62826
#2: タンパク質 E3 SUMO-protein ligase RanBP2 / 358 kDa nucleoporin / Nuclear pore complex protein Nup358 / Nucleoporin Nup358 / Ran-binding ...358 kDa nucleoporin / Nuclear pore complex protein Nup358 / Nucleoporin Nup358 / Ran-binding protein 2 / RanBP2 / p270


分子量: 18957.402 Da / 分子数: 2 / Fragment: Ran binding domain 1, UNP residues 1155-1321 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: RANBP2, NUP358 / プラスミド: pGEX4T1 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌)
参照: UniProt: P49792, 合成酵素; C-N結合を形成; 酸-D-アミノ酸リガーゼ（ペプチド合成）

-
非ポリマー , 4種, 22分子

#3: 化合物 ChemComp-GNP / PHOSPHOAMINOPHOSPHONIC ACID-GUANYLATE ESTER / Gpp(NH)p


分子量: 522.196 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H17N6O13P3
コメント: GppNHp, GMPPNP, エネルギー貯蔵分子類似体*YM
#4: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#5: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 12 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.44 Å3/Da / 溶媒含有率: 64.22 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 1.8M ammonium sulfate, 2.5% PEG 1500, 100 mM HEPES pH 7.5

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SLS / ビームライン: X10SA / 波長: 1.0039 Å
検出器タイプ: PSI PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2010年5月23日
放射モノクロメーター: SI(111) MONOCHROMATOR / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.0039 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.2→87.924 Å / Num. obs: 19912 / % possible obs: 99.4 % / 冗長度: 6.56 % / Rmerge(I) obs: 0.094 / Net I/σ(I): 16.99
反射 シェル解像度: 3.2→3.28 Å / 冗長度: 6.87 % / Rmerge(I) obs: 0.871 / Mean I/σ(I) obs: 2.97 / % possible all: 99.9

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.8.4_1496精密化
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1rrp

1rrp


解像度: 3.2→19.984 Å / SU ML: 0.31 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 2 / 位相誤差: 26.49 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2543 995 5 %
Rwork0.2235 --
obs0.2251 19894 99.81 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.2→19.984 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5416 0 96 12 5524
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.015637
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d2.0057633
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d23.6383451
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.085824
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.009967
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
3.2001-3.3680.33731420.29812656X-RAY DIFFRACTION100
3.368-3.57790.31681410.26752660X-RAY DIFFRACTION100
3.5779-3.85240.27381380.24912673X-RAY DIFFRACTION100
3.8524-4.23670.28341400.22842678X-RAY DIFFRACTION100
4.2367-4.84210.23491430.19882705X-RAY DIFFRACTION100
4.8421-6.0720.25691430.21572718X-RAY DIFFRACTION100
6.072-19.98390.21271480.2042809X-RAY DIFFRACTION100

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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